Həzm ağızda necə baş verir? Nb! Qlükoza müxtəlif orqanların hüceyrələrinə müxtəlif mexanizmlərlə daxil olur.

Bağırsaqda yalnız monosaxaridlər sorulur: qlükoza, qalaktoza, fruktoza. Odur ki, qida ilə orqanizmə daxil olan oliqo- və polisaxaridlər monosaxaridlər əmələ gətirmək üçün ferment sistemləri tərəfindən hidroliz edilməlidir. Əncirdə. 5.11-də başlayan karbohidratların həzmində iştirak edən enzimatik sistemlərin lokalizasiyasını sxematik şəkildə təsvir edir. ağız boşluğu oral -amilazanın təsirindən və sonra mədəaltı vəzi -amilaza, saxaroza-izomaltaza, qlikoamilaz, -qlikozidaza (laktaza), trehalaz komplekslərinin köməyi ilə bağırsağın müxtəlif hissələrində davam edir.

düyü. 5.11. Karbohidratların həzminin enzimatik sistemlərinin lokalizasiyası sxemi

5.2.1. Ağız və mədəaltı vəzi ilə karbohidratların həzm edilməsi -amilaza ( -1,4-qlikozidaza). Pəhriz polisaxaridləri, yəni nişasta (qlükozil qalıqlarının -1,4-qlikozid bağları ilə bağlandığı xətti amiloza polisaxaridindən və -1,6-qlikozidik bağların da olduğu budaqlanmış polisaxarid olan amilopektindən ibarətdir) nişastada 1,4-qlikozid bağlarını parçalayan, lakin təsir göstərməyən -amilaza (-1,4-qlikozidaza) (EC 3.2.1.1) olan tüpürcəklə islandıqdan sonra artıq ağız boşluğunda hidrolizə başlayır. 1,6-qlikozid bağları üzərində.

Bundan əlavə, ağız boşluğunda fermentin nişasta ilə təmas müddəti qısadır, buna görə də nişasta qismən həzm olunur, böyük fraqmentlər - dekstrinlər və bəzi maltoza disakaridləri əmələ gətirir. Disakaridlər tüpürcək amilazası ilə hidrolizə olunmur.

Asidik bir mühitdə mədəyə daxil olduqda, tüpürcək amilazı inhibə edilir, həzm prosesi yalnız qida komasının içərisində baş verə bilər, burada amilaza aktivliyi bütün parçadakı pH asidik hala gələnə qədər bir müddət davam edə bilər. Mədə şirəsində karbohidratları parçalayan fermentlər yoxdur, yalnız qlikozid bağlarının yüngül turşu hidrolizi mümkündür.

Oliqo- və polisaxaridlərin hidrolizinin əsas yeri nazik bağırsaqdır, onun müxtəlif hissələrində müəyyən qlikozidazalar ifraz olunur.

Onikibarmaq bağırsaqda mədənin tərkibi HCO 3 bikarbonatları olan və pH 7,5-8,0 olan pankreas sekresiya ilə neytrallaşdırılır. Mədəaltı vəzin sirrində nişasta və dekstrinlərdə -1,4-qlikozid bağlarını hidroliz edən və maltoza disaxaridlərinin əmələ gəlməsi ilə mədəaltı vəzinin amilazası aşkar edilir (bu karbohidratda iki qlükoza qalığı -1,4-qlikozid ilə bağlanır. bağlar) və izomaltoza (bu karbohidratda iki qlükoza qalığı nişasta molekulunda budaqlanan yerlərdə yerləşir və α-1,6-qlikozid bağları ilə bağlıdır). Oliqosakaridlər həm də həm -1,4-qlikozid, həm də -1,6-qlikozid bağları ilə bağlanmış 8-10 qlükoza qalığından ibarət əmələ gəlir.

Hər iki amilaza endoqlikozidazalardır. Pankreas amilazası həmçinin nişastada olan -1,6-qlikozid bağlarını və -1,4-qlikozid bağlarını hidroliz etmir ki, onların vasitəsilə qlükoza qalıqları sellüloza molekulunda birləşir.

Sellüloza dəyişmədən bağırsaqlardan keçir və qida həcmini verən və həzm prosesini asanlaşdıran balast maddəsi kimi xidmət edir. Yoğun bağırsaqda bakterial mikrofloranın təsiri altında sellüloza bağırsaq hərəkətliliyinin stimulyatoru kimi çıxış edə bilən spirtlərin, üzvi turşuların və CO 2 əmələ gəlməsi ilə qismən hidrolizə oluna bilər.

Yuxarı bağırsaqda əmələ gələn maltoza, izomaltoza və trioza şəkərləri spesifik qlikozidazalar tərəfindən nazik bağırsaqda daha da hidroliz edilir. Pəhriz disakaridləri, saxaroza və laktoza da nazik bağırsaqda spesifik disakaridazlar tərəfindən hidrolizə olunur.

Bağırsaq lümenində oliqo- və disaxaridazaların aktivliyi aşağıdır, lakin fermentlərin əksəriyyəti bağırsaqda barmaq kimi çıxıntılarda - villi və öz növbəsində epitelial hüceyrələrin səthi ilə əlaqələndirilir. microvilli, bütün bu hüceyrələr hidrolitik fermentlərin substratları ilə təmas səthini artıran bir fırça sərhədi təşkil edir.

Disaxaridlərdə, fermentlərdə (disaxaridazalarda) parçalanan qlikozid bağları enterositlərin sitoplazmatik membranının xarici səthində yerləşən ferment komplekslərinə qruplaşdırılır: saxaroza-izomaltaza, qlikoamilaz, -qlikozidaza.

5.2.2. Saxaroza-izomaltaza kompleksi. Bu kompleks iki polipeptid zəncirindən ibarətdir və polipeptidin N-terminal hissəsində yerləşən transmembran hidrofobik domendən istifadə edərək enterosit səthinə yapışdırılır. Saxaroza-izomaltaza kompleksi (EC 3.2.1.48 və 3.2.1.10) saxaroza və izomaltozada -1,2- və -1,6-qlikozid bağlarını parçalayır.

Kompleksin hər iki fermenti, həmçinin maltoza və maltotrioza (tərkibində üç qlükoza qalığı olan və nişastanın hidrolizi zamanı əmələ gələn trisaxarid) tərkibindəki α-1,4-qlikozid bağlarını hidroliz etməyə qadirdir.

Kompleks kifayət qədər yüksək maltaza aktivliyinə malik olsa da, oliqo- və polisaxaridlərin həzmi zamanı əmələ gələn maltozun 80% -ni hidrolizə edir, onun əsas spesifikliyi hələ də saxaroza və izomaltozun hidrolizidir, qlikozid bağlarının hidroliz sürəti daha böyükdür. maltoza və maltotriozadakı bağların hidroliz sürəti. Saxaroza alt bölməsi saxaroza hidroliz edən yeganə bağırsaq fermentidir. Kompleks əsasən jejunumda lokallaşdırılmışdır, bağırsağın proksimal və distal hissələrində saxaroza-izomaltaza kompleksinin tərkibi əhəmiyyətsizdir.

5.2.3. qlikoamilaza kompleksi. Bu kompleks (EC 3.2.1.3 və 3.2.1.20) oliqosakaridlərdəki qlükoza qalıqları arasında -1,4-qlikozid bağlarını hidroliz edir. Qlikoamilaz kompleksinin amin turşusu ardıcıllığı saxaroza-izomaltaza kompleksinin ardıcıllığı ilə 60% homologiyaya malikdir. Hər iki kompleks 31 qlikosil hidrolaza ailəsinə aiddir. Ekzoqlikozidaza olmaqla, ferment reduksiya uclarından hərəkət edir, o, həmçinin bu reaksiyada maltaza kimi çıxış edərək maltozu parçalaya bilir (bu halda qlikoamilaz kompleksi həzm zamanı əmələ gələn maltoza oliqo- və polisaxaridlərin qalan 20%-ni hidroliz edir. ). Kompleksə substratın spesifikliyində cüzi fərqlər olan iki katalitik alt bölmə daxildir. Kompleks ən çox nazik bağırsağın aşağı hissələrində aktivdir.

5.2.4.  -Qlikozidaza kompleksi (laktaza). Bu ferment kompleksi laktozada qalaktoza və qlükoza arasında β-1,4-qlikozid bağlarını hidroliz edir.

Qlikoprotein fırça sərhədi ilə əlaqələndirilir və nazik bağırsaq boyunca qeyri-bərabər paylanır. Yaşla, laktaza aktivliyi azalır: körpələrdə maksimum, böyüklərdə uşaqlarda təcrid olunmuş ferment aktivliyi səviyyəsinin 10% -dən azdır.

5.2.5. Tregalase. Bu ferment (EC 3.2.1.28) göbələklərdə tapılan və ilk anomerik karbonlar arasında qlikozid bağı ilə bağlanmış iki qlükozil qalığından ibarət disakarid olan trehalozadakı monomerlər arasındakı bağları hidroliz edən qlikozidaza kompleksidir.

Qlikosilhidrolazaların təsiri nəticəsində qida karbohidratlarından qlikozilhidrolazaların təsiri nəticəsində monosaxaridlər əmələ gəlir: böyük miqdarda qlükoza, fruktoza, qalaktoza və daha az dərəcədə - mannoz, ksiloza, arabinoza. jejunum və ileumun epitel hüceyrələri tərəfindən sorulur və xüsusi mexanizmlərdən istifadə edərək bu hüceyrələrin membranları vasitəsilə nəql olunur.

