Miten ruoansulatus tapahtuu suussa? Huom! Glukoosi pääsee eri elinten soluihin eri mekanismeilla.

Vain monosakkaridit imeytyvät suolistossa: glukoosi, galaktoosi, fruktoosi. Siksi oligo- ja polysakkaridit, jotka tulevat kehoon ruoan mukana, on hydrolysoitava entsyymijärjestelmillä monosakkarideiksi. Kuvassa 5.11 esittää kaavamaisesti hiilihydraattien pilkkomiseen osallistuvien entsymaattisten järjestelmien lokalisoinnin, joka alkaa suuontelon oraalisen -amylaasin vaikutuksesta ja jatkuu sitten suolen eri osissa haiman -amylaasin, sakkaroosi-isomaltaasin, glykoamylaasin, -glykosidaasin (laktaasi), trehalaasikompleksien avulla.

Riisi. 5.11 Kaavio hiilihydraattien sulamisen entsymaattisten järjestelmien lokalisoinnista

5.2.1. Hiilihydraattien sulaminen suun ja haiman kautta -amylaasi ( -1,4-glykosidaasi). Ravinnon polysakkaridit, nimittäin tärkkelys (koostuu lineaarisesta amyloosipolysakkaridista, jossa glukosyylitähteet on liitetty -1,4-glykosidisilla sidoksilla, ja amylopektiinistä, haarautuneesta polysakkaridista, jossa on myös -1,6-glykosidisidoksia) alkavat hydrolysoitua jo suuontelossa kostuttuaan syljellä, joka sisältää hydrolyyttistä entsyymiä -amylaasia (-1,4-glykosidaasi) (EC 3.2.1.1), joka katkaisee tärkkelyksen 1,4-glykosidisia sidoksia, mutta ei vaikuta 1,6-glykosidisidoksissa.

Lisäksi entsyymin kosketusaika tärkkelyksen kanssa suuontelossa on lyhyt, joten tärkkelys pilkkoutuu osittain muodostaen suuria fragmentteja - dekstriinejä ja jonkin verran maltoosidisakkaridia. Syljen amylaasi ei hydrolysoi disakkarideja.

Kun vatsaan joutuu happamassa ympäristössä, syljen amylaasi estyy, ruoansulatusprosessi voi tapahtua vain ruokakoomassa, jossa amylaasiaktiivisuus voi kestää jonkin aikaa, kunnes koko palan pH muuttuu happamaksi. Mahanesteessä ei ole entsyymejä, jotka hajottavat hiilihydraatteja, vain vähäinen glykosidisidosten happohydrolyysi on mahdollista.

Oligo- ja polysakkaridien pääasiallinen hydrolyysipaikka on ohutsuolessa, jonka eri osiin erittyy tiettyjä glykosidaaseja.

Pohjukaissuolessa mahalaukun sisältö neutraloituu haiman erityksellä, joka sisältää bikarbonaatteja HCO 3 - ja jonka pH on 7,5-8,0. Haiman salaisuudesta löytyy haiman amylaasia, joka hydrolysoi tärkkelyksen ja dekstriinien -1,4-glykosidisidoksia muodostaen maltoosidisakkarideja (tässä hiilihydraatissa kaksi glukoositähdettä on liitetty yhteen -1,4-glykosidilla sidokset) ja isomaltoosi (tässä hiilihydraatissa kaksi glukoositähdettä, jotka sijaitsevat tärkkelysmolekyylin haarautumiskohdissa ja jotka on yhdistetty α-1,6-glykosidisilla sidoksilla). Muodostuu myös oligosakkarideja, jotka sisältävät 8–10 glukoositähdettä, jotka on yhdistetty sekä -1,4-glykosidi- että -1,6-glykosidisidoksilla.

Molemmat amylaasit ovat endoglykosidaaseja. Haiman amylaasi ei myöskään hydrolysoi tärkkelyksen -1,6-glykosidisidoksia eikä -1,4-glykosidisidoksia, joilla glukoosijäämät liittyvät selluloosamolekyyliin.

Selluloosa kulkee suoliston läpi muuttumattomana ja toimii painolastina, joka antaa ruualle tilavuutta ja helpottaa ruuansulatusta. Paksusuolessa bakteerin mikroflooran vaikutuksesta selluloosa voi osittain hydrolysoitua muodostaen alkoholeja, orgaanisia happoja ja CO 2:ta, jotka voivat toimia suoliston motiliteettia stimuloivina aineina.

Suolen yläosassa muodostuneet maltoosi-, isomaltoosi- ja trioosisokerit hydrolysoituvat edelleen ohutsuolessa spesifisten glykosidaasien vaikutuksesta. Ruokavalion disakkaridit, sakkaroosi ja laktoosi, myös hydrolysoituvat ohutsuolessa olevien erityisten disakkaridaasien vaikutuksesta.

Suoliston luumenissa oligo- ja disakkaridaasien aktiivisuus on alhainen, mutta suurin osa entsyymeistä liittyy epiteelisolujen pintaan, jotka suolistossa sijaitsevat sormimaisissa kasvaimissa - villissä ja ovat vuorostaan ​​peitetty microvilli, kaikki nämä solut muodostavat harjan reunan, joka lisää hydrolyyttisten entsyymien kosketuspintaa niiden substraattien kanssa.

Katkaisevat glykosidisidoksia disakkarideissa, entsyymit (disakkaridaasit) ryhmitellään entsyymikomplekseiksi, jotka sijaitsevat enterosyyttien sytoplasmisen kalvon ulkopinnalla: sakkaroosi-isomaltaasi, glykoamylaasi, -glykosidaasi.

5.2.2. Sakkaroosi-isomaltaasi kompleksi. Tämä kompleksi koostuu kahdesta polypeptidiketjusta ja on kiinnitetty enterosyytin pintaan käyttämällä transmembraanista hydrofobista domeenia, joka sijaitsee polypeptidin N-terminaalisessa osassa. Sakkaroosi-isomaltaasikompleksi (EC 3.2.1.48 ja 3.2.1.10) katkaisee -1,2- ja -1,6-glykosidisidoksia sakkaroosissa ja isomaltoosissa.

Molemmat kompleksin entsyymit pystyvät myös hydrolysoimaan maltoosin ja maltotrioosin α-1,4-glykosidisidoksia (trisakkaridi, joka sisältää kolme glukoositähdettä ja muodostuu tärkkelyksen hydrolyysin aikana).

Vaikka kompleksilla on melko korkea maltaasiaktiivisuus ja se hydrolysoi 80 % oligo- ja polysakkaridien pilkkomisen aikana muodostuneesta maltoosista, sen pääspesifisyys on silti sakkaroosin ja isomaltoosin hydrolyysi, jossa glykosidisidosten hydrolyysinopeus on suurempi kuin maltoosin ja maltotrioosin sidosten hydrolyysinopeus. Sakkaroosialayksikkö on ainoa suoliston entsyymi, joka hydrolysoi sakkaroosia. Kompleksi sijoittuu pääasiassa jejunumiin, suolen proksimaalisissa ja distaalisissa osissa sakkaroosi-isomaltaasi-kompleksin pitoisuus on merkityksetön.

5.2.3. glykoamylaasikompleksi. Tämä kompleksi (EC 3.2.1.3 ja 3.2.1.20) hydrolysoi -1,4-glykosidisidoksia glukoositähteiden välillä oligosakkarideissa. Glykoamylaasikompleksin aminohapposekvenssillä on 60 % homologiaa sakkaroosi-isomaltaasikompleksin sekvenssin kanssa. Molemmat kompleksit kuuluvat 31 glykosyylihydrolaasin perheeseen. Koska entsyymi on eksoglykosidaasi, se toimii pelkistävästä päästä, se voi myös hajottaa maltoosia, toimien tässä reaktiossa maltaaksena (tässä tapauksessa glykoamylaasikompleksi hydrolysoi loput 20 % pilkkomisen aikana muodostuneista maltoosin oligo- ja polysakkarideista ). Kompleksi sisältää kaksi katalyyttistä alayksikköä, joilla on pieniä eroja substraattispesifisyydessä. Kompleksi on aktiivisin ohutsuolen alaosissa.

5.2.4.  - Glykosidaasikompleksi (laktaasi). Tämä entsyymikompleksi hydrolysoi laktoosin galaktoosin ja glukoosin väliset -1,4-glykosidisidokset.

Glykoproteiini liittyy harjan reunaan ja jakautuu epätasaisesti ohutsuolessa. Iän myötä laktaasiaktiivisuus laskee: se on suurin pikkulapsilla, aikuisilla se on alle 10% lapsilla eristetystä entsyymiaktiivisuudesta.

5.2.5. Tregalase. Tämä entsyymi (EC 3.2.1.28) on glykosidaasikompleksi, joka hydrolysoi sidoksia monomeerien välillä trehaloosissa, disakkaridissa, jota löytyy sienistä ja joka koostuu kahdesta glukosyylitähteestä, jotka on liitetty glykosidisidoksella ensimmäisten anomeeristen hiilten välillä.

Glykosyylihydrolaasien toiminnan seurauksena elintarvikehiilihydraateista muodostuu monosakkarideja glykosyylihydrolaasien vaikutuksesta: glukoosia, fruktoosia, galaktoosia suuria määriä ja vähäisemmässä määrin - mannoosia, ksyloosia, arabinoosia, jotka ovat jejunumin ja sykkyräsuolen epiteelisolut imeytyvät ja kuljetetaan näiden solujen kalvojen läpi erityisillä mekanismeilla.

