Ауыз қуысында ас қорыту қалай жүреді? Nb! Глюкоза әртүрлі органдардың жасушаларына әртүрлі механизмдер арқылы түседі.

Ішекте тек моносахаридтер сіңеді: глюкоза, галактоза, фруктоза. Сондықтан организмге тағаммен бірге түскен олиго- және полисахаридтер моносахаридтер түзу үшін ферменттік жүйелердің әсерінен гидролизденуі керек. Суретте. 5.11-ден басталатын көмірсулардың қорытылуына қатысатын ферменттік жүйелердің локализациясын схемалық түрде бейнелейді. ауыз қуысыауызша -амилазаның әсерінен және одан кейін асқазан безінің -амилаза, сахараза-изомальтаза, гликоамилаза, -гликозидаза (лактаза), трегалаза кешендерінің көмегімен ішектің әртүрлі бөліктерінде жалғасады.

Күріш. 5.11. Көмірсулардың қорытылуының ферменттік жүйелерін локализациялау схемасы

5.2.1. Көмірсулардың ауызбен және ұйқы безімен қорытылуы -амилаза ( -1,4-гликозидаза).Тағамдық полисахаридтер, атап айтқанда крахмал (глюкозил қалдықтары -1,4-гликозидтік байланыстар арқылы байланысқан сызықты амилоза полисахаридінен және -1,6-гликозидтік байланыстар да кездесетін тармақталған полисахарид амилопектиннен тұрады) крахмалдағы 1,4-гликозидтік байланыстарды ыдырататын, бірақ әсер етпейтін -амилаза (-1,4-гликозидаза) (EC 3.2.1.1) гидролитикалық ферменті бар сілекеймен суланғаннан кейін ауыз қуысында гидролиздене бастайды. 1,6-гликозидтік байланыстар бойынша.

Сонымен қатар, ауыз қуысында ферменттің крахмалмен жанасу уақыты қысқа, сондықтан крахмал жартылай қорытылып, ірі фрагменттерді – декстриндер мен кейбір мальтоза дисахаридтерін түзеді. Дисахаридтер сілекей амилазасымен гидролизденбейді.

Асқазанға қышқыл ортада түскенде сілекей амилазасы тежеледі, ас қорыту процесі тек тамақ комасының ішінде болуы мүмкін, амилаза белсенділігі бүкіл бөліктегі рН қышқылға айналғанша біраз уақыт сақталуы мүмкін. Асқазан сөлінде көмірсуларды ыдырататын ферменттер жоқ, тек гликозидтік байланыстардың аздап қышқылдық гидролизі мүмкін.

Олиго- және полисахаридтердің гидролизінің негізгі орны – әртүрлі бөліктерінде белгілі гликозидазалар бөлінетін аш ішек.

Он екі елі ішекте асқазанның мазмұны HCO 3 бикарбонаттары бар және рН 7,5-8,0 болатын панкреатикалық секреция арқылы бейтараптандырылады. Ұйқы безінің құпиясында крахмалдағы -1,4-гликозидтік байланыстарды және декстриндердегі мальтоза дисахаридтерін түзе отырып, гидролиздендіретін панкреатикалық амилаза табылады (бұл көмірсуда глюкозаның екі қалдығы -1,4-гликозидтермен байланысқан. байланыстар) және изомалтоза (бұл көмірсуда екі глюкоза қалдығы крахмал молекуласының тармақталу орындарында орналасқан және α-1,6-гликозидтік байланыстармен байланысқан). Олигосахаридтер де -1,4-гликозидтік және -1,6-гликозидтік байланыстармен байланысқан 8-10 глюкоза қалдықтарынан тұрады.

Амилазалардың екеуі де эндогликозидазалар. Ұйқы безінің амилазасы сонымен қатар крахмалдағы -1,6-гликозидтік байланыстарды және -1,4-гликозидтік байланыстарды гидролиздемейді, олар арқылы глюкозаның қалдықтары целлюлоза молекуласында байланысады.

Целлюлоза ешбір өзгеріссіз ішек арқылы өтеді және тамақ көлемін беріп, ас қорыту процесін жеңілдететін балласттық зат қызметін атқарады. Тоқ ішекте бактериялық микрофлораның әсерінен целлюлоза ішінара спирттердің, органикалық қышқылдардың және СО 2 түзілуімен гидролизденуі мүмкін, олар ішек моторикасының стимуляторы ретінде әрекет ете алады.

Жоғарғы ішекте түзілген мальтоза, изомалтоза және триоза қанттары спецификалық гликозидазалармен аш ішекте әрі қарай гидролизденеді. Тағамдық дисахаридтер, сахароза және лактоза да аш ішекте спецификалық дисахаридазалармен гидролизденеді.

Ішек люменінде олиго- және дисахаридазалардың белсенділігі төмен, бірақ ферменттердің көпшілігі ішекте саусақ тәрізді өсінділерде орналасқан эпителий жасушаларының бетімен байланысты - бүршіктер және өз кезегінде, жабылған. microvilli, бұл жасушалардың барлығы гидролитикалық ферменттердің субстраттарымен жанасу бетін арттыратын қылшық шекарасын құрайды.

Дисахаридтердегі ыдыратушы гликозидтік байланыстар, ферменттер (дисахаридазалар) энтероциттердің цитоплазмалық мембранасының сыртқы бетінде орналасқан ферменттік кешендерге топтастырылады: сахараза-изомальтаза, гликомилаза, -гликозидаза.