5.2.6. Bağırsaq epitel hüceyrələrinin membranları vasitəsilə monosaxaridlərin daşınması. Monosaxaridlərin bağırsaq mukozasının hüceyrələrinə köçürülməsi asanlaşdırılan diffuziya və aktiv nəqliyyat vasitəsilə həyata keçirilə bilər. Aktiv nəqliyyat zamanı qlükoza membran vasitəsilə Na+ ionu ilə birlikdə bir daşıyıcı zülal vasitəsilə daşınır və bu maddələr bu zülalın müxtəlif hissələri ilə qarşılıqlı əlaqədə olur (şək. 5.12). Na + ionu hüceyrəyə konsentrasiya qradiyenti boyunca daxil olur və qlükoza  konsentrasiya gradientinə qarşı (ikinci dərəcəli aktiv nəqliyyat), buna görə də gradient nə qədər böyükdürsə, enterositlərə bir o qədər çox qlükoza ötürüləcəkdir. Hüceyrədənkənar mayedə Na + konsentrasiyasının azalması ilə qlükoza tədarükü azalır. Aktiv simportun altında yatan Na + konsentrasiyası qradiyenti Na + , K + -ATPase-nin hərəkəti ilə təmin edilir, o, K + ionu müqabilində hüceyrədən Na + çıxaran bir nasos kimi işləyir. Eyni şəkildə, qalaktoza ikincili aktiv nəqliyyat mexanizmi ilə enterositlərə daxil olur.

düyü. 5.12. Monosaxaridlərin enterositlərə daxil olması. SGLT1 - epitel hüceyrələrinin membranında natriumdan asılı qlükoza/qalaktoza daşıyıcısı; Bazolateral membranda Na + , K + -ATPase SGLT1-in işləməsi üçün zəruri olan natrium və kalium ionlarının konsentrasiyası qradiyenti yaradır. GLUT5 əsasən fruktoza membran vasitəsilə hüceyrəyə nəql edir. Bazolateral membranda olan GLUT2 qlükozanı, qalaktozanı və fruktozanı hüceyrədən çıxarır (a uyğun olaraq)

Aktiv nəqliyyat sayəsində enterositlər bağırsaq lümenində aşağı konsentrasiyada qlükozanı udur. Qlükozanın yüksək konsentrasiyasında xüsusi daşıyıcı zülalların (daşıyıcıların) köməyi ilə asanlaşdırılmış diffuziya yolu ilə hüceyrələrə daxil olur. Eyni şəkildə, fruktoza epitel hüceyrələrinə köçürülür.

Monosakkaridlər əsasən asanlaşdırılmış diffuziya yolu ilə enterositlərdən qan damarlarına daxil olurlar. Qlükozanın yarısı villi kapilyarlardan portal vena vasitəsilə qaraciyərə, yarısı isə qanla digər toxumaların hüceyrələrinə çatdırılır.

5.2.7. Qlükozanın qandan hüceyrələrə daşınması. Qlükozanın qandan hüceyrələrə daxil olması asanlaşdırılmış diffuziya yolu ilə həyata keçirilir, yəni qlükoza nəqlinin sürəti onun membranın hər iki tərəfindəki konsentrasiyalarının qradiyenti ilə müəyyən edilir. Əzələ hüceyrələrində və yağ toxumasında asanlaşdırılmış diffuziya mədəaltı vəzi hormonu insulin tərəfindən tənzimlənir. İnsulin olmadıqda, hüceyrə membranında qlükoza daşıyıcıları yoxdur. Şəkildə göründüyü kimi eritrositlərdən (GLUT1) qlükoza daşıyıcısı (daşıyıcısı). 5.13 492 amin turşusu qalığından ibarət olan və domen quruluşuna malik transmembran zülaldır. Qütb amin turşusu qalıqları membranın hər iki tərəfində yerləşir, hidrofobik olanlar membranda lokallaşdırılaraq onu bir neçə dəfə keçir. Membranın xarici tərəfində qlükoza bağlayan yer var. Qlükoza bağlandıqda, daşıyıcının konformasiyası dəyişir və monosaxaridin bağlanma yeri hüceyrə daxilində açıq olur. Qlükoza daşıyıcı zülaldan ayrılaraq hüceyrəyə keçir.

5.2.7.1. Qlükoza daşıyıcıları: GLUT 1, 2, 3, 4, 5. Bütün toxumalarda qlükoza daşıyıcıları aşkar edilmişdir, bunların bir neçə çeşidi var, onların kəşf sırasına görə nömrələnmişdir. Bənzər ilkin struktura və domen təşkilatına malik olan beş növ GLUT təsvir edilmişdir.

Beyində, plasentada, böyrəklərdə, yoğun bağırsaqda, eritrositlərdə lokallaşdırılmış GLUT 1 beyni qlükoza ilə təmin edir.

GLUT 2 qlükozanı onu ifraz edən orqanlardan qana nəql edir: enterositlər, qaraciyər, mədəaltı vəzinin Langerhans adacıklarının β-hüceyrələrinə nəql edir.

GLUT 3 beyin, plasenta, böyrəklər də daxil olmaqla bir çox toxumada olur və sinir toxumasının hüceyrələrinə qlükoza axını təmin edir.

GLUT 4 qlükozanı əzələ hüceyrələrinə (skelet və ürək) və yağ toxumasına nəql edir və insulindən asılıdır.

GLUT 5 nazik bağırsağın hüceyrələrində olur və fruktoza da dözə bilir.

Bütün daşıyıcılar həm sitoplazmada yerləşə bilər

düyü. 5.13. Eritrositlərdən (GLUT1) qlükoza daşıyıcı (daşıyıcı) zülalının quruluşu (görə)

hüceyrələrdə və plazma membranında veziküllər. İnsulin olmadıqda, GLUT 4 yalnız hüceyrə daxilində yerləşir. İnsulinin təsiri altında veziküllər plazma membranına daşınır, onunla birləşir və GLUT 4 membrana daxil edilir, bundan sonra daşıyıcı qlükozanın hüceyrəyə yayılmasını asanlaşdırır. Qanda insulinin konsentrasiyasının azalmasından sonra daşıyıcılar yenidən sitoplazmaya qayıdır və qlükozanın hüceyrəyə daşınması dayanır.

Qlükoza daşıyıcılarının işində müxtəlif pozğunluqlar müəyyən edilmişdir. Daşıyıcı zülalların irsi qüsuru ilə insulindən asılı olmayan diabetes mellitus inkişaf edir. Zülal qüsurları ilə yanaşı, digər pozğunluqlar da var: 1) daşıyıcının membrana hərəkəti haqqında insulin siqnalının ötürülməsindəki qüsur, 2) daşıyıcının hərəkətindəki qüsur, 3) daşıyıcının hərəkətində qüsur. zülalın membrana daxil olması, 4) membrandan bağlanmanın pozulması.

5.2.8. İnsulin. Bu birləşmə mədəaltı vəzinin Langerhans adacıqlarının β-hüceyrələri tərəfindən ifraz olunan hormondur. İnsulin iki polipeptid zəncirindən ibarət polipeptiddir: birində 21 amin turşusu qalığı (zəncir A), digərində 30 amin turşusu qalığı (zəncir B). Zəncirlər bir-birinə iki disulfid bağı ilə bağlıdır: A7-B7, A20-B19. A-zəncirinin içərisində altıncı və on birinci qalıqlar arasında molekuldaxili disulfid bağı var. Hormon iki konformasiyada mövcud ola bilər: T və R (Şəkil 5.14).

düyü. 5.14. İnsulinin monomerik formasının məkan quruluşu: a donuz insulini, T-konformasiyası, b insan insulini, R-konformasiyası (A-zəncir göstərilmişdir qırmızı rəng, B-zəncir  sarı) (-a görə)

Hormon monomer, dimer və heksamer kimi mövcud ola bilər. Heksamerik formada insulin bütün altı alt bölmənin His10 B zənciri ilə koordinasiya edən sink ionu ilə sabitləşir (Şəkil 5.15).

Məməli insulinləri insan insulini ilə ilkin strukturda böyük homologiyaya malikdir: məsələn, donuz insulinində yalnız bir əvəzetmə var - B zəncirinin karboksil ucunda treonin əvəzinə alanin, iribuynuzlu insulində isə başqa üç amin turşusu var. insan insulini ilə müqayisədə qalıqlar. Çox vaxt əvəzetmələr A zəncirinin 8, 9 və 10-cu mövqelərində baş verir, lakin hormonun bioloji aktivliyinə əhəmiyyətli dərəcədə təsir göstərmir.

A-zəncirinin C- və N-terminal bölgələrində və B zəncirinin C-terminal bölgələrində disulfid bağlarının mövqelərində amin turşusu qalıqlarının, hidrofobik qalıqların əvəzlənməsi çox nadirdir ki, bu da bunların əhəmiyyətini göstərir. insulinin bioloji fəaliyyətinin təzahüründə bölgələr. Hormonun aktiv mərkəzinin formalaşmasında B zəncirinin Phe24 və Phe25 qalıqları və A zəncirinin C və N-terminal qalıqları iştirak edir.

düyü. 5.15. İnsulin heksamerinin məkan quruluşu (R 6) (a uyğun olaraq)

5.2.8.1. insulinin biosintezi.İnsulin kobud endoplazmatik retikulumdakı poliribosomlarda 110 amin turşusu qalıqları olan prekursor, preproinsulin kimi sintez olunur. Biosintez endoplazmatik retikulumun lümeninə daxil olan və böyüyən polipeptidin hərəkətini istiqamətləndirən siqnal peptidinin əmələ gəlməsi ilə başlayır. Sintezin sonunda, uzunluğu 24 amin turşusu qalığından ibarət olan siqnal peptidi preproinsulindən ayrılaraq 86 amin turşusu qalıqlarını ehtiva edən proinsulini əmələ gətirir və Golgi aparatına ötürülür, burada insulinin daha da yetişməsi tanklarda baş verir. Proinsulinin məkan quruluşu Şəkildə göstərilmişdir. 5.16.