5.2.6. Monosakkaridien kuljetus suoliston epiteelisolujen kalvojen läpi. Monosakkaridien siirtyminen suolen limakalvon soluihin voidaan suorittaa helpotetun diffuusion ja aktiivisen kuljetuksen avulla. Aktiivisessa kuljetuksessa yksi kantajaproteiini kuljettaa glukoosia kalvon läpi Na + -ionin mukana, ja nämä aineet ovat vuorovaikutuksessa tämän proteiinin eri osien kanssa (kuva 5.12). Na + -ioni tulee soluun pitoisuusgradienttia pitkin ja glukoosi  pitoisuusgradienttia vastaan ​​(sekundaarinen aktiivinen kuljetus), joten mitä suurempi gradientti, sitä enemmän glukoosia siirtyy enterosyytteihin. Kun Na + -pitoisuus laskee solunulkoisessa nesteessä, glukoosin tarjonta vähenee. Aktiivisen symportin taustalla oleva Na + -konsentraatiogradientti saadaan aikaan Na +, K + -ATPaasin vaikutuksesta, joka toimii pumpuna, joka pumppaa Na +:a ulos solusta vastineeksi K + -ionia vastaan. Samalla tavalla galaktoosi pääsee enterosyytteihin sekundaarisen aktiivisen kuljetusmekanismin kautta.

Riisi. 5.12 Monosakkaridien pääsy enterosyytteihin. SGLT1 - natriumista riippuvainen glukoosi/galaktoosikuljettaja epiteelisolujen kalvossa; Na +, K + -ATPaasi basolateraalisella kalvolla muodostaa natrium- ja kalium-ionien pitoisuusgradientin, joka on välttämätön SGLT1:n toiminnalle. GLUT5 kuljettaa pääasiassa fruktoosia kalvon läpi soluun. Basolateraalisella kalvolla oleva GLUT2 kuljettaa glukoosia, galaktoosia ja fruktoosia ulos solusta (:n mukaan)

Aktiivisen kuljetuksen ansiosta enterosyytit voivat absorboida glukoosia sen alhaisessa pitoisuudessa suolen luumenissa. Korkealla glukoosipitoisuudella se pääsee soluihin helpotetun diffuusion avulla erityisten kantajaproteiinien (kuljettajien) avulla. Samalla tavalla fruktoosi siirtyy epiteelisoluihin.

Monosakkaridit pääsevät verisuoniin enterosyyteistä pääasiassa helpotetun diffuusion kautta. Puolet glukoosista villien kapillaarien kautta porttilaskimon kautta kuljetetaan maksaan, puolet veren mukana muiden kudosten soluihin.

5.2.7. Glukoosin kuljetus verestä soluihin. Glukoosin pääsy verestä soluihin tapahtuu helpotetun diffuusion avulla, eli glukoosin kuljetusnopeuden määrää sen pitoisuuksien gradientti kalvon molemmilla puolilla. Lihassoluissa ja rasvakudoksessa helpotettua diffuusiota säätelee haimahormoni insuliini. Insuliinin puuttuessa solukalvo ei sisällä glukoosinkuljettajia. Glukoosin kuljettaja (kuljettaja) erytrosyyteistä (GLUT1), kuten kuvasta näkyy. 5.13 on transmembraaniproteiini, joka koostuu 492 aminohappotähteestä ja jolla on domeenirakenne. Polaariset aminohappotähteet sijaitsevat kalvon molemmilla puolilla, hydrofobiset sijaitsevat kalvossa, ylittäen sen useita kertoja. Kalvon ulkopuolella on glukoosia sitova kohta. Kun glukoosi sitoutuu, kantajan konformaatio muuttuu ja monosakkaridin sitoutumiskohta avautuu solun sisällä. Glukoosi kulkeutuu soluun erottuen kantajaproteiinista.

5.2.7.1. Glukoosin kuljettajat: GLUT 1, 2, 3, 4, 5. Kaikista kudoksista on löydetty glukoosinkuljettajia, joita on useita lajikkeita, jotka on numeroitu löytöjärjestyksessä. Kuvataan viisi GLUT-tyyppiä, joilla on samanlainen ensisijainen rakenne ja toimialueen organisaatio.

GLUT 1, joka sijaitsee aivoissa, istukassa, munuaisissa, paksusuolessa, punasoluissa, toimittaa glukoosia aivoihin.

GLUT 2 kuljettaa glukoosia vereen sitä erittävistä elimistä: enterosyyteistä, maksasta, kuljettaa sen haiman Langerhansin saarekkeiden β-soluihin.

GLUT 3:a löytyy monista kudoksista, mukaan lukien aivot, istukka, munuaiset, ja se tarjoaa glukoosin virtauksen hermokudoksen soluihin.

GLUT 4 kuljettaa glukoosia lihassoluihin (luustoon ja sydämeen) ja rasvakudokseen ja on insuliiniriippuvainen.

GLUT 5:tä löytyy ohutsuolen soluista ja se voi sietää myös fruktoosia.

Kaikki kantajat voivat sijaita molemmat sytoplasmassa

Riisi. 5.13. Punasoluista peräisin olevan glukoosin kantajaproteiinin (kuljetusaine) rakenne (GLUT1) (mukaan)

rakkuloita soluissa ja plasmakalvossa. Insuliinin puuttuessa GLUT 4 sijaitsee vain solun sisällä. Insuliinin vaikutuksesta vesikkelit kuljetetaan plasmakalvoon, sulautuvat siihen ja GLUT 4 liitetään kalvoon, minkä jälkeen kuljettaja helpottaa glukoosin diffuusiota soluun. Veren insuliinipitoisuuden alenemisen jälkeen kuljettajat palaavat takaisin sytoplasmaan ja glukoosin kulkeutuminen soluun pysähtyy.

Glukoosinkuljettajien työssä on tunnistettu erilaisia ​​häiriöitä. Kantajaproteiinien perinnöllisillä vaurioilla kehittyy insuliinista riippumaton diabetes mellitus. Proteiinivirheiden lisäksi on muitakin häiriöitä, jotka johtuvat: 1) häiriöstä insuliinin välittämisessä kuljettajan liikkumisesta kalvolle, 2) virheestä kuljettajan liikkeessä, 3) virheestä proteiinin sisällyttäminen kalvoon, 4) kalvon nauhan rikkoutuminen.

5.2.8. Insuliini. Tämä yhdiste on haiman Langerhansin saarekkeiden β-solujen erittämä hormoni. Insuliini on polypeptidi, joka koostuu kahdesta polypeptidiketjusta: toinen sisältää 21 aminohappotähdettä (ketju A), toinen sisältää 30 aminohappotähdettä (ketju B). Ketjut on liitetty toisiinsa kahdella disulfidisidoksella: A7-B7, A20-B19. A-ketjun sisällä on molekyylinsisäinen disulfidisidos kuudennen ja yhdennentoista tähteen välillä. Hormoni voi esiintyä kahdessa konformaatiossa: T ja R (kuva 5.14).

Riisi. 5.14. Insuliinin monomeerisen muodon tilarakenne: a sian insuliini, T-konformaatio, b ihmisinsuliini, R-konformaatio (A-ketju näkyy punainen väri, B-ketju  keltainen) (mukaan )

Hormoni voi esiintyä monomeerinä, dimeerinä ja heksameerinä. Heksameerisessä muodossa insuliinia stabiloi sinkki-ioni, joka koordinoituu kaikkien kuuden alayksikön His10B-ketjun kanssa (kuva 5.15).

Nisäkkäiden insuliinit ovat primäärirakenteeltaan hyvin homologiaa ihmisinsuliinin kanssa: esimerkiksi sian insuliinissa on vain yksi substituutio - treoniinin sijasta B-ketjun karboksyylipäässä on alaniini, naudan insuliinissa kolme muuta aminohappoa. jäämiä verrattuna ihmisinsuliiniin. Useimmiten substituutiot tapahtuvat A-ketjun kohdissa 8, 9 ja 10, mutta ne eivät vaikuta merkittävästi hormonin biologiseen aktiivisuuteen.

Aminohappotähteiden substituutiot disulfidisidosten asemissa, hydrofobiset tähteet A-ketjun C- ja N-terminaalisilla alueilla sekä B-ketjun C-terminaalisilla alueilla ovat erittäin harvinaisia, mikä osoittaa näiden tärkeyden. alueet insuliinin biologisen aktiivisuuden ilmentymisessä. B-ketjun Phe24- ja Phe25-tähteet sekä A-ketjun C- ja N-terminaaliset tähteet osallistuvat hormonin aktiivisen keskuksen muodostumiseen.

Riisi. 5.15. Insuliiniheksameerin (R 6) spatiaalinen rakenne (mukaan)

5.2.8.1. insuliinin biosynteesi. Insuliini syntetisoidaan prekursorina, preproinsuliinina, joka sisältää 110 aminohappotähdettä, polyribosomeissa karkeassa endoplasmisessa retikulumissa. Biosynteesi alkaa signaalipeptidin muodostuksella, joka tunkeutuu endoplasmisen retikulumin onteloon ja ohjaa kasvavan polypeptidin liikettä. Synteesin lopussa 24 aminohappotähdettä pitkä signaalipeptidi lohkeaa preproinsuliinista proinsuliiniksi, joka sisältää 86 aminohappotähdettä ja siirtyy Golgin laitteeseen, jossa insuliini kypsyy edelleen tankeissa. Proinsuliinin spatiaalinen rakenne on esitetty kuvassa. 5.16.

Pitkäkestoisessa kypsymisprosessissa seriiniendopeptidaasien PC2 ja PC1/3 vaikutuksesta ensin katkeaa Arg64:n ja Lys65:n välinen peptidisidos, sitten Arg31:n ja Arg32:n muodostama peptidisidos hydrolysoituu, jolloin C-peptidi koostuu 31:stä. aminohappotähteet pilkkoutuvat. Proinsuliinin muuntuminen insuliiniksi, joka sisältää 51 aminohappotähdettä, päättyy arginiinitähteiden hydrolyysiin A-ketjun N-päässä ja B-ketjun C-päässä karboksipeptidaasi E:n vaikutuksesta, jolla on samanlainen spesifisyys kuin karboksipeptidaasi B, eli hydrolysoi peptidisidoksia, iminoryhmää, joka kuuluu pääaminohappoon (kuvat 5.17 ja 5.18).