5.2.2. Сахараза-изомальтаза кешені.Бұл кешен екі полипептидтік тізбектен тұрады және полипептидтің N-терминал бөлігінде орналасқан трансмембраналық гидрофобты домен арқылы энтероцит бетіне бекітіледі. Сахараза-изомальтаза кешені (EC 3.2.1.48 және 3.2.1.10) сахароза мен изомалтозада -1,2- және -1,6-гликозидтік байланыстарды үзеді.

Кешеннің екі ферменті де мальтоза мен мальтотриозадағы α-1,4-гликозидтік байланыстарды (құрамында үш глюкоза қалдығы бар және крахмалдың гидролизі кезінде түзілетін трисахарид) гидролиздеуге қабілетті.

Кешеннің олиго- және полисахаридтердің қорытылуы кезінде түзілетін мальтозаның 80% гидролизденетін жеткілікті жоғары мальтазалық белсенділікке ие болғанымен, оның негізгі ерекшелігі әлі де сахароза мен изомалтозаның гидролизі болып табылады, гликозидтік байланыстардың гидролизінің жылдамдығы ондағыдан жоғары. мальтоза мен мальтотриозадағы байланыстардың гидролизінің жылдамдығы. Сахароза суббірлігі сахарозаны гидролиздейтін жалғыз ішек ферменті болып табылады. Кешен негізінен иеюнумда локализацияланған, ішектің проксимальды және дистальды бөліктерінде сахараза-изомальтаза кешенінің мөлшері шамалы.

5.2.3. гликоамилаза кешені.Бұл кешен (EC 3.2.1.3 және 3.2.1.20) олигосахаридтердегі глюкоза қалдықтары арасындағы -1,4-гликозидтік байланыстарды гидролиздейді. Гликоамилаза кешенінің аминқышқылдарының тізбегі сахараза-изомальтаза кешенінің тізбегімен 60% гомологияға ие. Екі кешен де 31 гликозилгидролазалардың отбасына жатады. Экзогликозидаза бола отырып, фермент қалпына келтіретін жақтан әсер етеді, сонымен қатар бұл реакцияда мальтаза ретінде әрекет ететін мальтозаны ыдыратуы мүмкін (бұл жағдайда гликомилаза кешені ас қорыту кезінде түзілетін мальтозаның қалған 20% олиго- және полисахаридтерді гидролиздейді. ). Кешен субстрат ерекшелігінде шамалы айырмашылықтары бар екі каталитикалық суббірлікті қамтиды. Кешен аш ішектің төменгі бөліктерінде ең белсенді.

5.2.4.  -гликозидаза кешені (лактаза).Бұл ферменттік кешен лактозадағы галактоза мен глюкоза арасындағы -1,4-гликозидтік байланыстарды гидролиздейді.

Гликопротеин щетка шекарасымен байланысты және ащы ішекте біркелкі емес таралады. Жасы ұлғайған сайын лактаза белсенділігі төмендейді: нәрестелерде ол максимум, ересектерде балаларда бөлінген фермент белсенділігі деңгейінің 10% -нан аз.

5.2.5. Трегалаза. Бұл фермент (EC 3.2.1.28) трегалозадағы мономерлер арасындағы байланыстарды гидролиздейтін гликозидаза кешені, саңырауқұлақтарда кездесетін дисахарид және бірінші аномерлік көміртектер арасындағы гликозидтік байланыспен байланысқан екі глюкоза қалдықтарынан тұрады.

Гликозилгидролазалардың әсерінен моносахаридтер гликозилгидролазалардың әсерінен тағамдық көмірсулардан түзіледі: көп мөлшерде глюкоза, фруктоза, галактоза, ал аз дәрежеде - манноза, ксилоза, арабиноза, олар иеюнум мен шажырқайдың эпителий жасушаларымен сіңеді және арнайы механизмдердің көмегімен осы жасушалардың мембраналары арқылы тасымалданады.

5.2.6. Моносахаридтердің ішек эпителий жасушаларының мембраналары арқылы тасымалдануы.Моносахаридтерді ішектің шырышты қабатының жасушаларына беру жеңілдетілген диффузия және белсенді тасымалдау арқылы жүзеге асырылуы мүмкін. Белсенді тасымалдау жағдайында глюкоза мембрана арқылы Na+ ионымен бірге бір тасымалдаушы ақуыз арқылы тасымалданады және бұл заттар осы ақуыздың әртүрлі бөліктерімен әрекеттеседі (5.12-сурет). Na+ ионы жасушаға концентрация градиенті бойынша, ал глюкоза  концентрация градиентіне қарсы түседі (екінші белсенді тасымалдау), сондықтан градиент неғұрлым үлкен болса, энтероциттерге глюкоза соғұрлым көп тасымалданады. Жасушадан тыс сұйықтықта Na+ концентрациясының төмендеуімен глюкозаның жеткізілуі төмендейді. Белсенді симпорттың негізінде жатқан Na + концентрация градиенті Na + , K + -ATPase әрекетімен қамтамасыз етіледі, ол K + ионына айырбас ретінде жасушадан Na + айдайтын сорғы ретінде жұмыс істейді. Дәл осылай галактоза екіншілік белсенді тасымалдау механизмі арқылы энтероциттерге енеді.