Uzun müddətli yetişmə prosesində, PC2 və PC1/3 serin endopeptidazalarının təsiri altında əvvəlcə Arg64 və Lys65 arasındakı peptid bağı parçalanır, sonra Arg31 və Arg32 tərəfindən əmələ gələn peptid bağı hidroliz edilir, C-peptid 31-dən ibarətdir. amin turşusu qalıqları parçalanır. Proinsulinin tərkibində 51 amin turşusu qalığı olan insulinə çevrilməsi A-zəncirinin N-terminalında və B-zəncirinin C-terminusunda arginin qalıqlarının karboksipeptidaza E-nin təsiri altında hidrolizi ilə başa çatır ki, bu da spesifikliyə oxşardır. karboksipeptidaza B, yəni əsas amin turşusuna aid olan imino qrupu olan peptid bağlarını hidroliz edir (Şəkil 5.17 və 5.18).

düyü. 5.16. Proteolizi təşviq edən bir konformasiyada proinsulinin təklif olunan məkan quruluşu. Qırmızı toplar amin turşusu qalıqlarını (Arg64 və Lys65; Arg31 və Arg32) göstərir, peptid bağları proinsulinin işlənməsi nəticəsində hidrolizə məruz qalır (a uyğun olaraq)

İnsulin və C-peptid ekvimolyar miqdarda sekretor qranullara daxil olur, burada insulin sink ionu ilə qarşılıqlı əlaqədə dimerlər və heksamerlər əmələ gətirir. Plazma membranı ilə birləşən ifrazat qranulları ekzositoz nəticəsində hüceyrədənkənar mayeyə insulin və C-peptid ifraz edir. Qan plazmasında insulinin yarı ömrü 3-10 dəqiqə, C-peptidinin yarı ömrü təxminən 30 dəqiqədir. İnsulin insulinaza fermentinin təsiri ilə parçalanır, bu proses qaraciyər və böyrəklərdə baş verir.

5.2.8.2. İnsulin sintezinin və ifrazının tənzimlənməsi.İnsulin ifrazının əsas tənzimləyicisi insulin geninin və əsas enerji daşıyıcılarının metabolizmində iştirak edən protein genlərinin ifadəsini tənzimləyən qlükozadır. Qlükoza birbaşa transkripsiya faktorlarına bağlana bilər ki, bu da gen ifadə sürətinə birbaşa təsir göstərir. İnsulin və qlükaqonun ifrazına ikincil təsir, sekretor qranullardan insulinin sərbəst buraxılması insulin mRNT-nin transkripsiyasını aktivləşdirdikdə mümkündür. Lakin insulinin ifrazı Ca 2+ ionlarının konsentrasiyasından asılıdır və insulinin sintezini aktivləşdirən yüksək qlükoza konsentrasiyasında belə onların çatışmazlığı ilə azalır. Bundan əlavə,  2 reseptorlarına bağlandıqda adrenalin tərəfindən inhibə edilir. İnsulin sekresiyasının stimulyatorları böyümə hormonları, kortizol, estrogenlər, mədə-bağırsaq traktının hormonlarıdır (sekretin, xolesistokinin, mədə inhibitor peptid).

düyü. 5.17. Preproinsulinin sintezi və emalı (a uyğun olaraq)

Qanda qlükoza konsentrasiyasının artmasına cavab olaraq Langerhans adalarının β-hüceyrələri tərəfindən insulinin ifrazı aşağıdakı kimi həyata keçirilir:

düyü. 5.18. Serin endopeptidaza PC2 tərəfindən katalizləşdirilən Arg64 və Lys65 arasındakı peptid bağının hidrolizi ilə proinsulinin insulinə emalı və Arg31 və Arg32 arasındakı peptid bağının serin endopeptidaza PC1/3 tərəfindən parçalanması, çevrilmə N-də reziduların parçalanması ilə başa çatır. -karboksipeptidaza E-nin təsiri altında A-zəncirinin və C-terminus B-zəncirlərinin sonu (parçalanmış arginin qalıqları dairələrdə göstərilmişdir). Emal nəticəsində insulinə əlavə olaraq C-peptid əmələ gəlir (görə)

1) qlükoza GLUT 2 daşıyıcı zülalı ilə -hüceyrələrə daşınır;

2) hüceyrədə qlükoza qlikolizdən keçir və ATP əmələ gəlməsi ilə tənəffüs siklində daha da oksidləşir; ATP sintezinin intensivliyi qanda qlükoza səviyyəsindən asılıdır;

3) ATP-nin təsiri altında kalium ion kanalları bağlanır və membran depolarizasiya olunur;

4) membranın depolarizasiyası gərginliyə bağlı kalsium kanallarının açılmasına və kalsiumun hüceyrəyə daxil olmasına səbəb olur;

5) hüceyrədə kalsiumun səviyyəsinin artması membran fosfolipidlərindən birini - fosfatidilinositol-4,5-difosfatı - inositol-1,4,5-trifosfat və diasilqliserola ayıran fosfolipaz C-ni aktivləşdirir;

6) endoplazmatik retikulumun reseptor zülallarına bağlanan inositol trifosfat, sekretor qranullarda saxlanılan əvvəlcədən sintez edilmiş insulinin sərbəst buraxılmasına səbəb olan bağlı hüceyrədaxili kalsiumun konsentrasiyasının kəskin artmasına səbəb olur.

5.2.8.3. İnsulinin təsir mexanizmi.İnsulinin əzələ və yağ hüceyrələrinə əsas təsiri hüceyrə membranı vasitəsilə qlükoza nəqlini artırmaqdır. İnsulin ilə stimullaşdırılması qlükoza hüceyrəyə daxil olma sürətinin 20-40 dəfə artmasına səbəb olur. İnsulin ilə stimullaşdırıldıqda, plazma membranlarında qlükoza daşıyıcı zülalların tərkibində 5-10 dəfə artım müşahidə olunur, eyni zamanda hüceyrədaxili hovuzda onların məzmununun 50-60% -i azalır. ATP şəklində tələb olunan enerji miqdarı daşıyıcı zülalın fosforlaşması üçün deyil, əsasən insulin reseptorunun aktivləşdirilməsi üçün tələb olunur. Qlükoza nəqlinin stimullaşdırılması enerji istehlakını 20-30 dəfə artırır, halbuki qlükoza daşıyıcılarını hərəkət etdirmək üçün yalnız az miqdarda qlükoza lazımdır. Qlükoza daşıyıcılarının hüceyrə membranına köçürülməsi insulinin reseptorla qarşılıqlı əlaqəsindən bir neçə dəqiqə sonra müşahidə olunur və daşıyıcı zülalların dövriyyəsi prosesini sürətləndirmək və ya saxlamaq üçün insulinin əlavə stimullaşdırıcı təsiri tələb olunur.

İnsulin, digər hormonlar kimi, müvafiq reseptor zülalı vasitəsilə hüceyrələrə təsir göstərir. İnsulin reseptoru iki -alt bölmədən (130 kDa) və iki -alt birlikdən (95 kDa) ibarət mürəkkəb ayrılmaz hüceyrə membran zülalıdır; birincilər tamamilə hüceyrədən kənarda, onun səthində yerləşir, ikincisi plazma membranına nüfuz edir.

İnsulin reseptoru hormonla qarşılıqlı əlaqədə olan və sisteinlər 524 və hər iki α-alt bölmənin Cys682, Cys683, Cys685 üçlüyü arasında disulfid körpüləri ilə bir-birinə bağlanan iki hüceyrədənkənar α-alt bölməsindən ibarət tetramerdir (bax. Şəkil 5.19, a) və Cys647 () və Cys872 arasında disulfid körpüsü ilə bağlanmış tirozin kinaz fəaliyyətini nümayiş etdirən iki transmembran -alt bölməsi. Molekulyar çəkisi 135 kDa olan α-alt bölməsinin polipeptid zəncirində 719 amin-

düyü. 5.19. İnsulin reseptor dimerinin quruluşu: a insulin reseptorunun modul quruluşu. Yuxarıda - Cys524, Cys683-685 disulfid körpüləri ilə bağlanmış α-alt bölmələr və altı domendən ibarətdir: ikisi leysin L1 və L2 təkrarlanır, sisteinlə zəngin CR bölgəsi və üç tip III fibronektin domenləri Fn o , Fn 1 , ID (giriş). domen). Aşağıda - Cys647Cys872 disulfid körpüsü ilə -alt bölməsi ilə əlaqəli -alt bölmələr və yeddi domendən ibarətdir: üç fibronektin domenləri ID, Fn 1 və Fn 2 ST; b reseptorun məkan düzülüşü, bir dimer rəngli, digəri ağ, A  hormonun bağlanma yerinin qarşısındakı aktivləşdirici dövrə, X (qırmızı)  -alt bölmənin C-terminal hissəsi, X (qara)  N. - -alt bölmənin terminal hissəsi, sarı toplar 1,2,3 - 524, 683-685, 647-872 mövqelərində sistein qalıqları arasında disulfid bağları (görə)

turşu qalıqlarından ibarətdir və altı domendən ibarətdir: lösin təkrarlarını ehtiva edən iki domen L1 və L2, insulin bağlayan yerin yerləşdiyi sisteinlə zəngin CR bölgəsi və üç tip III fibronektin domenləri Fn o , Fn 1 , Ins (giriş sahəsinə baxın) (bax. Şəkil 5.18). -alt bölməsinə 620 amin turşusu qalığı daxildir, 95 kDa molekulyar çəkiyə malikdir və yeddi domendən ibarətdir: üç fibronektin domeni ID, Fn 1 və Fn 2, transmembran TM domeni, membrana bitişik JM domeni, TK. tirozin kinaz domeni və C-terminal CT. Reseptorda iki insulin bağlama yeri tapıldı: biri yüksək yaxınlığa, digəri aşağı yaxınlığa malikdir. Hüceyrəyə bir hormon siqnalı aparmaq üçün insulin yüksək yaxınlıq sahəsinə bağlanmalıdır. Bu mərkəz insulin bir -alt bölmənin L1, L2 və CR domenlərindən və digərinin fibronektin domenlərindən bağlandıqda, -alt bölmələrinin düzülüşü şəkildə göstərildiyi kimi bir-birinə zidd olduqda əmələ gəlir. 5.19, ilə.