Riisi. 5.16. Proinsuliinin ehdotettu tilarakenne konformaatiossa, joka edistää proteolyysiä. Punaiset pallot osoittavat aminohappotähteitä (Arg64 ja Lys65; Arg31 ja Arg32), peptidisidoksia, joiden välillä tapahtuu hydrolyysi proinsuliinin prosessoinnin seurauksena (mukaan)

Insuliini ja C-peptidi ekvimolaarisina määrinä kulkeutuvat erittyviin rakeisiin, joissa insuliini muodostaa vuorovaikutuksessa sinkki-ionin kanssa dimeerejä ja heksameerejä. Plasmakalvoon sulautuvat erittyvät rakeet erittävät insuliinia ja C-peptidiä solunulkoiseen nesteeseen eksosytoosin seurauksena. Insuliinin puoliintumisaika veriplasmassa on 3-10 min, C-peptidin noin 30 min. Insuliini hajoaa insuliinin entsyymin vaikutuksesta, tämä prosessi tapahtuu maksassa ja munuaisissa.

5.2.8.2. Insuliinin synteesin ja erityksen säätely. Insuliinin erityksen pääsäätelijä on glukoosi, joka säätelee insuliinigeenin ja tärkeimpien energiankantajien aineenvaihduntaan osallistuvien proteiinigeenien ilmentymistä. Glukoosi voi sitoutua suoraan transkriptiotekijöihin, millä on suora vaikutus geenin ilmentymisnopeuteen. Toissijainen vaikutus insuliinin ja glukagonin erittymiseen on mahdollinen, kun insuliinin vapautuminen eritysrakeista aktivoi insuliinin mRNA:n transkription. Mutta insuliinin eritys riippuu Ca 2+ -ionien pitoisuudesta ja vähenee niiden puutteen myötä jopa korkealla glukoosipitoisuudella, mikä aktivoi insuliinin synteesiä. Lisäksi adrenaliini estää sitä sitoutuessaan 2-reseptoreihin. Insuliinin erityksen stimulaattoreita ovat kasvuhormonit, kortisoli, estrogeenit, maha-suolikanavan hormonit (sekretiini, kolekystokiniini, mahalaukkua estävä peptidi).

Riisi. 5.17. Preproinsuliinin synteesi ja prosessointi (mukaan)

Langerhansin saarekkeiden β-solujen insuliinin eritys vastauksena veren glukoosipitoisuuden nousuun tapahtuu seuraavasti:

Riisi. 5.18. Proinsuliinin prosessointi insuliiniksi Arg64:n ja Lys65:n välisen peptidisidoksen hydrolyysillä, seriiniendopeptidaasi PC2:n katalysoima ja Arg31:n ja Arg32:n välisen peptidisidoksen pilkkominen seriiniendopeptidaasi PC1/3:lla, konversio päättyy arginiini-N-jäännöksen katkaisemiseen. - A-ketjun ja C-pään B-ketjujen päät karboksipeptidaasi E:n vaikutuksesta (irrotetut arginiinitähteet on esitetty ympyröillä). Prosessoinnin seurauksena insuliinin lisäksi muodostuu C-peptidi (mukaan)

1) GLUT 2 -kantajaproteiini kuljettaa glukoosia -soluihin;

2) solussa glukoosi käy läpi glykolyysin ja hapettuu edelleen hengityssyklissä ATP:n muodostuessa; ATP-synteesin intensiteetti riippuu veren glukoosipitoisuudesta;

3) ATP:n vaikutuksesta kaliumionikanavat sulkeutuvat ja kalvo depolarisoituu;

4) kalvon depolarisaatio aiheuttaa jännitteestä riippuvien kalsiumkanavien avautumisen ja kalsiumin pääsyn soluun;

5) kalsiumtason nousu solussa aktivoi fosfolipaasi C:n, joka pilkkoo yhden kalvon fosfolipideistä - fosfatidyyli-inositoli-4,5-difosfaatin - inositoli-1,4,5-trifosfaatiksi ja diasyyliglyseroliksi;

6) inositolitrifosfaatti, joka sitoutuu endoplasmisen retikulumin reseptoriproteiineihin, lisää jyrkästi sitoutuneen solunsisäisen kalsiumin pitoisuutta, mikä johtaa erittyviin rakeisiin varastoidun esisyntetisoidun insuliinin vapautumiseen.

5.2.8.3. Insuliinin vaikutusmekanismi. Insuliinin tärkein vaikutus lihas- ja rasvasoluihin on lisätä glukoosin kuljetusta solukalvon läpi. Insuliinistimulointi lisää glukoosin soluun pääsyä 20–40-kertaiseksi. Insuliinilla stimuloituna plasmakalvojen glukoosinkuljetusproteiinien pitoisuus kasvaa 5–10-kertaiseksi ja samalla niiden pitoisuus solunsisäisessä poolissa vähenee 50–60 %. Tarvittava määrä energiaa ATP:n muodossa tarvitaan pääasiassa insuliinireseptorin aktivoitumiseen, ei kuljettajaproteiinin fosforylaatioon. Glukoosin kuljetuksen stimulointi lisää energiankulutusta 20–30 kertaa, kun taas glukoosinkuljettajien liikuttamiseen tarvitaan vain pieni määrä glukoosia. Glukoosikuljettajien siirtyminen solukalvolle havaitaan jo muutaman minuutin kuluttua insuliinin vuorovaikutuksesta reseptorin kanssa, ja insuliinin lisästimuloivia vaikutuksia tarvitaan nopeuttamaan tai ylläpitämään kuljettajaproteiinien kiertoprosessia.

Insuliini, kuten muutkin hormonit, vaikuttaa soluihin vastaavan reseptoriproteiinin kautta. Insuliinireseptori on monimutkainen kiinteä solukalvoproteiini, joka koostuu kahdesta -alayksiköstä (130 kDa) ja kahdesta -alayksiköstä (95 kDa); ensimmäiset sijaitsevat kokonaan solun ulkopuolella, sen pinnalla, jälkimmäiset läpäisevät plasmakalvon.

Insuliinireseptori on tetrameeri, joka koostuu kahdesta solunulkoisesta α-alayksiköstä, jotka ovat vuorovaikutuksessa hormonin kanssa ja jotka on kytketty toisiinsa kysteiinien 524 ja molempien α-alayksiköiden Cys682-, Cys683-, Cys685-tripletin välisillä disulfidisillalla (katso kuva 5.19, a) ja kaksi transmembraanista -alayksikköä, jotka osoittavat tyrosiinikinaasiaktiivisuutta ja jotka on yhdistetty Cys647:n () ja Cys872:n välillä olevalla disulfidisillalla. α-alayksikön polypeptidiketju, jonka molekyylipaino on 135 kDa, sisältää 719 amino-

Riisi. 5.19. Insuliinireseptoridimeerin rakenne: a insuliinireseptorin modulaarinen rakenne. Yllä - α-alayksiköt, jotka on yhdistetty disulfidisillalla Cys524, Cys683-685 ja koostuvat kuudesta domeenista: kaksi sisältää leusiinitoistoja L1 ja L2, kysteiinirikas CR-alue ja kolme tyypin III fibronektiinidomeenia Fn o, Fn 1, ID (johdanto) verkkotunnus). Alla - -alayksiköt, jotka liittyvät -alayksikköön disulfidisillan Cys647Cys872 kautta ja jotka koostuvat seitsemästä domeenista: kolme fibronektiinidomeenia ID, Fn 1 ja Fn 2, transmembraanidomeeni TM JM-domeenin kalvon vieressä, tyrosiinikinaasidomeeni TK, C-pääte ST; b reseptorin avaruudellinen järjestely, yksi dimeeri on esitetty väriltään, toinen valkoinen, A  aktivointisilmukka vastapäätä hormonin sitoutumiskohtaa, X (punainen)  -alayksikön C-terminaalinen osa, X (musta)  N - -alayksikön terminaalinen osa, keltaiset pallot 1,2,3 - disulfidisidokset kysteiinitähteiden välillä asemissa 524, 683-685, 647-872 (mukaan)

happotähteet ja koostuu kuudesta domeenista: kahdesta domeenista L1 ja L2, jotka sisältävät leusiinitoistoja, kysteiinipitoisesta CR-alueesta, jossa insuliinin sitoutumiskohta sijaitsee, ja kolmesta tyypin III fibronektiinidomeenista Fno, Fn1, Ins (johdantodomeeni) (katso kuva 5.18). -alayksikkö sisältää 620 aminohappotähdettä, sen molekyylipaino on 95 kDa ja se koostuu seitsemästä domeenista: kolme fibronektiinidomeenia ID, Fn 1 ja Fn 2, transmembraaninen TM-domeeni, kalvon vieressä oleva JM-domeeni, TK. tyrosiinikinaasidomeeni ja C-terminaalinen CT. Reseptorista löydettiin kaksi insuliinin sitoutumiskohtaa: toisella oli korkea affiniteetti ja toisella alhainen affiniteetti. Hormonisignaalin ohjaamiseksi soluun insuliinin on sitouduttava korkean affiniteetin kohtaan. Tämä keskus muodostuu, kun insuliini sitoutuu yhden -alayksikön L1-, L2- ja CR-domeeneista ja toisen fibronektiinidomeeneista, kun taas -alayksiköiden järjestely on vastakkainen toisiaan vastaan, kuten kuvassa 10 esitetään. 5.19, kanssa.