Күріш. 5.12. Моносахаридтердің энтероциттерге енуі. SGLT1 - эпителий жасушаларының мембранасындағы натрийге тәуелді глюкоза/галактозаны тасымалдаушы; Базолатеральды мембранадағы Na + , K + -ATPase SGLT1 жұмыс істеуі үшін қажетті натрий және калий иондарының концентрация градиентін жасайды. GLUT5 негізінен фруктозаны мембрана арқылы жасушаға тасымалдайды. Базолатеральды мембранадағы GLUT2 глюкозаны, галактозаны және фруктозаны жасушадан тасымалдайды (сәйкес)

Белсенді тасымалдаудың арқасында энтероциттер глюкозаны ішек люменінде оның төмен концентрациясында сіңіре алады. Глюкозаның жоғары концентрациясында ол арнайы тасымалдаушы ақуыздардың (тасымалдаушылар) көмегімен жеңілдетілген диффузия арқылы жасушаларға енеді. Дәл осылай фруктоза эпителий жасушаларына ауысады.

Моносахаридтер энтероциттерден қан тамырларына негізінен жеңілдетілген диффузия арқылы түседі. Глюкозаның жартысы вилла капиллярлары арқылы қақпа венасы арқылы бауырға тасымалданады, жартысы қанмен басқа тіндердің жасушаларына жеткізіледі.

5.2.7. Глюкозаның қаннан жасушаларға тасымалдануы.Глюкозаның қаннан жасушаларға енуі жеңілдетілген диффузия арқылы жүзеге асырылады, яғни глюкозаның тасымалдану жылдамдығы оның мембрананың екі жағындағы концентрациясының градиентімен анықталады. Бұлшықет жасушаларында және май тінінде жеңілдетілген диффузия ұйқы безінің инсулин гормонымен реттеледі. Инсулин болмаған жағдайда жасуша мембранасында глюкоза тасымалдаушылары болмайды. Глюкозаны эритроциттерден (GLUT1) тасымалдаушы (тасымалдаушы), суретте көрсетілгендей. 5.13 - 492 амин қышқылы қалдықтарынан тұратын және домендік құрылымға ие трансмембраналық ақуыз. Полярлы аминқышқылдарының қалдықтары мембрананың екі жағында орналасқан, гидрофобтылары мембранада локализацияланған, оны бірнеше рет кесіп өтеді. Мембрананың сыртқы жағында глюкозаны байланыстыратын орын бар. Глюкоза байланыстырылған кезде тасымалдаушының конформациясы өзгеріп, жасуша ішінде моносахаридтермен байланысу орны ашылады. Глюкоза тасымалдаушы ақуыздан бөлініп, жасушаға өтеді.

5.2.7.1. Глюкоза тасымалдаушылары: GLUT 1, 2, 3, 4, 5.Глюкоза тасымалдаушылары барлық тіндерде табылған, олардың ашылу ретімен нөмірленген бірнеше сорттары бар. Ұқсас бастапқы құрылымы мен домен ұйымы бар GLUT бес түрі сипатталған.

GLUT 1, мида, плацентада, бүйректе, тоқ ішекте, эритроциттерде локализацияланған, миды глюкозамен қамтамасыз етеді.

GLUT 2 глюкозаны оны қанға бөлетін мүшелерден: энтероциттерден, бауырдан тасымалдайды, оны ұйқы безінің Лангерганс аралдарының -жасушаларына тасымалдайды.

GLUT 3 көптеген тіндерде, соның ішінде мида, плацента, бүйректерде кездеседі және жүйке тінінің жасушаларына глюкозаның түсуін қамтамасыз етеді.

GLUT 4 глюкозаны бұлшықет жасушаларына (қаңқа және жүрек) және май тініне тасымалдайды және инсулинге тәуелді.

GLUT 5 аш ішек жасушаларында кездеседі және фруктозаны да көтере алады.

Барлық тасымалдаушылар цитоплазмада да орналаса алады

Күріш. 5.13. Эритроциттерден (GLUT1) глюкоза тасымалдаушы (тасымалдаушы) белоктың құрылымы (сәйкес)

жасушаларда және плазмалық мембранада көпіршіктер. Инсулин болмаған жағдайда GLUT 4 тек жасуша ішінде орналасады. Инсулиннің әсерінен везикулалар плазмалық мембранаға тасымалданады, онымен біріктіріледі және GLUT 4 мембранаға қосылады, содан кейін тасымалдаушы глюкозаның жасушаға диффузиясын жеңілдетеді. Қандағы инсулин концентрациясы төмендегеннен кейін тасымалдаушылар қайтадан цитоплазмаға оралады және глюкозаның жасушаға тасымалдануы тоқтайды.

Глюкоза тасымалдаушылардың жұмысында әртүрлі бұзылулар анықталды. Тасымалдаушы ақуыздардың тұқым қуалайтын ақауы кезінде инсулинге тәуелді емес қант диабеті дамиды. Ақуыз ақауларынан басқа, басқа да бұзылулардан туындайды: 1) тасымалдаушының мембранаға қозғалысы туралы инсулин сигналын беру ақауы, 2) тасымалдаушының қозғалысының ақауы, 3) тасымалдаушының ақауы. ақуыздың мембранаға қосылуы, 4) мембранадан іліністің бұзылуы.