Reseptorun yüksək yaxınlıq mərkəzi ilə insulinin qarşılıqlı əlaqəsi olmadıqda, -alt bölmələri CR domeninin bir hissəsi olan çıxıntı (kam) vasitəsilə -alt bölmələrdən uzaqlaşdırılır və bu, aktivləşdirici döngənin (A) təmasının qarşısını alır. bir -alt bölmənin tirozin kinaz sahəsinin digər - alt bölməsində fosforlaşma yerləri ilə -döngü) (Şəkil 5.20, b). İnsulin insulin reseptorunun yüksək yaxınlıq mərkəzinə bağlandıqda, reseptorun konformasiyası dəyişir, çıxıntı artıq α- və β-alt bölmələrinin yaxınlaşmasına mane olmur, TK domenlərinin aktivləşdirici dövrələri əks TK-da tirozin fosforlaşma sahələri ilə qarşılıqlı əlaqə qurur. domenində, β-alt bölmələrinin transfosforilasiyası yeddi tirozin qalıqlarında baş verir: aktivləşdirici dövrənin Y1158, Y1162, Y1163 (bu kinaz tənzimləmə sahəsidir), Y1328, Y1334 ST domeninin, Y965, Y972 (JM5.2-nin Y972) , a), bu, reseptorun tirozin kinaz aktivliyinin artmasına səbəb olur. TK-nın 1030-cu mövqeyində katalitik aktiv mərkəzə - ATP bağlama mərkəzinə daxil olan lizin qalığı var. Bu lizinin bir çox digər amin turşuları ilə yerə yönəldilmiş mutagenezlə əvəz edilməsi insulin reseptorunun tirozin kinaz fəaliyyətini ləğv edir, lakin insulinin bağlanmasını pozmur. Lakin belə bir reseptora insulinin əlavə edilməsi hüceyrə mübadiləsinə və çoxalmasına heç bir təsir göstərmir. Bəzi serin-treonin qalıqlarının fosforlaşması, əksinə, insulinə yaxınlığı azaldır və tirozin kinazın aktivliyini azaldır.

Bir neçə insulin reseptor substratı məlumdur: IRS-1 (insulin reseptor substratı), IRS-2, STAT ailəsinin zülalları (siqnal çeviricisi və transkripsiya aktivatoru - siqnal çeviriciləri və transkripsiya aktivatorları 4-cü hissədə "Müdafiənin biokimyəvi əsasları"nda ətraflı müzakirə olunur. reaksiyalar").

IRS-1, SH2 domeni ilə TK insulin reseptorunun fosforillənmiş tirozinlərinə bağlanan və insulinin stimullaşdırılmasından dərhal sonra reseptorun tirozin kinazı ilə fosforilləşən sitoplazmik zülaldır. Substratın fosforlaşma dərəcəsi insulinə hüceyrə reaksiyasının artması və ya azalmasından, hüceyrələrdəki dəyişikliklərin amplitudasından və hormona həssaslığından asılıdır. IRS-1 geninin zədələnməsi insulindən asılı diabetin səbəbi ola bilər. IRS-1 peptid zəncirində təxminən 1200 amin turşusu qalığı, 20-22 potensial tirozin fosforlaşma mərkəzi və təxminən 40 serin-treonin fosforlaşma mərkəzi var.

düyü. 5.20. İnsulinin insulin reseptoruna bağlanmasında struktur dəyişikliklərinin sadələşdirilmiş sxemi: a hormonların yüksək yaxınlıq mərkəzində bağlanması nəticəsində reseptor konformasiyasının dəyişməsi çıxıntının yerdəyişməsinə, subunitlərin yaxınlaşmasına və TK domenlərinin transfosforilasiyasına gətirib çıxarır; b insulin reseptorunda yüksək yaxınlıqlı bağlanma yeri ilə insulinin qarşılıqlı təsiri olmadıqda, çıxıntı (kam) - və -alt bölmələrinin yaxınlaşmasına və TK domenlərinin transfosforilasiyasına mane olur. A-loop - TK domeninin aktivləşdirici döngəsi, dairədə 1 və 2 nömrələri - alt bölmələr arasında disulfid bağları, TK - tirozin kinaz sahəsi, C - TK-nın katalitik mərkəzi, set 1 və çoxluq 2 - -alt bölmələrinin amin turşusu ardıcıllığı insulinin reseptorlara yüksək yaxınlıq yeri əmələ gətirir (görə)

IRS-1-in bir neçə tirozin qalıqlarında fosforlaşması ona SH2 domenləri olan zülallara bağlanma qabiliyyətini verir: tirozin fosfataz sip, PHI-3-kinazın p85 alt bölməsi (fosfatidilinositol-3-kinaz), adapter protein Grb2, tirozin-hataz-SH protein. PTP2, fosfolipaz C, GAP (kiçik GTP bağlayan zülalların aktivatoru). IRS-1-in oxşar zülallarla qarşılıqlı təsiri nəticəsində çoxlu aşağı axın siqnalları yaranır.

düyü. 5.21. İnsulinin təsiri altında əzələ və yağ hüceyrələrində qlükoza daşıyıcı zülalların GLUT 4-ün sitoplazmadan plazma membranına köçürülməsi. İnsulinin reseptorla qarşılıqlı əlaqəsi, fosfatidilinositol-3,4,5-trifosfat fosfolipidinin (PtdIns(3) sintezini kataliz edən PI-3-kinazı (PI3K) bağlayan insulin reseptor substratının (IRS) fosforlaşmasına səbəb olur. 4,5)P3). Sonuncu birləşmə, plekstrin domenlərini (PH) bağlayaraq, protein kinazları PDK1, PDK2 və PKV-ni hüceyrə membranına səfərbər edir. PDK1 RKB-ni Thr308-də fosforilləşdirir, onu aktivləşdirir. Fosforlanmış RKV GLUT4 tərkibli veziküllərlə birləşərək onların plazma membranına köçürülməsinə səbəb olur, bu da qlükozanın əzələ və yağ hüceyrələrinə daşınmasının artmasına səbəb olur.

Fosforilləşdirilmiş IRS-1 tərəfindən stimullaşdırılan fosfolipaz C hüceyrə membranının fosfolipid fosfatidilinositol-4,5-difosfatını hidroliz edərək iki ikinci xəbərçi: inositol-3,4,5-trifosfat və diasilqliserol əmələ gətirir. İnositol-3,4,5-trifosfat, endoplazmatik retikulumun ion kanallarına təsir edərək, ondan kalsiumu buraxır. Diasilqliserol müxtəlif substratları fosforlaşdıran kalmodulinə və protein kinaz C-yə təsir edərək hüceyrə sistemlərinin fəaliyyətinin dəyişməsinə səbəb olur.

Fosforilləşdirilmiş IRS-1, həmçinin fosfatidilinositol-4-fosfat və fosfatidilinositol-4,5-difosfatın 3-cü mövqedə fosforlaşmasını kataliz edən PHI-3-kinazı aktivləşdirir və fosfatidilinositol-3-fosfatidi, fosfatidi-3-fosfatidi-4, və müvafiq olaraq fosfatidilinositol -3,4,5-trifosfat.

PHI-3-kinaz tənzimləyici (p85) və katalitik (p110) alt bölmələri olan heterodimerdir. Tənzimləyici alt bölmənin iki SH2 domeni və bir SH3 domeni var, buna görə də PI-3 kinaz yüksək yaxınlıq ilə IRS-1-ə bağlanır. Membranda əmələ gələn, 3-cü mövqedə fosforlanmış fosfatidilinositol törəmələri, tərkibində plekstrin (PH) adlanan domen olan zülalları bağlayır (domen fosfatidilinositol-3-fosfatlara yüksək yaxınlıq nümayiş etdirir): zülal kinaz PDK1 (fosfatidildən asılı kinaz), kinaz B (PKV).

Protein kinaz B (PKB) üç sahədən ibarətdir: N-terminal plekstrin, mərkəzi katalitik və C-terminal tənzimləyici. RKV-nin aktivləşdirilməsi üçün plektrin sahəsi tələb olunur. PKV hüceyrə membranının yaxınlığında plekstrin domeninin köməyi ilə bağlanaraq, PDK1 protein kinazına yaxınlaşır.

onun plekstrin sahəsi də hüceyrə membranının yaxınlığında lokallaşdırılmışdır. PDK1 PKV kinaz domeninin Thr308-ni fosforilləşdirir, nəticədə PKV aktivləşir. Aktivləşdirilmiş PKV glikogen sintaza kinaz 3-ü (Ser9 mövqeyində) fosforilləşdirir, fermentin inaktivasiyasına və bununla da glikogen sintezi prosesinə səbəb olur. Phi-3-fosfat-5-kinaz da fosforlaşmaya məruz qalır, bu da GLUT 4 daşıyıcı zülallarının adipositlərin sitoplazmasında saxlandığı veziküllərdə fəaliyyət göstərir, qlükoza daşıyıcılarının hüceyrə membranına hərəkətinə, ona daxil olmasına və qlükozanın transmembran nəqlinə səbəb olur. əzələ və yağ hüceyrələrinə (Şəkil 5.21).

İnsulin təkcə GLUT 4 daşıyıcı zülalların köməyi ilə qlükozanın hüceyrəyə daxil olmasına təsir etmir, qlükoza, yağlar, amin turşuları, ionlar mübadiləsinin tənzimlənməsində, zülalların sintezində iştirak edir, qlükoza sintezində iştirak edir. replikasiya və transkripsiya.

Hüceyrədə qlükozanın metabolizminə təsiri bu prosesdə iştirak edən fermentlərin: qlükokinaza, fosfofruktokinaz, piruvatkinaz, heksokinaza aktivliyini artırmaqla qlikoliz prosesini stimullaşdırmaqla həyata keçirilir. İnsulin, adenilat siklaz kaskadı vasitəsilə glikogen sintazasını defosforilyasiya edən fosfatazanı aktivləşdirir, bu da glikogen sintezinin aktivləşməsinə (Şəkil 5.22) və onun parçalanması prosesinin inhibə edilməsinə səbəb olur. Fosfoenolpiruvat karboksikinazı inhibə edərək, insulin qlükoneogenez prosesini maneə törədir.

düyü. 5.22. Qlikogen sintezinin diaqramı

Qaraciyərdə və yağ toxumasında insulinin təsiri altında yağların sintezi fermentlərin aktivləşdirilməsi ilə stimullaşdırılır: asetil-KoA karboksilaza, lipoprotein lipaz. Eyni zamanda, yağların parçalanması maneə törədilir, çünki hormona həssas triasilgliserol lipazını fosforilləşdirən insulinlə aktivləşdirilmiş fosfataza bu fermenti inhibə edir və qanda dolaşan yağ turşularının konsentrasiyası azalır.