Insuliinivuorovaikutuksen puuttuessa reseptorin korkean affiniteetin keskuksen kanssa -alayksiköt siirtyvät pois -alayksiköistä ulkoneman (nokka) avulla, joka on osa CR-aluetta, mikä estää aktivoivan silmukan kosketuksen (A -silmukka) yhden -alayksikön tyrosiinikinaasidomeenista, jossa on fosforylaatiokohtia toisessa -alayksikössä (kuva 5.20, b). Kun insuliini sitoutuu insuliinireseptorin korkean affiniteettikeskukseen, reseptorin konformaatio muuttuu, ulkonema ei enää estä α- ja β-alayksiköiden lähestymistä, TK-domeenien aktivointisilmukat ovat vuorovaikutuksessa vastakkaisten TK:n tyrosiinin fosforylaatiokohtien kanssa. domeeni, p-alayksiköiden transfosforylaatio tapahtuu seitsemässä tyrosiinitähteessä: Y1158, Y1162, Y1163 aktivointisilmukassa (tämä on kinaasin säätelydomeeni), Y1328, Y1334 ST-domeenissa, Y965, Y972 (JM5-domeeni 20. , a), mikä johtaa reseptorin tyrosiinikinaasiaktiivisuuden lisääntymiseen. TK:n kohdassa 1030 on lysiinitähde, joka sisältyy katalyyttisesti aktiiviseen keskukseen - ATP:tä sitovaan keskukseen. Tämän lysiinin korvaaminen monilla muilla aminohapoilla kohdistetulla mutageneesillä poistaa insuliinireseptorin tyrosiinikinaasiaktiivisuuden, mutta ei heikennä insuliinin sitoutumista. Insuliinin lisäämisellä sellaiseen reseptoriin ei kuitenkaan ole vaikutusta solujen aineenvaihduntaan ja lisääntymiseen. Joidenkin seriini-treoniinitähteiden fosforylaatio päinvastoin vähentää affiniteettia insuliiniin ja vähentää tyrosiinikinaasiaktiivisuutta.

Useita insuliinireseptorisubstraatteja tunnetaan: IRS-1 (insuliinireseptorisubstraatti), IRS-2, STAT-perheen proteiinit (signaalimuunnin ja transkription aktivaattori - signaalimuuntimia ja transkription aktivaattoreita käsitellään yksityiskohtaisesti osassa 4 "Puolustuksen biokemialliset perusteet reaktiot").

IRS-1 on sytoplasminen proteiini, joka sitoutuu insuliinireseptorin TK fosforyloituihin tyrosiiniin SH2-domeenillaan ja jonka reseptorin tyrosiinikinaasi fosforyloi välittömästi insuliinistimulaation jälkeen. Substraatin fosforylaatioaste riippuu solujen insuliinivasteen lisääntymisestä tai vähenemisestä, solujen muutosten amplitudista ja herkkyydestä hormonille. IRS-1-geenin vaurioituminen voi olla insuliiniriippuvaisen diabeteksen syy. IRS-1-peptidiketju sisältää noin 1200 aminohappotähdettä, 20–22 potentiaalista tyrosiinin fosforylaatiokeskusta ja noin 40 seriini-treoniinifosforylaatiokeskusta.

Riisi. 5.20. Yksinkertaistettu kaavio rakennemuutoksista insuliinin sitoutumisessa insuliinireseptoriin: a muutos reseptorin konformaatiossa, joka johtuu hormonin sitoutumisesta korkean affiniteetin keskukseen, johtaa ulkoneman siirtymiseen, alayksiköiden konvergenssiin ja TK-domeenien transfosforylaatioon; b insuliinireseptorin korkean affiniteetin sitoutumiskohdan puuttuessa ulkonema (cam) estää - ja -alayksiköiden lähestymisen ja TK-domeenien transfosforylaation. A-silmukka - TK-domeenin aktivoiva silmukka, numerot 1 ja 2 ympyrässä - disulfidisidokset alayksiköiden välillä, TK - tyrosiinikinaasidomeeni, C - TK:n katalyyttinen keskus, sarja 1 ja sarja 2 - -alayksiköiden aminohapposekvenssit jotka muodostavat paikan, jolla insuliinilla on korkea affiniteetti reseptoriin (:n mukaan)

IRS-1:n fosforylaatio useissa tyrosiinitähteissä antaa sille kyvyn sitoutua proteiineihin, jotka sisältävät SH2-domeeneja: tyrosiinifosfataasi syp, PHI-3-kinaasin p85-alayksikkö (fosfatidyyli-inositoli-3-kinaasi), adapteriproteiini Grb2, proteiinityrosiini SH-phatasephosphatase PTP2, fosfolipaasi C, GAP (pienten GTP:tä sitovien proteiinien aktivaattori). IRS-1:n vuorovaikutuksen seurauksena samankaltaisten proteiinien kanssa syntyy useita alavirran signaaleja.

Riisi. 5.21. Glukoosin kuljettajaproteiinien GLUT 4 siirtyminen lihas- ja rasvasoluissa sytoplasmasta plasmakalvoon insuliinin vaikutuksesta. Insuliinin vuorovaikutus reseptorin kanssa johtaa PI-3-kinaasia (PI3K) sitovan insuliinireseptorisubstraatin (IRS) fosforylaatioon, mikä katalysoi fosfatidyyli-inositoli-3,4,5-trifosfaattifosfolipidin (PtdIns(3,)) synteesiä. 4,5)P3). Jälkimmäinen yhdiste, sitomalla plextriinidomeeneja (PH), mobilisoi proteiinikinaasit PDK1, PDK2 ja PKV solukalvoon. PDK1 fosforyloi RKB:n Thr308:ssa aktivoiden sen. Fosforyloitu RKV liittyy GLUT4:ää sisältäviin vesikkeleihin aiheuttaen niiden siirtymisen plasmakalvoon, mikä johtaa lisääntyneeseen glukoosin kuljetukseen lihas- ja rasvasoluihin (:n mukaan)

Fosforyloidun IRS-1:n stimuloima fosfolipaasi C hydrolysoi solukalvon fosfolipidifosfatidyyli-inositoli-4,5-difosfaatin muodostaen kaksi toista lähettiainetta: inositoli-3,4,5-trifosfaattia ja diasyyliglyserolia. Inositoli-3,4,5-trifosfaatti, joka vaikuttaa endoplasmisen retikulumin ionikanaviin, vapauttaa siitä kalsiumia. Diasyyliglyseroli vaikuttaa kalmoduliiniin ja proteiinikinaasi C:hen, joka fosforyloi erilaisia ​​substraatteja, mikä muuttaa solujärjestelmien aktiivisuutta.

Fosforyloitu IRS-1 aktivoi myös PHI-3-kinaasin, joka katalysoi fosfatidyyli-inositoli-4-fosfaatin ja fosfatidyyli-inositoli-4,5-difosfaatin fosforylaatiota asemassa 3 muodostaen fosfatidyyli-inositoli-3-fosfatidifosfaattia,-,-sifosfaattia, ja fosfatidyyli-inositoli, vastaavasti -3,4,5-trifosfaatti.

PHI-3-kinaasi on heterodimeeri, joka sisältää sääteleviä (p85) ja katalyyttisiä (p110) alayksiköitä. Säätelyalayksikössä on kaksi SH2-domeenia ja SH3-domeeni, joten PI-3-kinaasi kiinnittyy IRS-1:een suurella affiniteetilla. Kalvoon muodostuneet fosfatidyyli-inositolijohdannaiset, jotka fosforyloituvat asemassa 3, sitovat proteiineja, jotka sisältävät ns. plextriini (PH) -domeenin (domeenilla on suuri affiniteetti fosfatidyyli-inositoli-3-fosfaatteihin): proteiinikinaasi PDK1 (fosfatidyyli-inositidista riippuvainen kinaasi). kinaasi B (PKV).

Proteiinikinaasi B (PKB) koostuu kolmesta domeenista: N-terminaalinen plekstriini, keskuskatalyyttinen ja C-terminaalinen säätelyalue. Plektriiniverkkotunnus tarvitaan RKV-aktivointiin. Sitoutumalla solukalvon lähellä olevan plekstriinidomeenin avulla PKV lähestyy proteiinikinaasia PDK1, joka

sen plextriinidomeeni sijaitsee myös lähellä solukalvoa. PDK1 fosforyloi PKV-kinaasidomeenin Thr308:n, mikä johtaa PKV-aktivoitumiseen. Aktivoitu PKV fosforyloi glykogeenisyntaasikinaasi 3:n (asemassa Ser9) aiheuttaen entsyymin inaktivoitumisen ja siten glykogeenisynteesiprosessin. Phi-3-fosfaatti-5-kinaasi käy läpi myös fosforylaation, joka vaikuttaa rakkuloihin, joissa GLUT 4 -kantajaproteiineja on varastoitu adiposyyttien sytoplasmaan, aiheuttaen glukoosinkuljettajien liikkumisen solukalvoon, liittymisen siihen ja glukoosin kalvon läpi kulkeutumisen. lihas- ja rasvasoluihin (kuva 5.21).

Insuliini ei vaikuta vain glukoosin pääsyyn soluun GLUT 4 -kantajaproteiinien avulla, vaan se osallistuu glukoosin, rasvojen, aminohappojen, ionien aineenvaihdunnan säätelyyn, proteiinien synteesiin ja vaikuttaa replikaatio ja transkriptio.

Vaikutus glukoosin metaboliaan solussa tapahtuu stimuloimalla glykolyysiprosessia lisäämällä tähän prosessiin osallistuvien entsyymien aktiivisuutta: glukokinaasi, fosfofruktokinaasi, pyruvaattikinaasi, heksokinaasi. Insuliini aktivoi adenylaattisyklaasikaskadin kautta fosfataasia, joka defosforyloi glykogeenisyntaasin, mikä johtaa glykogeenisynteesin aktivoitumiseen (kuva 5.22) ja sen hajoamisprosessin estymiseen. Estämällä fosfinsuliini estää glukoneogeneesin prosessia.