5.2.8. Инсулин.Бұл қосылыс ұйқы безінің Лангерганс аралшықтарының β-жасушаларынан бөлінетін гормон. Инсулин екі полипептидтік тізбектен тұратын полипептид: біреуінде 21 аминқышқылының қалдығы (А тізбегі), екіншісінде 30 аминқышқылының қалдығы (В тізбегі) бар. Тізбектер бір-бірімен екі дисульфидтік байланыс арқылы байланысқан: A7-B7, A20-B19. А-тізбектің ішінде алтыншы және он бірінші қалдық арасында молекулаішілік дисульфидті байланыс бар. Гормон екі конформацияда болуы мүмкін: T және R (5.14-сурет).

Күріш. 5.14. Инсулиннің мономерлі түрінің кеңістіктік құрылымы: а шошқа инсулині, Т-конформациясы, б адам инсулині, R-конформация (А-тізбегі көрсетілген қызылтүсі, В тізбегі  сары) (сәйкес )

Гормон мономер, димер және гексамер түрінде болуы мүмкін. Гексамерлі түрде инсулин барлық алты суббірліктің His10 B тізбегімен үйлестіретін мырыш ионымен тұрақтанады (5.15-сурет).

Сүтқоректілердің инсулиндері адам инсулинімен бастапқы құрылымында үлкен гомологияға ие: мысалы, шошқа инсулинінде бір ғана орынбасушы бар – В-тізбектің карбоксил соңында треониннің орнына аланин, сиыр инсулинінде басқа үш амин қышқылы бар. адам инсулинімен салыстырғанда қалдықтар. Көбінесе алмастырулар А тізбегінің 8, 9 және 10 позицияларында болады, бірақ олар гормонның биологиялық белсенділігіне айтарлықтай әсер етпейді.

Дисульфидтік байланыс позицияларындағы аминқышқылдары қалдықтарының, А тізбегінің С- және N-соңғы аймақтарында және В-тізбегінің С-терминал аймақтарында гидрофобты қалдықтардың орын ауыстыруы өте сирек кездеседі, бұл олардың маңыздылығын көрсетеді. инсулиннің биологиялық белсенділігінің көрінісіндегі аймақтар. Гормонның белсенді орталығының түзілуіне В тізбегінің Phe24 және Phe25 қалдықтары және А тізбегінің С және N терминалдық қалдықтары қатысады.

Күріш. 5.15. Инсулин гексамерінің кеңістіктік құрылымы (R 6) (сәйкес)

5.2.8.1. инсулин биосинтезі.Инсулин прекурсор, препроинсулин, құрамында 110 амин қышқылы қалдықтары, өрескел эндоплазмалық ретикулумдағы полирибосомаларда синтезделеді. Биосинтез эндоплазмалық тордың люменіне енетін және өсіп келе жатқан полипептидтің қозғалысын басқаратын сигналдық пептидтің пайда болуымен басталады. Синтездің соңында 24 аминқышқылының қалдығы болатын сигналдық пептид препроинсулиннен бөлініп, құрамында 86 амин қышқылы қалдықтары бар проинсулин түзіледі және Гольджи аппаратына ауысады, онда инсулиннің одан әрі жетілуі резервуарларда жүреді. Проинсулиннің кеңістіктік құрылымы күріште көрсетілген. 5.16.

Ұзақ жетілу процесінде сериндік эндопептидазалардың PC2 және PC1/3 әсерінен алдымен Arg64 және Lys65 арасындағы пептидтік байланыс үзіледі, содан кейін Arg31 және Arg32 түзетін пептидтік байланыс гидролизденеді, С-пептид 31-ден тұрады. аминқышқылдарының қалдықтары ыдырайды. Проинсулиннің құрамында 51 амин қышқылы қалдығы бар инсулинге айналуы карбоксипептидаза Е әсерінен А тізбегінің N-ұшындағы және В-тізбегінің С-ұшындағы аргинин қалдықтарының гидролизімен аяқталады. карбоксипептидаза В, яғни негізгі амин қышқылына жататын имино тобының пептидтік байланыстарын гидролиздейді (5.17 және 5.18-сурет).

Күріш. 5.16. Протеолизге ықпал ететін конформациядағы проинсулиннің ұсынылған кеңістіктік құрылымы. Қызыл шарлар аминқышқылдарының қалдықтарын (Arg64 және Lys65; Arg31 және Arg32) көрсетеді, олардың арасындағы пептидтік байланыстар проинсулинді өңдеу нәтижесінде гидролизден өтеді (сәйкес)

Инсулин мен С-пептид эквимолярлы мөлшерде секреторлық түйіршіктерге енеді, онда инсулин мырыш ионымен әрекеттесіп, димерлер мен гексамерлерді түзеді. Секреторлық түйіршіктер плазмалық мембранамен қосылып, экзоцитоз нәтижесінде жасушадан тыс сұйықтыққа инсулин мен С-пептидті бөледі. Қан плазмасындағы инсулиннің жартылай шығарылу кезеңі 3-10 мин, С-пептидінің жартылай шығарылу кезеңі шамамен 30 минутты құрайды. Инсулин инсулиназа ферментінің әсерінен ыдырайды, бұл процесс бауыр мен бүйректе жүреді.