Qaraciyərdə, yağ toxumasında, skelet əzələsində və ürəkdə insulin yüzdən çox genin transkripsiya sürətinə təsir göstərir.

5.2.9. Qlükaqon. Qanda qlükoza konsentrasiyasının azalmasına cavab olaraq, mədəaltı vəzin Langerhans adacıqlarının -hüceyrələri “aclıq hormonu” - 29 amin turşusundan ibarət molekulyar çəkisi 3485 Da polipeptid olan qlükaqon istehsal edir. qalıqları.

Qlükaqonun təsiri insulinin təsirinə ziddir. İnsulin qlikogenezi, lipogenezi və zülal sintezini stimullaşdırmaqla enerjinin yığılmasını təşviq edir, qlükaqon isə glikogenoliz və lipolizi stimullaşdırmaqla potensial enerji mənbələrinin sürətli səfərbərliyinə səbəb olur.

düyü. 5.23. İnsan proqlukaqonunun strukturu və proqlukaqonun toxuma spesifik işlənməsi proqlukaqondan əldə edilən peptidlərə: mədəaltı vəzidə proqlukaqondan qlükaqon və MPGF (mer proqlukaqon fraqmenti) əmələ gəlir; Qlisentin, oksintomodulin, GLP-1 (proqlükaqondan alınan peptid), GLP-2, iki aralıq peptid (müdaxilə edən peptid - İP), GRPP - qlisentinlə əlaqəli pankreas polipeptid (pankreas polipeptid - qlisentinin törəməsi) (ackord)

Hormon mədəaltı vəzinin Langerhans adacıqlarının -hüceyrələri, həmçinin bağırsağın neyroendokrin hüceyrələrində və mərkəzi sinir sistemində qeyri-aktiv prekursor  proqlukaqon (molekulyar çəkisi 9000 Da) şəklində sintez olunur. 180 amin turşusu qalıqları və konvertaz 2-dən istifadə etməklə emaldan keçir və müxtəlif uzunluqlu bir neçə peptid əmələ gətirir, o cümlədən qlükaqon və iki qlükaqona bənzər peptid (qlükaqon kimi peptid  GLP-1, GLP-2, qlisentin) (şək. 5.23). Qlükaqonun 27 amin turşusu qalığından 14-ü mədə-bağırsaq traktının başqa bir hormonu olan sekretin molekulunda olanlarla eynidir.

Qlükaqonu cavab verən hüceyrələrin reseptorlarına bağlamaq üçün onun N-terminusdan 1-27 ardıcıllığının bütövlüyü tələb olunur. Hormonun təsirlərinin təzahüründə N-terminusda yerləşən histidin qalığı və reseptorlara bağlanmada 20-27 fraqmenti mühüm rol oynayır.

Qan plazmasında qlükaqon heç bir nəqliyyat zülalına bağlanmır, onun yarı ömrü 5 dəqiqədir, qaraciyərdə proteinazlar tərəfindən məhv edilir, parçalanma isə Ser2 və Gln3 arasındakı bağın parçalanması və dipeptidin çıxarılması ilə başlayır. N-terminusundan.

Qlükaqon ifrazı qlükoza tərəfindən inhibə edilir, lakin protein qidaları tərəfindən stimullaşdırılır. GLP-1 qlükaqonun ifrazını maneə törədir və insulin ifrazını stimullaşdırır.

Qlükaqon yalnız plazma membranında onun üçün reseptorları olan hepatositlərə və yağ hüceyrələrinə təsir göstərir. Hepatositlərdə plazma membranındakı reseptorlara bağlanaraq, qlükaqon G-zülalının köməyi ilə cAMP-nin əmələ gəlməsini kataliz edən adenilat siklazı aktivləşdirir ki, bu da öz növbəsində qlikogenin parçalanmasını sürətləndirən fosforilazanın aktivləşməsinə səbəb olur. , və glikogen sintazasının inhibəsi və glikogen əmələ gəlməsinin qarşısını alır. Qlükaqon bu prosesdə iştirak edən fermentlərin sintezini stimullaşdırmaqla qlükoneogenezi stimullaşdırır: qlükoza-6-fosfataz, fosfoenolpiruvat karboksikinaz, fruktoza-1,6-difosfataz. Qaraciyərdə qlükaqonun xalis təsiri qlükoza istehsalını artırmaqdır.

Yağ hüceyrələrində hormon, həmçinin adenilat siklaz kaskadından istifadə edərək, lipolizi stimullaşdıraraq, hormona həssas triasilgliserol lipazını aktivləşdirir. Qlükaqon adrenal medulla tərəfindən katekolaminlərin ifrazını artırır. Qlükaqon "mübarizə və ya uçuş" kimi reaksiyaların həyata keçirilməsində iştirak edərək skelet əzələləri üçün enerji substratlarının (qlükoza, sərbəst yağ turşuları) mövcudluğunu artırır və ürəyin işini artırmaqla skelet əzələlərinin qanla təchizatını artırır.

Qlükaqon onlarda qlükaqon reseptorlarının demək olar ki, tam olmaması səbəbindən skelet əzələlərinin qlikogeninə təsir göstərmir. Hormon pankreasın β-hüceyrələrindən insulin ifrazının artmasına və insulinazanın fəaliyyətinin inhibə edilməsinə səbəb olur.

5.2.10. Glikogen mübadiləsinin tənzimlənməsi. Orqanizmdə qlükozanın qlikogen şəklində toplanması və parçalanması orqanizmin enerji ehtiyacına uyğundur. Glikogen mübadiləsi proseslərinin istiqaməti hormonların təsirindən asılı olan mexanizmlərlə tənzimlənir: qaraciyərdə, insulin, qlükaqon və adrenalində; əzələlərdə, insulin və adrenalində. Qlikogenin sintezi və ya parçalanması proseslərinin dəyişdirilməsi udma dövründən postabsorbsiya dövrünə keçid zamanı və ya istirahət vəziyyəti fiziki işə keçdikdə baş verir.

5.2.10.1. Qlikogen fosforilaza və qlikogen sintaza aktivliyinin tənzimlənməsi. Qanda qlükozanın konsentrasiyası dəyişdikdə insulin və qlükaqonun sintezi və ifrazı baş verir. Bu hormonlar bu proseslərin əsas fermentləri: qlikogen sintaza və qlikogen fosforilazanın fosforilləşməsi-defosforilasiyası vasitəsilə aktivliyinə təsir etməklə qlikogen sintezi və parçalanması proseslərini tənzimləyir.

düyü. 5.24 Ser14 qalığının glikogen fosforilaza kinazı ilə fosforlaşması ilə qlikogen fosforilazanın aktivləşdirilməsi və serin qalığının defosforilasiyasını kataliz edən fosfataz tərəfindən inaktivləşdirilməsi (-a uyğun olaraq)

Hər iki ferment iki formada mövcuddur: fosforlanmış (aktiv qlikogen fosforilaz) a və qeyri-aktiv glikogen sintaza) və defosforilləşdirilmiş (qeyri-aktiv fosforilaz) b və aktiv glikogen sintaza) (Şəkil 5.24 və 5.25). Fosforlaşma bir fosfat qalığının ATP-dən serin qalığına köçürülməsini kataliz edən kinaz tərəfindən həyata keçirilir və defosforilasiya fosfoprotein fosfataz tərəfindən katalizlənir. Kinaz və fosfatazanın fəaliyyəti də fosforlaşma-defosforilasiya ilə tənzimlənir (bax. Şəkil 5.25).

düyü. 5.25. Qlikogen sintaza fəaliyyətinin tənzimlənməsi. Ferment qlikogen sintazasında C-terminusuna yaxın üç fosfoserin qalıqlarını fosforilləşdirən fosfoprotein fosfatazanın (PP1) təsiri ilə aktivləşir. Qlikogen sintazada üç serin qalığının fosforlaşmasını kataliz edən qlikogen sintaza kinaz 3 (GSK3), qlikogen sintezini maneə törədir və kazein kinazın (CKII) fosforlaşması ilə aktivləşir. İnsulin, qlükoza və qlükoza-6-fosfat fosfoprotein fosfatazanı aktivləşdirir, qlükaqon və epinefrin (epinefrin) isə onu maneə törədir. İnsulin glikogen sintaza kinaz 3-ün təsirini maneə törədir (görə)

cAMP-dən asılı zülal kinaz A (PKA) fosforilaza kinazı fosforilləşdirir, onu aktiv vəziyyətə gətirir, bu da öz növbəsində glikogen fosforilazanı fosforlaşdırır. cAMP sintezi adrenalin və qlükaqon tərəfindən stimullaşdırılır.

Ras zülalını (Ras siqnal yolu) əhatə edən bir kaskad vasitəsilə insulin, fosforilləşdirən və bununla da fosfoprotein fosfatazanı aktivləşdirən protein kinaz pp90S6-nı aktivləşdirir. Aktiv fosfataza fosforilaza kinaz və glikogen fosforilazanı defosforilləşdirir və inaktivləşdirir.

Qlikogen sintazanın PKA ilə fosforlaşması onun inaktivasiyasına, fosfoproteinfosfataza ilə defosforilasiyası isə fermenti aktivləşdirir.

5.2.10.2. Qaraciyərdə glikogen mübadiləsinin tənzimlənməsi. Qanda qlükoza konsentrasiyasının dəyişməsi hormonların nisbi konsentrasiyasını da dəyişir: insulin və qlükaqonun. İnsulin konsentrasiyasının qanda qlükaqonun konsentrasiyasına nisbəti "insulin-qlükaqonun indeksi" adlanır. Post-absorbsiya dövründə indeks azalır və qanda qlükoza konsentrasiyasının tənzimlənməsinə qlükaqonun konsentrasiyası təsir edir.