Riisi. 5.22. Glykogeenisynteesin kaavio

Maksassa ja rasvakudoksessa insuliinin vaikutuksesta rasvojen synteesiä stimuloidaan aktivoimalla entsyymejä: asetyyli-CoA-karboksylaasi, lipoproteiinilipaasi. Samalla rasvojen hajoaminen estyy, koska insuliinin aktivoima fosfataasi, joka defosforyloi hormoniherkkää triasyyliglyserolilipaasia, estää tätä entsyymiä ja veressä kiertävien rasvahappojen pitoisuus laskee.

Maksassa, rasvakudoksessa, luustolihaksessa ja sydämessä insuliini vaikuttaa yli sadan geenin transkription nopeuteen.

5.2.9. Glukagoni. Vasteena veren glukoosipitoisuuden laskuun haiman Langerhansin saarekkeiden -solut tuottavat "nälkähormonia" - glukagonia, joka on polypeptidi, jonka molekyylipaino on 3485 Da ja joka koostuu 29 aminohaposta. jäämiä.

Glukagonin vaikutus on päinvastainen kuin insuliinin vaikutukset. Insuliini edistää energian varastoitumista stimuloimalla glykogeneesiä, lipogeneesiä ja proteiinisynteesiä, ja glukagoni stimuloimalla glykogenolyysiä ja lipolyysiä saa potentiaalisten energialähteiden nopean mobilisoinnin.

Riisi. 5.23. Ihmisen proglukagonin rakenne ja proglukagonin kudosspesifinen prosessointi proglukagonista johdetuiksi peptideiksi: glukagoni ja MPGF (mayor proglucagon fragment) muodostuvat proglukagonista haimassa; Glysentiini, oksintomoduliini, GLP-1 (proglukagonista johdettu peptidi), GLP-2, kaksi välipeptidiä (välipeptidi - IP), GRPP - glysentiinin sukuinen haimapolypeptidi (haimasta peräisin oleva polypeptidi - glysentiinin johdannainen) (mukaan)

Hormonia syntetisoivat haiman Langerhansin saarekkeiden -solut sekä suolen neuroendokriiniset solut ja keskushermosto inaktiivisena esiasteena  proglukagoni (molekyylipaino 9 000 Da), joka sisältää 180 aminohappotähdettä ja käsittelyssä konvertaasi 2:lla ja muodostaen useita eripituisia peptidejä, mukaan lukien glukagoni ja kaksi glukagonin kaltaista peptidiä (glukagonin kaltainen peptidi  GLP-1, GLP-2, glysentiini) (Kuva 5.23). 14 glukagonin 27 aminohappotähteestä on identtisiä toisen maha-suolikanavan hormonin, sekretiinin, molekyylin kanssa.

Glukagonin sitomiseksi reagoivien solujen reseptoreihin tarvitaan sen 1-27-sekvenssin eheys N-päästä. Tärkeä rooli hormonin vaikutusten ilmentymisessä on N-päässä sijaitsevalla histidiinitähteellä ja reseptoreihin sitoutumisessa fragmentilla 20-27.

Veriplasmassa glukagoni ei sitoudu mihinkään kuljetusproteiiniin, sen puoliintumisaika on 5 minuuttia, maksassa proteinaasit tuhoavat sen, kun taas hajoaminen alkaa Ser2:n ja Gln3:n välisen sidoksen katkeamisesta ja dipeptidin poistamisesta. N-päästä.

Glukagonin eritystä estää glukoosi, mutta proteiiniruoat stimuloivat sitä. GLP-1 estää glukagonin eritystä ja stimuloi insuliinin eritystä.

Glukagonilla on vaikutusta vain hepatosyytteihin ja rasvasoluihin, joilla on sille reseptorit plasmakalvossa. Maksasoluissa sitoutumalla plasmakalvon reseptoreihin glukagoni aktivoi G-proteiinin avulla adenylaattisyklaasia, joka katalysoi cAMP:n muodostumista, mikä puolestaan ​​johtaa glykogeenin hajoamista kiihdyttävän fosforylaasin aktivoitumiseen. ja glykogeenisyntaasin esto ja glykogeenin muodostumisen esto. Glukagoni stimuloi glukoneogeneesiä indusoimalla tähän prosessiin osallistuvien entsyymien synteesiä: glukoosi-6-fosfataasi,asi, fruktoosi-1,6-difosfataasi. Glukagonin nettovaikutus maksassa on lisätä glukoosin tuotantoa.

Rasvasoluissa hormoni myös aktivoi adenylaattisyklaasikaskadin avulla hormoniherkkää triasyyliglyserolilipaasia, mikä stimuloi lipolyysiä. Glukagoni lisää lisämunuaisytimen katekoliamiinien eritystä. Osallistumalla reaktioiden, kuten "taistele tai pakene" toteuttamiseen, glukagoni lisää energiasubstraattien (glukoosi, vapaat rasvahapot) saatavuutta luustolihaksille ja lisää luustolihasten verenkiertoa lisäämällä sydämen työtä.

Glukagonilla ei ole vaikutusta luurankolihasten glykogeeniin, koska niistä puuttuu lähes täydellinen glukagonireseptori. Hormoni lisää insuliinin eritystä haiman β-soluista ja estää insuliinin toimintaa.

5.2.10. Glykogeeniaineenvaihdunnan säätely. Glukoosin kertyminen elimistöön glykogeenin muodossa ja sen hajoaminen vastaavat kehon energiantarpeita. Glysuuntaa säätelevät hormonien toiminnasta riippuvat mekanismit: maksassa, insuliinissa, glukagonissa ja adrenaliinissa; lihaksissa insuliini ja adrenaliini. Glykogeenin synteesi- tai hajoamisprosessien vaihtuminen tapahtuu siirtyessä absorptiojaksosta postabsorptiojaksoon tai kun lepotila vaihtuu fyysiseen työhön.

5.2.10.1. Glykogeenifosforylaasin ja glykogeenisyntaasin aktiivisuuden säätely. Kun glukoosin pitoisuus veressä muuttuu, tapahtuu insuliinin ja glukagonin synteesi ja eritys. Nämä hormonit säätelevät glykogeenisynteesin ja hajoamisen prosesseja vaikuttamalla näiden prosessien tärkeimpien entsyymien: glykogeenisyntaasin ja glykogeenifosforylaasin toimintaan fosforylaatio-defosforylaationsa kautta.

Riisi. 5.24 Glykogeenifosforylaasin aktivointi fosforyloimalla Ser14-tähde glykogeenifosforylaasikinaasin vaikutuksesta ja inaktivointi fosfataasilla, joka katalysoi seriinitähteen defosforylaatiota (mukaan)

Molemmat entsyymit ovat kahdessa muodossa: fosforyloitu (aktiivinen glykogeenifosforylaasi a ja inaktiivinen glykogeenisyntaasi) ja defosforyloitu (inaktiivinen fosforylaasi b ja aktiivinen glykogeenisyntaasi) (kuvat 5.24 ja 5.25). Fosforylaatio suoritetaan kinaasilla, joka katalysoi fosfaattitähteen siirtymistä ATP:stä seriinitähteeseen, ja defosforylaatiota katalysoi fosfoproteiinifosfataasi. Kinaasi- ja fosfataasiaktiivisuuksia säätelee myös fosforylaatio-defosforylaatio (katso kuva 5.25).

Riisi. 5.25. Glykogeenisyntaasin aktiivisuuden säätely. Entsyymi aktivoituu fosfoproteiinifosfataasin (PP1) vaikutuksesta, joka defosforyloi kolme fosfoseriinitähdettä lähellä C-päätä glykogeenisyntaasissa. Glykogeenisyntaasikinaasi 3 (GSK3), joka katalysoi kolmen seriinitähteen fosforylaatiota glykogeenisyntaasissa, estää glykogeenisynteesiä ja aktivoituu kaseiinikinaasin (CKII) fosforylaatiolla. Insuliini, glukoosi ja glukoosi-6-fosfaatti aktivoivat fosfoproteiinifosfataasia, kun taas glukagoni ja epinefriini (epinefriini) estävät sitä. Insuliini estää glykogeenisyntaasikinaasi 3:n toimintaa (mukaan)

cAMP-riippuvainen proteiinikinaasi A (PKA) fosforyloi fosforylaasikinaasin ja muuttaa sen aktiiviseen tilaan, joka puolestaan ​​fosforyloi glykogeenifosforylaasia. Adrenaliini ja glukagoni stimuloivat cAMP-synteesiä.

Insuliini kaskadin kautta, joka sisältää Ras-proteiinin (Ras-signalointireitti), aktivoi proteiinikinaasin pp90S6, joka fosforyloi ja siten aktivoi fosfoproteiinifosfataasia. Aktiivinen fosfataasi defosforyloi ja inaktivoi fosforylaasikinaasin ja glykogeenifosforylaasin.

Glykogeenisyntaasin fosforylaatio PKA:lla johtaa sen inaktivoitumiseen, ja fosfoproteiinifosfataasin aiheuttama defosforylaatio aktivoi entsyymin.

5.2.10.2. Glykogeeniaineenvaihdunnan säätely maksassa. Veren glukoosipitoisuuden muutos muuttaa myös hormonien: insuliinin ja glukagonin suhteellisia pitoisuuksia. Insuliinipitoisuuden suhdetta glukagonin pitoisuuteen veressä kutsutaan "insuliini-glukagoni-indeksiksi". Imeytymisen jälkeisenä aikana indeksi laskee ja glukagonin pitoisuus vaikuttaa verensokeripitoisuuden säätelyyn.