5.2.8.2. Инсулин синтезі мен секрециясын реттеу.Инсулин секрециясының негізгі реттегіші глюкоза болып табылады, ол инсулин генінің және негізгі энергия тасымалдаушылардың метаболизміне қатысатын ақуыз гендерінің экспрессиясын реттейді. Глюкоза геннің экспрессия жылдамдығына тікелей әсер ететін транскрипция факторларымен тікелей байланыса алады. Инсулин мен глюкагон секрециясына қайталама әсер, инсулиннің секреторлық түйіршіктерден босатылуы инсулин мРНҚ транскрипциясын белсендіргенде мүмкін болады. Бірақ инсулиннің секрециясы Са 2+ иондарының концентрациясына байланысты және олардың жетіспеушілігімен глюкозаның жоғары концентрациясында да азаяды, бұл инсулин синтезін белсендіреді. Сонымен қатар, ол  2 рецепторлармен байланысқанда адреналинмен тежеледі. Инсулин секрециясының стимуляторлары өсу гормондары, кортизол, эстрогендер, асқазан-ішек жолдарының гормондары (секретин, холецистокинин, асқазанды тежейтін пептид).

Күріш. 5.17. Препроинсулиннің синтезі және өңделуі (сәйкес)

Қандағы глюкоза концентрациясының жоғарылауына жауап ретінде Лангерганс аралдарының β-жасушаларымен инсулинді секрециялау келесідей жүзеге асырылады:

Күріш. 5.18. Серин эндопептидаза PC2 арқылы катализделген Arg64 және Lys65 арасындағы пептидтік байланыстың гидролизі арқылы проинсулинді инсулинге өңдеу және Arg31 мен Arg32 арасындағы пептидтік байланыстың серин эндопептидаза PC1/3 арқылы ыдырауы, конверсия N-де резидустердің бөлінуімен аяқталады. -карбоксипептидаза Е әсерінен А-тізбектің және С-соңы В-тізбегінің ұшы (бөлінген аргинин қалдықтары шеңберлерде көрсетілген). Өңдеу нәтижесінде инсулиннен басқа С-пептид түзіледі (сәйкес)

1) глюкоза -жасушаларға GLUT 2 тасымалдаушы ақуыз арқылы тасымалданады;

2) жасушада глюкоза гликолизге ұшырайды және АТФ түзілуімен тыныс алу циклінде одан әрі тотығады; АТФ синтезінің қарқындылығы қандағы глюкоза деңгейіне байланысты;

3) АТФ әсерінен калий иондық арналары жабылып, мембрана деполяризацияланады;

4) мембраналық деполяризация кернеуге тәуелді кальций арналарының ашылуын және кальцийдің жасушаға түсуін тудырады;

5) жасушадағы кальций деңгейінің жоғарылауы мембраналық фосфолипидтердің бірі - фосфатидилинозитол-4,5-дифосфатты инозитол-1,4,5-трифосфат пен диацилглицеролға ыдырататын фосфолипаза С-ны белсендіреді;

6) инозитолтрифосфаты, эндоплазмалық тордың рецепторлық ақуыздарымен байланысады, байланысқан жасушаішілік кальций концентрациясының күрт жоғарылауын тудырады, бұл секреторлық түйіршіктерде сақталған алдын ала синтезделген инсулиннің бөлінуіне әкеледі.

5.2.8.3. Инсулиннің әсер ету механизмі.Инсулиннің бұлшықет және май жасушаларына негізгі әсері глюкозаның жасуша мембранасы арқылы тасымалдануын арттыру болып табылады. Инсулинмен ынталандыру глюкозаның жасушаға ену жылдамдығының 20-40 есе артуына әкеледі. Инсулинмен қоздырылған кезде плазмалық мембраналардағы глюкозаны тасымалдау ақуыздарының мөлшері 5-10 есе артады, олардың жасушаішілік бассейндегі мазмұнының 50-60% бір мезгілде төмендеуі. АТФ түріндегі қажетті энергия мөлшері негізінен тасымалдаушы ақуыздың фосфорлануы үшін емес, инсулин рецепторының белсендірілуі үшін қажет. Глюкозаның тасымалдануын ынталандыру энергияны тұтынуды 20-30 есе арттырады, ал глюкоза тасымалдаушыларын жылжыту үшін глюкозаның аз ғана мөлшері қажет. Глюкоза тасымалдаушыларының жасуша мембранасына ауысуы инсулиннің рецептормен әрекеттесуінен кейін бірнеше минуттан кейін байқалады және тасымалдаушы ақуыздардың айналу процесін жеделдету немесе қолдау үшін инсулиннің одан әрі ынталандырушы әсерлері қажет.

Инсулин, басқа гормондар сияқты, сәйкес рецепторлық ақуыз арқылы жасушаларға әсер етеді. Инсулин рецепторы екі -субъектілерден (130 кДа) және екі -субъектілерден (95 кДа) тұратын күрделі интегралды жасуша мембранасының ақуызы болып табылады; біріншілері толығымен жасушаның сыртында, оның бетінде орналасса, екіншісі плазмалық мембранадан өтеді.