Qlükaqon, yuxarıda qeyd edildiyi kimi, qlikogenin parçalanması (qlikogen fosforilazanın aktivləşməsi və qlikogen sintazasının inhibəsi) və ya digər maddələrdən sintez - qlükoneogenez hesabına qlükozanın qana buraxılmasını aktivləşdirir. Qlikogendən qlükoza-1-fosfat əmələ gəlir, o, qlükoza-6-fosfata izomerləşir, qlükoza-6-fosfatazanın təsiri ilə hidrolizləşərək hüceyrəni qana buraxa bilən sərbəst qlükoza əmələ gətirir (şək. 5.26).

Adrenalinin hepatositlərə təsiri  2 reseptorlarının istifadəsi vəziyyətində qlükaqonun təsirinə bənzəyir və qlikogen fosforilazanın fosforlaşması və aktivləşməsi ilə əlaqədardır. Adrenalinin plazma membranının  1 -reseptorları ilə qarşılıqlı təsiri vəziyyətində hormonal siqnalın transmembran ötürülməsi inositol fosfat mexanizmindən istifadə etməklə həyata keçirilir. Hər iki halda glikogenin parçalanması prosesi aktivləşir. Bu və ya digər növ reseptorların istifadəsi qanda adrenalinin konsentrasiyasından asılıdır.

düyü. 5.26. Qlikogenin fosforolizinin sxemi

Həzm zamanı insulin-qlükaqon indeksi yüksəlir və insulinin təsiri üstünlük təşkil edir. İnsulin qanda qlükoza konsentrasiyasını azaldır, Ras yolu ilə fosforlaşma yolu ilə cAMP fosfodiesterazını aktivləşdirir, bu ikinci xəbərçini AMP əmələ gəlməsi ilə hidroliz edir. İnsülin həmçinin glikogen qranullarının Ras yolu fosfoprotein fosfatazı vasitəsilə aktivləşir ki, bu da glikogen sintazasını defosforilləşdirir və aktivləşdirir və fosforilaza kinazı və qlikogen fosforilazanın özünü inaktivləşdirir. İnsülin hüceyrədə qlükozanın fosforlaşmasını və onun qlikogenə daxil olmasını sürətləndirmək üçün qlükokinazın sintezini induksiya edir. Beləliklə, insulin glikogen sintezi prosesini aktivləşdirir və onun parçalanmasını maneə törədir.

5.2.10.3. Əzələlərdə glikogen mübadiləsinin tənzimlənməsi.İntensiv əzələ işi zamanı qlikogenin parçalanması adrenalin tərəfindən sürətlənir, o,  2 reseptorları ilə birləşir və adenilatsiklaza sistemi vasitəsilə fosforilaza kinaz və qlikogen fosforilazanın fosforlaşmasına və aktivləşməsinə gətirib çıxarır və qlikogen və sinthazın inhibəsi (Fi72.2.5). 5.28). Glikogendən əmələ gələn qlükoza-6-fosfatın sonrakı çevrilməsi nəticəsində intensiv əzələ işinin həyata keçirilməsi üçün zəruri olan ATP sintez olunur.

düyü. 5.27. Əzələlərdə qlikogen fosforilaz fəaliyyətinin tənzimlənməsi (görə)

İstirahətdə əzələ qlikogen fosforilaza defosforilləşmiş vəziyyətdə olduğu üçün qeyri-aktivdir, lakin qlikogenin parçalanması AMP və ATP hidrolizi zamanı əmələ gələn ortofosfatın köməyi ilə glikogen fosforilaza b-nin allosterik aktivləşməsi nəticəsində baş verir.

düyü. 5.28. Əzələlərdə qlikogen sintaza fəaliyyətinin tənzimlənməsi (uyğun olaraq)

Orta dərəcədə əzələ daralması ilə fosforilaz kinaz allosterik olaraq aktivləşdirilə bilər (Ca 2+ ionları ilə). Ca 2+ konsentrasiyası motor sinir siqnalına cavab olaraq əzələ daralması ilə artır. Siqnal zəiflədikdə, Ca 2+ konsentrasiyasının azalması eyni vaxtda kinaz fəaliyyətini “söndürür”.

Ca 2+ ionları təkcə əzələlərin yığılmasında deyil, həm də bu daralmaların enerji təminatında iştirak edir.

Ca 2+ ionları kalmodulin zülalına bağlanır, bu halda kinaz alt bölmələrindən biri kimi çıxış edir. Əzələ fosforilaza kinazı  4  4  4  4 quruluşuna malikdir. Yalnız -alt bölməsi katalitik xüsusiyyətlərə malikdir, tənzimləyici olan - və -alt bölmələri PKA-dan istifadə edərək serin qalıqlarında fosforlaşdırılır, -alt bölməsi kalmodulin zülalı ilə eynidir (Bölmə 2.22-də ətraflı müzakirə olunur. Hərəkətin biokimyası") dörd Ca 2+ ionunu bağlayır, bu da konformasiya dəyişikliklərinə, katalitik -alt bölmənin aktivləşməsinə səbəb olur, baxmayaraq ki, kinaz fosforsuz vəziyyətdə qalır.

İstirahət zamanı həzm zamanı əzələ qlikogeninin sintezi də baş verir. Qlükoza əzələ hüceyrələrinə GLUT 4 daşıyıcı zülallarının köməyi ilə daxil olur (onların insulinin təsiri altında hüceyrə membranına səfərbər olması Bölmə 5.2.4.3-də və Şəkil 5.21-də ətraflı müzakirə olunur). İnsulinin əzələlərdə qlikogenin sintezinə təsiri glikogen sintaza və qlikogen fosforilazanın defosforilasiyası vasitəsilə də həyata keçirilir.

5.2.11. Zülalların fermentativ olmayan qlikozilləşməsi. Zülalların translasiyadan sonrakı modifikasiyasının növlərindən biri qlikosiltransferazalardan istifadə etməklə serin, treonin, asparagin və hidroksilizin qalıqlarının qlikosilasiyasıdır. Həzm zamanı qanda yüksək karbohidrat konsentrasiyası (reduksiya edən şəkərlər) yarandığından, qlikasiya adlanan zülalların, lipidlərin və nuklein turşularının fermentsiz qlikosilasiyası mümkündür. Şəkərlərin zülallarla çoxmərhələli qarşılıqlı təsiri nəticəsində yaranan məhsullar qabaqcıl qlikasiya son məhsulları (AGEs) adlanır və bir çox insan zülallarında olur. Bu məhsulların yarı ömrü zülallara nisbətən daha uzundur (bir neçə aydan bir neçə ilə qədər) və onların əmələ gəlmə sürəti azaldıcı şəkərə məruz qalma səviyyəsindən və müddətindən asılıdır. Şəkərli diabet, Alzheimer xəstəliyi və kataraktadan yaranan bir çox fəsadların onların əmələ gəlməsi ilə əlaqəli olduğu güman edilir.

Glikasiya prosesini iki mərhələyə bölmək olar: erkən və gec. Glikasiyanın birinci mərhələsində lizin -amino qrupu və ya arginin guanidinium qrupu tərəfindən qlükozanın karbonil qrupunun nükleofil hücumu baş verir, nəticədə labil Şiff bazası əmələ gəlir - N-qlikosilamin (şək. 5.29).Şiff əsasının əmələ gəlməsi nisbətən sürətli və geri dönən prosesdir.

Sonrakı tənzimləmə gəlir N-1-amino-1-deoksifruktoza - Amadori məhsulunun əmələ gəlməsi ilə qlikosilamin. Bu prosesin sürəti glikosilinin əmələ gəlmə sürətindən aşağıdır, lakin Şiff əsasının hidroliz sürətindən xeyli yüksəkdir.

düyü. 5.29. Protein qlikasiyasının diaqramı. Karbohidratın açıq forması (qlükoza) lizinin -amino qrupu ilə reaksiyaya girərək Şiff bazasını əmələ gətirir və bu baza enolamin aralıq əmələ gəlməsi yolu ilə Amadorinin ketoaminə çevrilməsinə məruz qalır. Aspartat və arginin qalıqları lizin qalığının yaxınlığında yerləşərsə, Amadori yenidən təşkili sürətlənir. Ketoamin daha sonra müxtəlif məhsullar verə bilər (qlikasiyanın son məhsulları - YAŞ). Diaqramda diketoamin əmələ gətirmək üçün ikinci karbohidrat molekulu ilə reaksiya göstərilir (a uyğun olaraq)

buna görə də qanda 1-amino-1-deoksifruktoza qalıqları olan zülallar toplanır.Qlikasiyanın erkən mərhələsində zülallarda lizin qalıqlarının modifikasiyası, görünür, bilavasitə yaxınlıqda histidin, lizin və ya arginin qalıqlarının olması ilə asanlaşdırılır. turşu həyata keçirən reaksiyaya girən amin qrupu- prosesin əsas katalizatoru, həmçinin şəkərin ikinci karbon atomundan proton çıxaran aspartat qalıqları. Ketoamin imino qrupunda başqa bir karbohidrat qalığını birləşdirə bilər ki, bu da diketoaminə çevrilən ikiqat qlikasiya olunmuş lizin əmələ gətirir (bax. Şəkil 5.29).

Qlikasiyanın gec mərhələsi, o cümlədən sonrakı çevrilmələr N‑qlikosilamin və Amadori məhsulu, stabil qlikasiyanın son məhsullarının (AGEs) əmələ gəlməsinə səbəb olan daha yavaş bir prosesdir. Son zamanlarda α-dikarbonil birləşmələrinin (qlioksal, metilqlioksal, 3-deoksiqlükozon) əmələ gəlməsində bilavasitə iştirakı haqqında məlumatlar ortaya çıxdı. in vivo həm qlükoza parçalanması zamanı, həm də qlükoza ilə zülalların tərkibində lizinin modifikasiyası zamanı Şiff bazasının çevrilmələri nəticəsində (Şəkil 5.30). Spesifik reduktazlar və sulhidril birləşmələri (lipoik turşusu, glutatyon) reaktiv dikarbonil birləşmələrini qeyri-aktiv metabolitlərə çevirməyə qadirdir ki, bu da qlikasiyanın son məhsullarının formalaşmasının azalmasında əks olunur.