Kuten edellä mainittiin, glukagoni aktivoi glukoosin vapautumisen vereen glykogeenin hajoamisen (glykogeenifosforylaasin aktivointi ja glykogeenisyntaasin esto) tai synteesin muista aineista - glukoneogeneesi - seurauksena. Glykogeenista muodostuu glukoosi-1-fosfaattia, joka isomeroituu glukoosi-6-fosfaatiksi, joka hydrolysoituu glukoosi-6-fosfataasin vaikutuksesta muodostaen vapaata glukoosia, joka voi poistua solusta vereen (kuva 5.26).

Adrenaliinin vaikutus maksasoluihin on samanlainen kuin glukagonin vaikutus käytettäessä 2-reseptoreita, ja se johtuu glykogeenifosforylaasin fosforylaatiosta ja aktivaatiosta. Adrenaliinin vuorovaikutuksessa plasmakalvon  1 -reseptoreiden kanssa hormonaalisen signaalin kalvon läpi kulkeva välitys tapahtuu inositolifosfaattimekanismin avulla. Molemmissa tapauksissa glykogeenin hajoamisprosessi aktivoituu. Yhden tai toisen tyyppisen reseptorin käyttö riippuu adrenaliinin pitoisuudesta veressä.

Riisi. 5.26. Kaavio glykogeenifosforolyysistä

Ruoansulatuksen aikana insuliini-glukagoniindeksi nousee ja insuliinin vaikutus vallitsee. Insuliini vähentää glukoosin pitoisuutta veressä, aktivoi Ras-reitin kautta fosforyloimalla cAMP-fosfodiesteraasin, joka hydrolysoi tämän toisen lähettimen muodostaen AMP:tä. Insuliini aktivoituu myös Ras-reitin kautta glykogeenirakeiden fosfoproteiinifosfataasi, joka defosforyloi ja aktivoi glykogeenisyntaasin ja inaktivoi fosforylaasikinaasin ja itse glykogeenifosforylaasin. Insuliini indusoi glukokinaasin synteesiä nopeuttaakseen glukoosin fosforylaatiota solussa ja sen liittymistä glykogeeniin. Siten insuliini aktivoi glykogeenisynteesin ja estää sen hajoamisen.

5.2.10.3. Glykogeeniaineenvaihdunnan säätely lihaksissa. Voimakkaassa lihastyössä glykogeenin hajoamista kiihdyttää adrenaliini, joka sitoutuu  2 -reseptoreihin ja johtaa adenylaattisyklaasijärjestelmän kautta fosforylaatioon ja fosforylaasikinaasin sekä glykogeenifosforylaasin ja glykogeenifosforylaasin aktivaatioon sekä glykogeenin ja syntetaasin estämiseen (27. 5.28). Glykogeenista muodostuvan glukoosi-6-fosfaatin jatkokonversion seurauksena syntetisoituu ATP, joka on välttämätöntä intensiivisen lihastyön toteuttamiseksi.

Riisi. 5.27. Glykogeenifosforylaasin aktiivisuuden säätely lihaksissa (mukaan)

Lepotilassa lihaksen glykogeenifosforylaasi on inaktiivinen, koska se on defosforyloituneessa tilassa, mutta glykogeenin hajoaminen tapahtuu glykogeenifosforylaasi b:n allosteerisen aktivoitumisen vuoksi AMP:n ja ATP-hydrolyysin aikana muodostuneen ortofosfaatin avulla.

Riisi. 5.28. Glykogeenisyntaasin toiminnan säätely lihaksissa (mukaan)

Kohtalaisen lihassupistuksen yhteydessä fosforylaasikinaasi voi aktivoitua allosteerisesti (Ca 2+ -ionien vaikutuksesta). Ca 2+ -pitoisuus kasvaa lihasten supistuessa vasteena motoriseen hermosignaaliin. Kun signaali vaimenee, Ca 2+ -pitoisuuden lasku "sammuttaa" samalla kinaasiaktiivisuuden, jolloin

Ca 2+ -ionit osallistuvat lihasten supistumisen lisäksi myös energian tuottamiseen näihin supistuksiin.

Ca 2+ -ionit sitoutuvat kalmoduliiniproteiiniin ja toimivat tässä tapauksessa yhtenä kinaasialayksiköistä. Lihasfosforylaasikinaasin rakenne on  4  4  4  4. Ainoastaan ​​-alayksiköllä on katalyyttisiä ominaisuuksia, - ja -alayksiköt, jotka ovat sääteleviä, fosforyloituvat seriinitähteissä PKA:ta käyttämällä, -alayksikkö on identtinen kalmoduliiniproteiinin kanssa (käsitelty tarkemmin osiossa 2.2.3.2). Biochemistry of Movement"), sitoo neljä Ca 2+ -ionia, mikä johtaa konformaatiomuutoksiin, katalyyttisen -alayksikön aktivoitumiseen, vaikka kinaasi pysyy defosforyloituneessa tilassa.

Ruoansulatuksen aikana levossa tapahtuu myös lihasglykogeenisynteesiä. Glukoosi pääsee lihassoluihin GLUT 4 -kantajaproteiinien avulla (niiden mobilisaatiota solukalvoon insuliinin vaikutuksesta käsitellään tarkemmin luvussa 5.2.4.3 ja kuvassa 5.21). Insuliinin vaikutus glykogeenisynteesiin lihaksissa tapahtuu myös glykogeenisyntaasin ja glykogeenifosforylaasin defosforylaation kautta.

5.2.11. Proteiinien ei-entsymaattinen glykosylaatio. Yksi proteiinien translaation jälkeisen modifikoinnin tyypeistä on seriinin, treoniinin, asparagiinin ja hydroksilysiinitähteiden glykosylaatio glykosyylitransferaaseja käyttämällä. Koska veressä muodostuu ruuansulatuksen aikana suuri hiilihydraattipitoisuus (pelkistäviä sokereita), proteiinien, lipidien ja nukleiinihappojen ei-entsymaattinen glykosylaatio, jota kutsutaan glykaatioksi, on mahdollista. Sokereiden ja proteiinien monivaiheisesta vuorovaikutuksesta syntyviä tuotteita kutsutaan edistyneiksi glykaation lopputuotteiksi (AGE) ja niitä löytyy monista ihmisen proteiineista. Näiden tuotteiden puoliintumisaika on pidempi kuin proteiinien (useista kuukausista useisiin vuosiin), ja niiden muodostumisnopeus riippuu pelkistävälle sokerille altistumisen tasosta ja kestosta. Monien diabeteksen, Alzheimerin taudin ja kaihien aiheuttamien komplikaatioiden oletetaan liittyvän niiden muodostumiseen.

Glykaatioprosessi voidaan jakaa kahteen vaiheeseen: varhaiseen ja myöhäiseen. Glykaation ensimmäisessä vaiheessa tapahtuu glukoosin karbonyyliryhmän nukleofiilinen hyökkäys lysiinin -aminoryhmän tai arginiinin guanidiniumryhmän toimesta, mikä johtaa labiilin Schiff-emäksen muodostumiseen. N-glykosyyli-imiini (Kuva 5.29) Schiff-emäksen muodostuminen on suhteellisen nopea ja palautuva prosessi.

Seuraavaksi tulee uudelleenjärjestely N-glykosyyli-imiini, jossa muodostuu Amadori-tuote - 1-amino-1-deoksifruktoosi. Tämän prosessin nopeus on pienempi kuin glykosyyli-imiinin muodostumisnopeus, mutta huomattavasti suurempi kuin Schiff-emäksen hydrolyysinopeus,

Riisi. 5.29. Proteiinin glykaation kaavio. Hiilihydraatin (glukoosin) avoin muoto reagoi lysiinin -aminoryhmän kanssa muodostaen Schiff-emäksen, joka käy läpi Amadorin uudelleenjärjestelyn ketoamiiniksi enolamiinin välimuodostuksen kautta. Amadorin uudelleenjärjestely kiihtyy, jos aspartaatti- ja arginiinijäännökset sijaitsevat lähellä lysiinijäännöstä. Ketoamiini voi sitten antaa erilaisia ​​tuotteita (glykaatiolopputuotteita - AGE). Kaavio näyttää reaktion toisen hiilihydraattimolekyylin kanssa, jolloin muodostuu diketoamiini (mukaan)

Siksi proteiinit, jotka sisältävät 1-amino-1-deoksifruktoositähteitä, kerääntyvät vereen. Lysiinitähteiden modifikaatioita proteiineissa glykaation varhaisessa vaiheessa ilmeisesti helpottaa histidiini-, lysiini- tai arginiinitähteiden läsnäolo sen välittömässä läheisyydessä. reagoiva aminoryhmä, joka suorittaa happoa - prosessin pääkatalysaattorin sekä aspartaattijäännökset, jotka vetävät protonin sokerin toisesta hiiliatomista. Ketoamiini voi sitoa toisen hiilihydraattijäännöksen iminoryhmässä muodostaen kaksoisglykoituneen lysiinin, joka muuttuu diketoamiiniksi (ks. kuva 5.29).

Glykaation myöhäinen vaihe, mukaan lukien muut muutokset N-glykosyyli-imiini ja Amadori-tuote, hitaampi prosessi, joka johtaa stabiilien glykaation lopputuotteiden (AGE) muodostumiseen. Viime aikoina on ilmestynyt tietoa muodostuvien α-dikarbonyyliyhdisteiden (glyoksaali, metyyliglyoksaali, 3-deoksiglukosoni) suorasta osallistumisesta AGE:iden muodostumiseen. sisään vivo sekä glukoosin hajoamisen aikana että Schiff-emäksen transformaatioiden seurauksena lysiinin muuntuessa proteiinien koostumuksessa glukoosilla (kuva 5.30). Spesifiset reduktaasit ja sulhydryyliyhdisteet (lipoiinihappo, glutationi) pystyvät muuttamaan reaktiivisia dikarbonyyliyhdisteitä inaktiivisiksi metaboliiteiksi, mikä näkyy glykaation lopputuotteiden muodostumisen vähenemisenä.