Инсулин рецепторы - бұл гормонмен әрекеттесетін және цистеиндер 524 және екі α-суббірліктердің Cys682, Cys683, Cys685 триплеті арасындағы дисульфидті көпірлер арқылы бір-бірімен байланысқан екі жасушадан тыс α-субірліктен тұратын тетрамер (5.19-суретті қараңыз). а) және Cys647 () және Cys872 арасындағы дисульфидті көпір арқылы байланысқан тирозинкиназа белсенділігін көрсететін екі трансмембраналық -субъектілері. Молекулярлық салмағы 135 кДа α-суббірлігінің полипептидтік тізбегінде 719 амино-

Күріш. 5.19. Инсулин рецепторларының димерінің құрылымы: а инсулин рецепторының модульдік құрылымы. Жоғарыда - Cys524, Cys683-685 дисульфидті көпірлермен байланысқан және алты доменнен тұратын α-суббірліктер: екеуінде лейцин қайталанатын L1 және L2, цистеинге бай CR аймағы және үш III типті фибронектин домендері Fn o , Fn 1 , ID (кіріспе) домен). Төменде - Cys647Cys872 дисульфидті көпір арқылы -суббірлігімен байланысты және жеті доменнен тұратын -суббірліктер: үш фибронектиндік домен ID, Fn 1 және Fn 2 ST; б рецептордың кеңістіктік орналасуы, бір димер түсті, екіншісі ақ түсті, А  гормон байланыстыру орнына қарама-қарсы активтендіргіш ілмек, X (қызыл)  -суббірліктің С-соңғы бөлігі, X (қара)  N - -субъектінің терминалдық бөлігі, сары шарлар 1,2,3 - 524, 683-685, 647-872 позицияларындағы цистеин қалдықтары арасындағы дисульфидті байланыстар (сәйкес)

қышқыл қалдықтарынан тұрады және алты доменнен тұрады: құрамында лейцин қайталанатын екі домен L1 және L2, инсулин байланыстыру орны орналасқан цистеинге бай CR аймағы және Fn o , Fn 1 , Ins үш типті фибронектин домендері (кіріспе доменін қараңыз) 5.18-сурет). -суббірлігі 620 амин қышқылы қалдықтарын қамтиды, молекулалық салмағы 95 кДа және жеті доменнен тұрады: үш фибронектиндік домен ID, Fn 1 және Fn 2 , трансмембраналық TM домен, мембранаға іргелес JM домені, TK. тирозинкиназа домені және C-терминал CT. Рецепторда инсулинді байланыстыратын екі орын табылды: біреуі жоғары жақындығымен, екіншісі жақындығы төмен. Жасушаға гормондық сигнал беру үшін инсулин жоғары жақындығы бар аймақпен байланысуы керек. Бұл орталық инсулин бір -суббірліктің L1, L2 және CR домендерімен және басқасының фибронектин домендерімен байланысқанда, ал -субірліктердің орналасуы суретте көрсетілгендей бір-біріне қарама-қарсы орналасқанда түзіледі. 5.19, бірге.

Рецептордың жоғары жақындық орталығымен инсулиннің өзара әрекеттесуі болмаған жағдайда, -суббірліктер -суббірліктерден CR доменінің бөлігі болып табылатын шығыңқы (жұдырықша) арқылы жылжытылады, бұл белсендіру циклінің (А) жанасуын болдырмайды. -цикл) бір -суббірліктің тирозинкиназа доменінің басқа - қосалқы бірлігінде фосфорлану орындары бар (5.20-сурет,) б). Инсулин инсулин рецепторының жоғары аффинді орталығымен байланысқанда рецептор конформациясы өзгереді, шығыңқы α- және β-субъектілерінің жақындауын болдырмайды, TK домендерінің белсендіруші ілмектер қарама-қарсы TK-дағы тирозин фосфорлану орындарымен әрекеттеседі. домен, β-субірліктердің трансфосфорлануы жеті тирозин қалдығында жүреді: белсендіруші циклдің Y1158 , Y1162, Y1163 (бұл киназаны реттеуші домен), Y1328, Y1334 ST доменінің, Y965, Y972 (JM5.2 доменінің Y972). , а), бұл рецептордың тирозинкиназа белсенділігінің жоғарылауына әкеледі. ТК 1030 позициясында каталитикалық белсенді орталыққа кіретін лизин қалдығы – АТФ-байланыстыру орталығы болады. Бұл лизинді көптеген басқа аминқышқылдарымен орынға бағытталған мутагенез арқылы ауыстыру инсулин рецепторының тирозинкиназа белсенділігін жояды, бірақ инсулиннің байланысуын бұзбайды. Бірақ мұндай рецепторға инсулинді қосу жасушалардың метаболизмі мен пролиферациясына әсер етпейді. Кейбір серин-треонин қалдықтарының фосфорлануы, керісінше, инсулинге жақындықты төмендетеді және тирозинкиназа белсенділігін төмендетеді.

Инсулин рецепторларының бірнеше субстраттары белгілі: IRS-1 (инсулин рецепторларының субстраты), IRS-2, STAT тұқымдасының белоктары (сигнал түрлендіргіші және транскрипцияның активаторы - сигнал түрлендіргіштері және транскрипция активаторлары 4-бөлімде «Қорғаныстың биохимиялық негіздері. реакциялар»).