α-dikarbonil birləşmələrinin lizin qalıqlarının ε-amin qrupları və ya zülallarda arginin qalıqlarının guanidin qrupları ilə reaksiyaları şəkərli diabet və digər xəstəliklər zamanı zülalların qlikasiyası nəticəsində yaranan fəsadlara cavabdeh olan zülal çarpaz bağlarının əmələ gəlməsinə səbəb olur. Bundan əlavə, Amadori məhsulunun C4 və C5-də ardıcıl dehidrasiyası nəticəsində 1-amino-4-deoksi-2,3-dion və -enedion əmələ gəlir ki, bu da molekuldaxili və molekullararası protein çarpaz əlaqələrinin formalaşmasında iştirak edə bilər. .

AGE-lər arasında xarakterizə olunur N ε ‑karboksimetillizin (CML) və N ε -karboksietillizin (CEL), bis(lizil)imidazol əlavələri (GOLD - qlioksal-lizil-lizil-dimer, MOLD - metilqlioksal-lizil-lizil-dimer, DOLD - deoksiqlükozon-lizil-lizil-dimer), imidazolonlar (G-H-G, H və 3DG‑H), pirralin, arqpirimidin, pentosidin, krosslin və vesperlizin. 5.31 bəzilərini göstərir

düyü. 5.30. D-qlükozanın iştirakı ilə zülalların qlikasiyasının sxemi. Qutuda glikasiya nəticəsində yaranan AGE məhsullarının əsas prekursorları göstərilir (a uyğun olaraq)

qlikasiyanın son məhsulları. Məsələn, pentosidin və karboksimetil lizin (CML), oksidləşdirici şəraitdə əmələ gələn qlikasiyanın son məhsulları uzunömürlü zülallarda olur: dəri kollagenində və lens kristalində. Karboksimetillizin zülala müsbət yüklü amin qrupunun əvəzinə mənfi yüklü karboksil qrupu daxil edir ki, bu da zülal səthində yükün dəyişməsinə, zülalın məkan strukturunun dəyişməsinə səbəb ola bilər. CML antikorlar tərəfindən tanınan bir antigendir. Bu məhsulun miqdarı yaşla xətti olaraq artır. Pentosidin Amadori məhsulu ilə zülalın istənilən mövqeyində olan arginin qalığı arasında çarpaz əlaqədir (çarpaz əlaqə məhsuludur), Alzheimer xəstələrinin beyin toxumalarında olan askorbat, qlükoza, fruktoza, ribozadan əmələ gəlir. xəstəlik, diabet xəstələrinin dəri və qan plazmasında.

Glikasiyanın son məhsulları sərbəst radikal oksidləşməni, zülal səthində yük dəyişikliklərini, müxtəlif zülal bölgələri arasında geri dönməz çarpaz əlaqəni təşviq edə bilər.

onların məkan quruluşunu və fəaliyyətini pozur, onları fermentativ proteolizə davamlı edir. Öz növbəsində, sərbəst radikal oksidləşmə qeyri-enzimatik proteoliz və ya zülalların parçalanmasına, lipidlərin peroksidləşməsinə səbəb ola bilər.

Bazal membran zülallarında (IV tip kollagen, laminin, heparan sulfat proteoqlikan) qlikasiyanın son məhsullarının əmələ gəlməsi onun qalınlaşmasına, kapilyar lümeninin daralmasına və funksiyasının pozulmasına gətirib çıxarır. Hüceyrədənkənar matrisin bu pozuntuları qan damarlarının strukturunu və funksiyasını dəyişdirir (damar divarının elastikliyinin azalması, azot oksidinin vasodilatlayıcı təsirinə cavab olaraq dəyişiklik), aterosklerotik prosesin daha sürətli inkişafına kömək edir.

Qlikasiyanın son məhsulları (AGEs) həmçinin fibroblastlarda, T-limfositlərdə, böyrəklərdə (mezangial hüceyrələrdə), damar divarında (endotel və hamar əzələ hüceyrələri), beyində lokallaşdırılmış xüsusi AGE reseptorlarına bağlanaraq bəzi genlərin ifadəsinə təsir göstərir. , eləcə də onların ən çox olduğu qaraciyər və dalaqda, yəni oksigen sərbəst radikallarının əmələ gəlməsini artırmaqla bu siqnalın ötürülməsində vasitəçilik edən makrofaqlarla zəngin toxumalarda. Sonuncu, öz növbəsində, müxtəlif zədələrə cavab verən bir çox genin ifadəsini tənzimləyən NF-kB nüvə faktorunun transkripsiyasını aktivləşdirir.

Zülalların qeyri-enzimatik qlikozilləşməsinin arzuolunmaz nəticələrinin qarşısını almağın təsirli yollarından biri qidanın kalorili məzmununu azaltmaqdır ki, bu da qanda qlükoza konsentrasiyasının azalmasında və fermentlərin qeyri-enzimatik birləşməsinin azalmasında əks olunur. qlükoza hemoglobin kimi uzunömürlü zülallara. Qlükoza konsentrasiyasının azalması həm protein qlikosilasiyası, həm də lipid peroksidləşməsinin azalmasına səbəb olur. Qlikozilləşmənin mənfi təsiri həm qlükoza uzunömürlü zülallara qoşulduqda struktur və funksiyaların pozulması, həm də keçid metal ionlarının iştirakı ilə şəkərlərin oksidləşməsi zamanı əmələ gələn sərbəst radikalların səbəb olduğu zülalların oksidləşdirici zədələnməsi ilə əlaqədardır. . Nukleotidlər və DNT də qeyri-enzimatik qlikozilləşməyə məruz qalır ki, bu da DNT-nin birbaşa zədələnməsi və təmir sistemlərinin inaktivasiyası nəticəsində mutasiyalara gətirib çıxarır, xromosomların kövrəkliyinin artmasına səbəb olur. Hazırda farmakoloji və genetik müdaxilələrdən istifadə etməklə qlikasiyanın uzunömürlü zülallara təsirinin qarşısını almaq üçün yanaşmalar öyrənilir.

Dərsin mövzusu: Ağızda həzm. udma.

Dərsin şüarı:"Kim yaxşı çeynəsə, çox yaşayır."

Tapşırıqlar:

• Maarifləndirici:
  • şagirdlərdə qida maddələri, həzm, həzm orqanlarının quruluşu və funksiyaları, fermentlər, həzm vəziləri, sorulması, normal həzm üçün gigiyenik şərait haqqında yeni anatomik və fizioloji anlayışlar formalaşdırmaq.
  • təcrübə aparmaq, kitabla işləmək, həzm gigiyenası qaydalarını əsaslandırmaq bacarığını inkişaf etdirmək.
• Maarifləndirici:
  • fiziki və gigiyenik tərbiyə üçün, normal qidalanmanın gigiyenik şərtlərini izah etmək, siqaret çəkmənin və alkoqol içməyin zərərini, insan sağlamlığının və fəaliyyətinin mədə-bağırsaq xəstəliklərinin qarşısının alınması və müalicəsindən asılılığını sübut etmək.
• Maarifləndirici:
  • Tədrisin fəal, problem-axtarış metodlarından, mülahizə üçün suallardan və dərsliklə müstəqil işdən istifadə etməklə, tələbələrin yaradıcı təfəkkürünü, nitqini, idrak qabiliyyətlərini inkişaf etdirmək.

Avadanlıq: nişanı. "Həzm orqanlarının quruluşunun sxemi", "Şərtsiz tüpürcək refleksi", tab. "Şərtli refleks tüpürcək".

Təcrübənin nümayişi üçün laboratoriya avadanlığı: 2 ədəd nişastalı cuna, kibrit, pambıq yun, yodlu Petri qabı (və ya adi nəlbəki) və bir stəkan təmiz su.

Dərsin əsas məzmunu:

1. Ağız boşluğunda həzm:
- qidanın mexaniki emalında dişlərin rolunu;
- tüpürcək vəziləri və onların funksiyaları (ümumi xüsusiyyətləri)
2. Dişlərə və ağız boşluğuna qulluq üçün gigiyenik qaydalar.
3. Ağız boşluğunda qidanın kimyəvi emalı. Tüpürcək fermentləri və onların fəaliyyət xüsusiyyətləri (laboratoriya işi).
4. Tüpürcək ifrazının refleks tənzimlənməsi (şərtsiz tüpürcək refleksinin sxemi; şərti refleks tüpürcək ifrazının nümunələri).
5. Udmaq.

Dərsin əsas mərhələləri:

1. Dərsin başlanğıcını səfərbər etmək və aktivləşdirmək. “Sağlamlıq nədir? İnsanlar niyə salam deyirlər?
2. Problemli problemi həll etmək üçün frontal axtarış söhbəti.
3. Bilik yeniləməsi. Əvvəlki mövzu üzrə biliklərin yoxlanılması.
4. Əsas materialın izahı. Müəllimin hekayəsi, masanın ön doldurulması. Notebookda qeydlər.
5. Qismən möhkəmləndirmə.
6. Laboratoriya işi. Evristik (qismən axtarış metodu). Tüpürcək eksperimentinin məqsədinin izahı (gözlənilən nəticə barədə məlumat verilmir).
7. Eksperimentin necə həyata keçirildiyi və eyni zamanda nə ediləcəyi barədə qısa brifinq.
8. Müstəqil işin təşkili, təcrübənin nəticələrinin öyrənilməsi, dəftərlərin tərtibatı (qısa hesabat və nəticə).
9. Ümumiləşdirmə və konsolidasiya.
10. Təlimin keyfiyyətinin operativ diaqnostikası “ifadələr doğrudur”.
11. “Yaxşı çeynəyən uzun yaşayar” devizinə müraciətlə dərsi yekunlaşdırmaq.