α-dikarbonyyliyhdisteiden reaktiot proteiineissa olevien lysiinitähteiden e-aminoryhmien tai arginiinitähteiden guanidiiniryhmien kanssa johtavat proteiinien ristisidosten muodostumiseen, jotka ovat vastuussa proteiinin glykaation aiheuttamista komplikaatioista diabeteksessa ja muissa sairauksissa. Lisäksi Amadori-tuotteen peräkkäisen dehydraation seurauksena C4:ssä ja C5:ssä muodostuu 1-amino-4-deoksi-2,3-dionia ja -enedionia, jotka voivat myös osallistua molekyylinsisäisten ja molekyylien välisten proteiinien ristisidosten muodostumiseen. .

Luonnehdittujen AGE-ryhmien joukossa N ε -karboksimetyylilysiini (CML) ja N ε -karboksietyylilysiini (CEL), bis(lysyyli)imidatsoliadduktit (GOLD - glyoksaali-lysyyli-lysyyli-dimeeri, MOLD - metyyliglyoksaali-lysyyli-lysyyli-dimeeri, DOLD - deoksiglukosoni-lysyyli-lysyyli-dimeeri), imidatsolonit (MG-H,G-G-G- H ja 3DG-H), pyrraliini, argpyrimidiini, pentosidiini, crosslin ja vesperlysiini. 5.31 näyttää joitain

Riisi. 5.30. Proteiinin glykaation kaavio D-glukoosin läsnä ollessa. Laatikko näyttää glykaation seurauksena syntyneiden AGE-tuotteiden tärkeimmät esiasteet (:n mukaan)

glykaation lopputuotteita. Esimerkiksi pentosidiinia ja karboksimetyylilysiiniä (CML), glykaation lopputuotteita, jotka muodostuvat oksidatiivisissa olosuhteissa, löytyy pitkäikäisistä proteiineista: ihon kollageenista ja linssikristalliinista. Karboksimetyylilysiini tuo proteiiniin negatiivisesti varautuneen karboksyyliryhmän positiivisesti varautuneen aminoryhmän sijaan, mikä voi johtaa varauksen muutokseen proteiinin pinnalla, muutokseen proteiinin tilarakenteessa. KML on vasta-aineiden tunnistama antigeeni. Tämän tuotteen määrä kasvaa lineaarisesti iän myötä. Pentosidiini on ristisidos (silloittumistuote) Amadori-tuotteen ja proteiinin missä tahansa kohdassa olevan arginiinitähteen välillä, se muodostuu askorbaatista, glukoosista, fruktoosista, riboosista, joita löytyy Alzheimerin tautia sairastavien potilaiden aivokudoksesta. diabetespotilaiden ihossa ja veriplasmassa.

Glykaation lopputuotteet voivat edistää vapaiden radikaalien hapettumista, varausmuutoksia proteiinin pinnalla, peruuttamatonta ristisilloitusta eri proteiinialueiden välillä, mikä

häiritsee niiden avaruudellista rakennetta ja toimintaa, tekee niistä vastustuskykyisiä entsymaattiselle proteolyysille. Vapaiden radikaalien hapettuminen puolestaan ​​voi aiheuttaa ei-entsymaattista proteolyysiä tai proteiinien fragmentoitumista, lipidiperoksidaatiota.

Glykaation lopputuotteiden muodostuminen tyvikalvon proteiineihin (kollageeni tyyppi IV, laminiini,) johtaa sen paksuuntumiseen, kapillaarin ontelon kaventumiseen ja niiden toiminnan häiriintymiseen. Nämä solunulkoisen matriisin häiriöt muuttavat verisuonten rakennetta ja toimintaa (suonen seinämän elastisuuden väheneminen, muutos vasteena typpioksidin verisuonia laajentavaan vaikutukseen), edistävät ateroskleroottisen prosessin nopeutettua kehitystä.

Glykaation lopputuotteet (AGE) vaikuttavat myös joidenkin geenien ilmentymiseen sitoutumalla spesifisiin AGE-reseptoreihin, jotka sijaitsevat fibroblasteissa, T-lymfosyyteissä, munuaisissa (mesangiaalisolut), verisuonen seinämässä (endoteeli ja sileät lihassolut), aivoissa. , sekä maksassa ja pernassa, missä niitä on eniten, eli kudoksissa, joissa on runsaasti makrofageja, jotka välittävät tämän signaalin välitystä lisäämällä happivapaiden radikaalien muodostumista. Jälkimmäiset puolestaan ​​aktivoivat NF-kB:n ydintekijän transkription, joka säätelee monien erilaisiin vammoihin reagoivien geenien ilmentymistä.

Yksi tehokkaista tavoista estää proteiinien ei-entsymaattisen glykosylaation ei-toivottuja seurauksia on vähentää ruuan kaloripitoisuutta, mikä näkyy veren glukoosipitoisuuden laskuna ja ei-entsymaattisen sitoutumisen vähenemisenä. glukoosista pitkäikäisiksi proteiineiksi, kuten hemoglobiiniksi. Glukoosipitoisuuden lasku johtaa sekä proteiinin glykosylaation että lipidien peroksidaatioiden vähenemiseen. Glykosylaation negatiivinen vaikutus johtuu sekä rakenteen ja toimintojen rikkoutumisesta, kun glukoosi kiinnittyy pitkäikäisiin proteiineihin, että tästä aiheutuvasta proteiinien oksidatiivisesta vauriosta, joka aiheutuu sokereiden hapettumisen aikana siirtymämetalli-ionien läsnä ollessa muodostuneiden vapaiden radikaalien vaikutuksesta. . Nukleotidit ja DNA käyvät läpi myös ei-entsymaattista glykosylaatiota, mikä johtaa mutaatioihin, jotka johtuvat suorasta DNA-vauriosta ja korjausjärjestelmien inaktivoitumisesta, mikä lisää kromosomien haurautta. Tällä hetkellä tutkitaan lähestymistapoja, joilla estetään glykaation vaikutus pitkäikäisiin proteiineihin käyttämällä farmakologisia ja geneettisiä toimenpiteitä.

Oppitunnin aihe: Ruoansulatus suussa. nieleminen.

Oppitunnin motto:"Joka pureskelee hyvin, se elää pitkään."

Tehtävät:

• Koulutuksellinen:
  • muodostaa opiskelijoille uusia anatomisia ja fysiologisia käsityksiä ravintoaineista, ruoansulatuksesta, ruoansulatuselinten rakenteesta ja toiminnasta, entsyymeistä, ruuansulatusrauhasista, imeytymisestä ja normaalin ruoansulatuksen hygieniaolosuhteista.
  • kehittää kykyä kokeilla, työskennellä kirjan kanssa, perustella ruoansulatushygienian sääntöjä.
• Koulutuksellinen:
  • liikunta- ja hygieniakasvatusta varten selittää normaalin ravinnon hygieniaolosuhteet, osoittaa tupakoinnin ja alkoholin käytön haitat, ihmisten terveyden ja suorituskyvyn riippuvuuden ruoansulatuskanavan sairauksien ehkäisystä ja hoidosta.
• Koulutuksellinen:
  • aktiivisen ongelmanhakutavan opetuksen, reflektointikysymyksien ja oppikirjan kanssa itsenäisen työskentelyn avulla kehittää opiskelijoiden luovaa ajattelua, puhetta ja kognitiivisia kykyjä.

Laitteet:-välilehti. "Ruoansulatuselinten rakenteen kaavio", "Ehdollinen sylkirefleksi", välilehti. "Ehdollinen refleksi syljeneritys".

Laboratoriolaitteet kokemuksen osoittamiseen: 2 palaa tärkkelystä, tulitikkuja, puuvillaa, petrimalja (tai tavallinen lautanen) jodilla ja lasillinen puhdasta vettä.

Oppitunnin pääsisältö:

1. Ruoansulatus suuontelossa:
- hampaiden rooli ruoan mekaanisessa käsittelyssä;
- sylkirauhaset ja niiden toiminnot (yleiset ominaisuudet)
2. Hampaiden ja suuontelon hoidon hygieniasäännöt.
3. Ruoan kemiallinen käsittely suuontelossa. Syljen entsyymit ja niiden toiminnan erityispiirteet (laboratoriotyöt).
4. Syljenerityksen refleksisäätely (ehdollisen syljenerityksen kaavio; esimerkkejä ehdollisista syljeneritysrefleksistä).
5. Nieleminen.

Oppitunnin päävaiheet:

1. Oppitunnin alun mobilisointi ja aktivointi. Ongelmatilanteen luominen esittämällä kysymys ”Mitä on terveys? Miksi ihmiset tervehtivät?
2. Etuhakukeskustelu ongelmallisen ongelman ratkaisemiseksi.
3. Tiedon päivitys. Edellisen aiheen tietämyksen tarkistaminen.
4. Päämateriaalin selitys. Opettajan tarina, pöydän täyttö edestä. Muistiinpanot muistivihkoon.
5. Osittainen vahvistus.
6. Laboratoriotyöt. Heuristinen (osittainen hakumenetelmä). Selitys sylkikokeen tarkoituksesta (odotettua tulosta ei raportoitu).
7. Lyhyt selostus siitä, miten koe suoritetaan ja mitä tehdä samalla.
8. Itsenäisen työn organisointi, kokemuksen tulosten tutkiminen, muistikirjojen suunnittelu (lyhytraportti ja johtopäätös).
9. Yleistäminen ja konsolidointi.
10. Harjoittelun laadun operatiivinen diagnostiikka käyttämällä "pitävätkö väitteet paikkansa".
11. Oppitunnin päätteeksi vetoaminen mottoon: "Joka pureskelee hyvin, se elää pitkään."