IRS-1 – SH2 доменімен TK инсулин рецепторының фосфорланған тирозиндерімен байланысатын және инсулинді ынталандырудан кейін бірден рецептордың тирозинкиназасымен фосфорланатын цитоплазмалық ақуыз. Субстраттың фосфорлану дәрежесі инсулинге жасушалық жауаптың жоғарылауына немесе төмендеуіне, жасушалардағы өзгерістер амплитудасына және гормонға сезімталдыққа байланысты. IRS-1 генінің зақымдануы инсулинге тәуелді қант диабетінің себебі болуы мүмкін. IRS-1 пептидтік тізбегінде 1200-ге жуық амин қышқылы қалдықтары, 20-22 потенциалды тирозин фосфорлану орталықтары және 40-қа жуық серин-треонин фосфорлану орталықтары бар.

Күріш. 5.20. Инсулиннің инсулин рецепторларымен байланысуындағы құрылымдық өзгерістердің жеңілдетілген схемасы: а жоғары аффинитті орталықта гормондардың байланысуы нәтижесінде рецепторлық конформацияның өзгеруі шығыңқы жердің ығысуына, суббірліктердің конвергенциясына және ТК домендерінің трансфосфорлануына әкеледі; б инсулин рецепторындағы жоғары аффинді байланыстыру орнымен инсулиннің өзара әрекеттесуі болмаған жағдайда шығыңқы (жұдырықша) - және -субъектілерінің жақындауына және ТК домендерінің трансфосфорлануына жол бермейді. A-цикл - TK доменінің белсендіру циклі, шеңбердегі 1 және 2 сандар - суббірліктер арасындағы дисульфидтік байланыс, TK - тирозинкиназалық домен, С - ТК каталитикалық орталығы, 1 жиын және 2 жиын - -субірліктердің аминқышқылдарының реттілігі. рецепторларға инсулиннің жоғары жақындық орнын құрайды (сәйкес)

Бірнеше тирозин қалдықтарында IRS-1 фосфорлануы оның құрамында SH2 домендері бар ақуыздармен байланысу мүмкіндігін береді: тирозинфосфатаза syp, PHI-3-киназаның p85 суббірлігі (фосфатидилинозитол-3-киназа), адаптер протеині Grb2, тирозин-хатаза SH-протеин. PTP2, фосфолипаза С, GAP (кіші GTP байланыстыратын ақуыздардың активаторы). IRS-1-нің ұқсас ақуыздармен әрекеттесуінің нәтижесінде бірнеше төмен ағындық сигналдар пайда болады.

Күріш. 5.21. Инсулин әсерінен бұлшықет және май жасушаларында глюкозаны тасымалдаушы ақуыздардың GLUT 4 цитоплазмадан плазмалық мембранаға ауысуы. Инсулиннің рецептормен өзара әрекеттесуі PI-3-киназаны (PI3K) байланыстыратын инсулин рецепторларының субстратының (IRS) фосфорлануына әкеледі, ол фосфатидилинозитол-3,4,5-трифосфатфосфолипидінің (PtdIns(3,)) синтезін катализдейді. 4,5)Р3). Соңғы қосылыс плексрин домендерін (PH) байланыстыру арқылы PDK1, PDK2 және PKV ақуыз киназаларын жасуша мембранасына мобилизациялайды. PDK1 RKB Thr308-де фосфорлайды, оны белсендіреді. Фосфорланған РКВ құрамында GLUT4 бар көпіршіктермен байланысып, олардың плазмалық мембранаға транслокациясын тудырады, бұл глюкозаның бұлшықет және май жасушаларына тасымалдануының жоғарылауына әкеледі (сәйкес)

Фосфорланған IRS-1 арқылы ынталандырылған фосфолипаза С жасуша мембранасының фосфолипидті фосфатидилинозитол-4,5-дифосфатты гидролиздеп, екі екінші хабаршыны: инозитол-3,4,5-трифосфат пен диацилглицеролды құрайды. Эндоплазмалық тордың иондық арналарына әсер ететін инозитол-3,4,5-трифосфат одан кальцийді бөледі. Диацилглицерин кальмодулинге және әртүрлі субстраттарды фосфорлайтын С протеинкиназасына әсер етеді, бұл жасушалық жүйелердің белсенділігінің өзгеруіне әкеледі.

Фосфорланған IRS-1 сонымен қатар 3-позицияда фосфатидилинозитол-4-фосфат пен фосфатидилинозитол-4,5-дифосфаттың фосфорлануын катализдейтін PHI-3-киназаны белсендіреді, бұл фосфатидилинозитол-3-фосфатди-4, фосфатоди-4, фосфатидилинозитол-3-фосфатди-4 түзеді. және сәйкесінше фосфатидилинозитол.-3,4,5-трифосфат.

PHI-3-киназа реттеуші (p85) және каталитикалық (p110) суббірліктерден тұратын гетеродимер болып табылады. Реттеуші суббірліктің екі SH2 домені және SH3 домені бар, сондықтан PI-3 киназа жоғары жақындықпен IRS-1-ге қосылады. Мембранада түзілген, 3-позицияда фосфорланған фосфатидилинозит туындылары құрамында плексрин (PH) деп аталатын домені бар ақуыздарды байланыстырады (домен фосфатидилинозитол-3-фосфаттарға жоғары жақындықты көрсетеді): протеинкиназа PDK1 (фосфатидил-тәуелділиноза), киназа B (PKV).