DƏRSLƏR zamanı

1. Biliklərin yenilənməsi

A. Sağlamlıq nədir? Niyə salam deyirlər? (Tələbələrlə söhbət)
B. Həzmin əhəmiyyəti nədir?
Tələbənin cavabı: “Qida məhsullarının kimyəvi və mexaniki emalı üçün”

Bu gün dərsimizin məqsədi:

1) ağız boşluğunda qidanın mexaniki və kimyəvi emalının əhəmiyyətini aşkar etmək;
2) ağız boşluğunda tüpürcək maddələrini daha sadə olanlara parçalayan fermentlərlə tanış olmaq.

Fermentlərin nişastaya təsirini araşdırmaq üçün ağız boşluğunda qida ilə necə və nə baş verdiyini öyrənməlisiniz.

2. Sorğu

1. Yazı lövhəsində işləyin.

Sıraya gətirin.

Yazı taxtasına yazılar: ət, balıq, süd, çörək, vermicelli, yağlar, karbohidratlar, tərəvəzlər, meyvələr.

2. Mədə-bağırsaq traktını maqnit lövhəsinə toplayın (dərslikdə şək.).

3. Həzm sisteminin ardıcıllığını yazın.

Tələbə rekordu.

Ağız--> udlaq--> yemək borusu--> mədə--> nazik bağırsaq--> yoğun bağırsaq--> düz bağırsaq--> anus.

Siniflə paralel iş

Əsas bioloji anlayışların təkrarı (zəncir boyu) termin - tərif.

Məhsullar, qidalanma, həzm, fermentlər, orqan, toxuma, orqanizm, hüceyrə, yemək borusu, qida maddələri, anatomiya, biologiya, gigiyena, fiziologiya.

Uşaqlar lövhədə işlərini bitirdilər - cavablarını səsləndirirlər.
Ev tapşırığının təkrarı və yeni mövzuya keçidi yekunlaşdırır.
Müzakirə üçün məsələlər.
Məhsulun orqanizm tərəfindən sorulması və hər hüceyrəyə çatması üçün hansı yolu keçməlidir?
Nə cür qida maddələri qidaya daxildir?
Zülallar, yağlar, karbohidratlar (şagird cavabı).
Bu maddələrin parçalanması harada baş verir? (şagirdlər cavab verir).
Bu maddələr hansı maddələrə parçalanır?
Zülallar amin turşularıdır
Yağlar - qliserin
Karbohidratlar nişastadır.

Müəllim: Bu gün karbohidratların parçalanmasını nəzərə almaq lazımdır.

3. Yeni mövzu

Dərsin mövzusunun dəftərinə yazılması.

Materialın izahı.

Müzakirə üçün məsələlər.

• Kəsilmiş limonun görünüşü niyə tüpürcək axmasına səbəb olur?
• Niyə yemək zamanı danışmaq tövsiyə edilmir?

(Cavablar dəyişir).

Müəllim lövhədə işləyir, şagirdlər dəftərlərə yazır.
Ağız boşluğunda nə baş verir?

Cədvəlin doldurulması:

4. Təmir

1. Ağız boşluğunda nə baş verir?

• Yeməyin aprobasiyası (38 - 52 C).
• Yeməklərin mexaniki emalı.
• Tüpürcək ilə islatma.
• Dezinfeksiya.
• Qida məhsullarının kimyəvi emalı.
• Qida bolusunun formalaşması.
• Qəbul.

2. Laboratoriya işi.

Tüpürcək ilə borusuz testdən istifadə edərək "Nişastada tüpürcəyin hərəkəti".
Dərs başlamazdan əvvəl şagirdlərə masalarının üstündə iki ədəd nişastalı cuna, kibrit, pambıq, bir stəkan təmiz su verilir.
Şagirdlər qısaca olaraq həzm fermentləri, ağızda nişastanın parçalanması və udma haqqında danışırlar.
Bu söhbətin nəticəsi olaraq tələbələr təkrar etməlidirlər ümumi xassələri fermentlər:
1) Fermentlər katalizatorlardır və buna görə də müəyyən prosesləri sürətləndirə bilirlər.
2) Fermentlər yalnız müəyyən substratlarda fəaliyyət göstərir.
3) Fermentlər yalnız müəyyən temperatur şəraitində və müəyyən mühitdə fəaliyyət göstərə bilirlər: asidik, qələvi, neytral.

4) Fermentlər - zülallar qaynadılan zaman məhv olur və fermentativ xüsusiyyətlərini itirirlər.

Həzm fermentlərinin xüsusiyyətləri:

1) Tüpürcək fermentləri tüpürcək karbohidratlarına təsir edir, nişastanı qlükozaya çevirir. Nişasta həll olunmur, qana sorula bilməz, lakin qlükoza sorulur.

2) Tüpürcək fermentləri nişastaya təsir edir. Bu maddələri qana və limfaya hopdurula bilən məhsullara parçalayırlar.

Məşq edin. Sübut edin ki, tüpürcək fermentləri nişastanı parçalamağa qadirdir.

Təcrübənin nəticələri notebookda.

Nəticə(qeydlər edin).

3. Bəyanatlar doğrudurmu:

1) Ağız boşluğunda qidanın yalnız mexaniki emalı baş verir. (-)
2) Ağız boşluğuna tüpürcək yalnız yemək zamanı buraxılır. (-)
3) Tüpürcək fermentləri nişastanı qlükozaya parçalayır. (+)
4) Tüpürcək üç cüt tüpürcək vəzi tərəfindən istehsal olunur. (+)
5) Fermentlər həzm prosesini ləngidir. (-)
6) Karbohidratların parçalanması ağız boşluğunda başlayır. (+)
7) Epiglottis qidanın içəriyə daxil olmasına mane olur Hava yolları. (+)
8) Tüpürcək vəziləri karbohidratları parçalayan fermentlər istehsal edir. (+)
9) Lizozim minanı korroziyaya uğradır. (-)
10) Hər çənədə 4 kəsici diş var. (+)

5. Dərsin xülasəsi

6. Ev tapşırığı

Ağız boşluğuna vestibül və ağız boşluğu daxildir. Vestibülü dodaqlar, yanaqların xarici tərəfi, dişlər və diş ətləri təşkil edir. Dodaqlar xaricdən nazik epitel təbəqəsi ilə örtülmüş, içəridən selikli qişa ilə örtülmüşdür ki, bu da yanaqların daxili hissəsinin davamıdır. Üst və alt cilovların köməyi ilə diş ətinə bərkidilmiş dişləri möhkəm bağlayın.

Ağız aşağıdakılardan əmələ gəlir:

• ağız mukozası;
• kəsici dişlər, köpək dişləri, böyük və kiçik azı dişləri;
• diş ətləri;
• dil;
• yumşaq və sərt damaq.

düyü. 1. Ağız boşluğunun quruluşu.

Ağız boşluğunun quruluşu haqqında daha ətraflı məlumat cədvəldə verilmişdir.

düyü. 2. Daxili quruluş diş.

Funksiyalar

Həzm prosesində ağız boşluğunun əsas funksiyaları:

TOP 1 məqaləkim bununla bərabər oxuyur

• dadın tanınması;
• bərk qidaların üyüdülməsi;
• daxil olan məhsullara bədən istiliyinin verilməsi;
• qida bolusunun meydana gəlməsi;
• şəkərin parçalanması;
• patogen mikroorqanizmlərin nüfuzundan qorunma.

İnsanın ağız boşluğunda həzm prosesinin əsas funksiyası tüpürcək vasitəsilə həyata keçirilir. Selikli qişada yerləşən tüpürcək vəziləri ifraz olunan tüpürcək və dilin köməyi ilə qidanı nəmləndirərək qida topağı əmələ gətirir.
Üç cüt böyük vəzi var:

• parotid;
• submandibular;
• dilaltı.

düyü. 3. Tüpürcək vəzilərinin yeri.

Tüpürcək 99% sudur. Qalan faiz biolojidir aktiv maddələr müxtəlif xassələri göstərir.
Tüpürcək tərkibində:

• lizozim - antibakterial ferment;
• mucin - qida hissəciklərini bir topağa bağlayan zülal özlü maddə;
• amilaza və maltaza - nişasta və digər mürəkkəb şəkərləri parçalayan fermentlər.

Fermentlər sürətləndirən protein birləşmələridir kimyəvi reaksiyalar. Onlar qidanın parçalanmasında katalizatordurlar.

Tüpürcəkdə az miqdarda digər katalitik fermentlər, həmçinin üzvi duzlar və mikroelementlər var.

Həzm

Ağız boşluğunda həzmin necə baş verdiyini aşağıdakı kimi qısaca təsvir edin:

• yemək parçası kəsici dişlər vasitəsilə boşluğa daxil olur;
• hesabına çeynəmə əzələləriçənəni tutaraq, çeynəmə prosesi başlayır;
• molarlar tüpürcəklə bolca nəmlənmiş yeməkləri üyüdür;
• yanaqlar, dil və sərt damaq yemək parçasını yuvarlayır;
• Yumşaq damaq və dil hazırlanmış yeməyi boğazdan aşağı itələyir.

Ağız boşluğuna daxil olan qidalar tüpürcək, mədə şirəsi, öd istehsalı ilə cavab verən müxtəlif məqsədlər üçün (temperatur, toxunma, iybilmə) reseptorları qıcıqlandırır.

Biz nə öyrəndik?

Ağız boşluğunun həzm prosesində böyük əhəmiyyəti var. Yanaqlar, dişlər, dil vasitəsilə daxil olan qidalar əzilir və farenksə doğru hərəkət edir. Tüpürcəklə nəmlənmiş yemək yumşalır və bir qida parçasına yapışır. Tüpürcəkdəki fermentlər nişasta və digər şəkərləri parçalayaraq həzm etməyə başlayır.

Mövzu viktorina

Hesabatın Qiymətləndirilməsi

Orta reytinq: 4 . Alınan ümumi reytinqlər: 440.