TUTKIEN AIKANA

1. Tietojen päivittäminen

A. Mitä terveys on? Miksi he tervehtivät? (Keskustelu opiskelijoiden kanssa)
B. Mikä on ruuansulatuksen merkitys?
Opiskelijan vastaus: "Ruokien kemialliseen ja mekaaniseen käsittelyyn"

Tämän päivän oppituntimme tarkoitus:

1) paljastaa ruoan mekaanisen ja kemiallisen käsittelyn tärkeyden suuontelossa;
2) tutustua entsyymeihin, jotka hajottavat syljen aineita yksinkertaisemmiksi suuontelossa.

Sinun on selvitettävä, miten ja mitä tapahtuu ruoalle suuontelossa, tutkiaksesi entsyymien vaikutusta tärkkelykseen.

2. Kysely

1. Työskentele taululla.

Tuo jonoon.

Kirjoittaminen taululle: liha, kala, maito, leipä, vermisellit, rasvat, hiilihydraatit, vihannekset, hedelmät.

2. Kerää ruoansulatuskanava magneettitaululle (kuva oppikirjassa).

3. Kirjoita ruoansulatuskanavan järjestys.

Opiskelijaennätys.

Suu--> nielu--> ruokatorvi--> mahalaukku--> ohutsuoli--> paksusuoli--> peräsuole--> peräaukko.

Rinnakkaistyö luokan kanssa

Biologisten peruskäsitteiden toisto (ketjun varrella) termi - määritelmä.

Tuotteet, ravitsemus, ruoansulatus, entsyymit, elin, kudos, organismi, solu, ruokatorvi, ravinteet, anatomia, biologia, hygienia, fysiologia.

Kaverit ovat saaneet työnsä päätökseen taulun ääressä - he lausuvat vastauksensa.
Yhteenveto kotitehtävien toistamisesta ja siirtymisestä uuteen aiheeseen.
Keskustelun aiheita.
Mitä reittiä tuotteen tulee kulkea, jotta se imeytyy elimistöön ja saavuttaa jokaisen solun?
Minkälainen ravinteita sisältyy ruokaan?
Proteiinit, rasvat, hiilihydraatit (oppilaan vastaus).
Missä näiden aineiden hajoaminen tapahtuu? (oppilaat vastaavat).
Mihin aineisiin nämä aineet hajoavat?
Proteiinit ovat aminohappoja
Rasvat - glyseriini
Hiilihydraatit ovat tärkkelystä.

Opettaja: Nykyään on tarpeen harkita hiilihydraattien jakautumista.

3. Uusi teema

Oppitunnin aiheen kirjoittaminen vihkoon.

Materiaalin selitys.

Keskustelun aiheita.

• Miksi leikatun sitruunan näkeminen aiheuttaa syljeneritystä?
• Miksi syömisen aikana ei suositella puhumista?

(Vastaukset vaihtelevat).

Opettaja työskentelee taulun ääressä, oppilaat kirjoittavat vihkoon.
Mitä suuontelossa tapahtuu?

Taulukon täyttäminen:

4. Kiinnitys

1. Mitä suuontelossa tapahtuu?

• Ruoan hyväksyminen (38 - 52 C).
• Ruoan mekaaninen käsittely.
• Kostuttaminen syljellä.
• Desinfiointi.
• Ruoan kemiallinen käsittely.
• Ruokaboluksen muodostuminen.
• Nieleminen.

2. Laboratoriotyöt.

"Syljen vaikutus tärkkelyksellä" käyttämällä tubeless-testiä syljen kanssa.
Ennen oppituntia oppilaille annetaan kaksi tärkkelystä sideharsoa, tulitikkuja, vanu ja lasillinen puhdasta vettä pöydälle.
Opiskelijat kertovat lyhyesti ruoansulatusentsyymeistä, tärkkelyksen hajoamisesta suussa ja nielemisestä.
Tämän keskustelun tuloksena oppilaiden tulee toistaa yleiset ominaisuudet entsyymit:
1) Entsyymit ovat katalyyttejä ja voivat siksi nopeuttaa tiettyjä prosesseja.
2) Entsyymit vaikuttavat vain tiettyihin substraatteihin.
3) Entsyymit voivat toimia vain tietyissä lämpötilaolosuhteissa ja tietyssä ympäristössä: happamassa, emäksisessä, neutraalissa.

4) Entsyymit - proteiinit, keitettäessä ne tuhoutuvat ja menettävät entsymaattiset ominaisuutensa.

Ruoansulatusentsyymien ominaisuudet:

1) Syljen entsyymit vaikuttavat syljen hiilihydraatteihin, ne muuttavat tärkkelyksen glukoosiksi. Tärkkelys on liukenematon, se ei voi imeytyä vereen, mutta glukoosi imeytyy.

2) Syljen entsyymit vaikuttavat tärkkelystä. Ne hajottavat nämä aineet tuotteiksi, jotka voivat imeytyä vereen ja imusolmukkeisiin.

Harjoittele. Todista, että syljen entsyymit pystyvät hajottamaan tärkkelystä.

Kokeen tulokset muistikirjassa.

Johtopäätös(tehdä muistiinpanoja).

3. Ovatko väitteet totta:

1) Suuontelossa tapahtuu vain ruoan mekaanista käsittelyä. (-)
2) Sylkeä vapautuu suuonteloon vain aterioiden yhteydessä. (-)
3) Syljen entsyymit hajottavat tärkkelyksen glukoosiksi. (+)
4) Sylkeä tuottaa kolme paria sylkirauhasia. (+)
5) Entsyymit hidastavat ruoansulatusprosessia. (-)
6) Hiilihydraattien hajoaminen alkaa suuontelosta. (+)
7) Kurkunpää estää ruoan pääsyn sisälle Airways. (+)
8) Sylkirauhaset tuottavat entsyymejä, jotka hajottavat hiilihydraatteja. (+)
9) Lysotsyymi syövyttää emalia. (-)
10) Jokaisessa leuassa on 4 etuhammasta. (+)

5. Oppitunnin yhteenveto

6. Kotitehtävät

Suuonteloon kuuluu eteinen ja varsinainen suu. Eteisen muodostavat huulet, poskien ulkopuoli, hampaat ja ikenet. Huulet on peitetty ulkopuolelta ohuella epiteelikerroksella, vuorattu sisäpuolelta limakalvolla, joka on jatkoa poskien sisäpuolelle. Peitä tiukasti hampaat, jotka on kiinnitetty ikeniin ylä- ja alasuitsien avulla.

Suu muodostuu:

• posken limakalvo;
• etuhampaat, kulmahampaat, suuret ja pienet poskihampaat;
• ikenet;
• Kieli;
• pehmeä ja kova suulaki.

Riisi. 1. Suunontelon rakenne.

Tarkemmat tiedot suuontelon rakenteesta on esitetty taulukossa.

Riisi. 2. Sisäinen rakenne hammas.

Toiminnot

Suuontelon päätoiminnot ruoansulatusprosessissa:

TOP 1 artikkelijotka lukevat tämän mukana

• maun tunnistaminen;
• kiinteiden elintarvikkeiden jauhaminen;
• kehon lämpötilan antaminen saapuville tuotteille;
• ruokaboluksen muodostuminen;
• sokereiden hajoaminen;
• suoja patogeenisten mikro-organismien tunkeutumista vastaan.

Ruoansulatuksen päätehtävä ihmisen suuontelossa suoritetaan syljen avulla. Limakalvossa sijaitsevat sylkirauhaset kostuttavat ruokaa erittyneen syljen ja kielen avulla muodostaen ruokapalan.
Suuria rauhasia on kolme paria:

• korvasylkirauhanen;
• submandibulaarinen;
• kielenalainen.

Riisi. 3. Sylkirauhasten sijainti.

Sylki on 99 % vettä. Loput prosenttiosuudet ovat biologisia vaikuttavat aineet näyttää erilaisia ​​ominaisuuksia.
Sylki sisältää:

• lysotsyymi - antibakteerinen entsyymi;
• mucin - proteiinin viskoosi aine, joka sitoo ruokahiukkaset yhdeksi palaksi;
• amylaasi ja maltaasi - entsyymit, jotka hajottavat tärkkelystä ja muita monimutkaisia ​​sokereita.

Entsyymit ovat proteiiniyhdisteitä, jotka nopeuttavat kemialliset reaktiot. Ne ovat katalysaattori ruoan hajoamisessa.

Sylki sisältää pieniä määriä muita katalyyttisiä entsyymejä sekä orgaanisia suoloja ja hivenaineita.

Ruoansulatus

Kuvaile lyhyesti, kuinka ruoansulatus tapahtuu suuontelossa seuraavasti:

• ruokapala tulee onteloon etuhampaiden kautta;
• kustannuksella pureskelu lihaksia leuan pitäminen, pureskeluprosessi alkaa;
• poskihampaat jauhavat ruokaa, joka on runsaasti kostutettu syljellä;
• posket, kieli ja kova kitalaki rullaavat ruokapalan;
• Pehmeä kitalaki ja kieli työntävät valmisruoan alas kurkusta.

Suuonteloon päässyt ruoka ärsyttää eri tarkoituksiin (lämpötila, tunto, haju) tarkoitettuja reseptoreja, jotka reagoivat syljen, mahanesteen, sapen tuotantoon.

Mitä olemme oppineet?

Suuontelolla on suuri merkitys ruoansulatusprosessissa. Poskien, hampaiden, kielen kautta saapuva ruoka murskautuu ja siirtyy nieluun. Syljellä kostutettu ruoka pehmenee ja tarttuu yhdeksi ruokapalaksi. Syljen entsyymit aloittavat ruoansulatuksen pilkkomalla tärkkelystä ja muita sokereita.

Aihekilpailu

Raportin arviointi

Keskiarvoluokitus: 4. Saatujen arvioiden kokonaismäärä: 440.