Протеинкиназа B (PKB) үш доменнен тұрады: N-терминалды плексрин, орталық каталитикалық және C-терминал реттеуші. Плектрин домені RKV активтендіру үшін қажет. Плекстрин доменінің көмегімен жасуша мембранасының жанында байланысу арқылы PKV PDK1 протеинкиназасына жақындайды, ол арқылы

оның плексрин домені де жасуша мембранасының жанында локализацияланған. PDK1 PKV киназа доменінің Thr308-ін фосфорлайды, нәтижесінде PKV белсендіріледі. Белсендірілген PKV гликоген синтаза киназа 3 (Ser9 күйінде) фосфорлайды, бұл ферменттің инактивациясын және сол арқылы гликоген синтезі процесін тудырады. Фи-3-фосфат-5-киназа да фосфорланудан өтеді, ол GLUT 4 тасымалдаушы белоктары адипоциттердің цитоплазмасында сақталатын везикулдарға әсер етіп, глюкоза тасымалдаушылардың жасуша мембранасына қозғалуын, оған қосылуын және глюкозаның трансмембраналық тасымалдануын тудырады. бұлшықет және май жасушаларына (5.21-сурет).

Инсулин глюкозаның GLUT 4 тасымалдаушы белоктарының көмегімен жасушаға түсуіне әсер етіп қана қоймайды.Ол глюкоза, майлар, амин қышқылдары, иондар алмасуын реттеуге, белоктардың синтезіне қатысады және оның түзілу процестеріне әсер етеді. репликация және транскрипция.

Жасушадағы глюкозаның метаболизміне әсері осы процеске қатысатын ферменттердің белсенділігін арттыру арқылы гликолиз процесін ынталандыру арқылы жүзеге асырылады: глюкокиназа, фосфофруктокиназа, пируваткиназа, гексокиназа. Инсулин аденилатциклаза каскады арқылы гликоген синтазасын фосфорсыздандыратын фосфатазаны белсендіреді, бұл гликоген синтезінің белсендірілуіне (5.22-сурет) және оның ыдырау процесінің тежелуіне әкеледі. Фосфоэнолпируват карбоксикиназаны тежей отырып, инсулин глюконеогенез процесін тежейді.

Күріш. 5.22. Гликоген синтезінің диаграммасы

Бауыр мен май тінінде инсулиннің әсерінен майлардың синтезі ферменттердің: ацетил-КоА карбоксилазасының, липопротеин-липазаның белсендірілуімен ынталандырылады. Бұл жағдайда майлардың ыдырауы тежеледі, өйткені инсулинмен белсендірілген фосфатаза гормонға сезімтал триацилглицерин-липазаны фосфорсыздандырады, бұл ферментті тежейді және қанда айналымдағы май қышқылдарының концентрациясы төмендейді.

Бауырда, май тінінде, қаңқа бұлшықетінде және жүректе инсулин жүзден астам гендердің транскрипция жылдамдығына әсер етеді.

5.2.9. Глюкагон.Қандағы глюкоза концентрациясының төмендеуіне жауап ретінде ұйқы безінің Лангерганс аралдарының -жасушалары «аштық гормонын» - глюкагон шығарады, ол молекулалық массасы 3485 Да полипептид болып табылады, 29 амин қышқылынан тұрады. қалдықтары.

Глюкагонның әсері инсулиннің әсеріне қарама-қарсы. Инсулин гликогенезді, липогенезді және ақуыз синтезін ынталандыру арқылы энергияның сақталуына ықпал етеді, ал глюкагон гликогенолиз мен липолизді ынталандыру арқылы потенциалды энергия көздерінің жылдам мобилизациясын тудырады.

Күріш. 5.23. Адам проглюкагонының құрылымы және проглюкагонның проглюкагоннан алынған пептидтерге ұлпаға спецификалық өңделуі: ұйқы безіндегі проглюкагоннан глюкагон және MPGF (мэр проглюкагон фрагменті) түзіледі; Глицентин, оксинтомодулин, GLP-1 (проглюкагоннан алынған пептид), GLP-2, екі аралық пептид (интервенттік пептид - IP), GRPP - глицентинмен байланысты панкреатикалық полипептид (ұйқы безінен алынған полипептид - глицентиннің туындысы) (аккорд)

Гормон ұйқы безінің Лангерганс аралдарының -жасушаларымен, сонымен қатар ішектің нейроэндокриндік жасушаларында және орталық жүйке жүйесінде белсенді емес прекурсор  проглюкагон (молекулалық массасы 9000 Да) түрінде синтезделеді, құрамында 180 амин қышқылы қалдықтары және конвертаза 2 көмегімен өңдеуден өтеді және глюкагон және екі глюкагон тәрізді пептидтерді қоса алғанда, әртүрлі ұзындықтағы бірнеше пептидтер түзеді (глюкагон тәрізді пептид  GLP-1, GLP-2, глицентин) (5.23-сурет). Глюкагонның 27 амин қышқылы қалдықтарының 14-і асқазан-ішек жолдарының басқа гормонының, секретиннің молекуласындағылармен бірдей.

Глюкагонды жауап беретін жасушалардың рецепторларымен байланыстыру үшін оның N-терминусынан 1-27 тізбегінің тұтастығы қажет. Гормонның әсерінің көрінуінде маңызды рөлді N-терминуста орналасқан гистидин қалдығы, ал рецепторлармен байланысуда 20-27 фрагменті атқарады.

Қан плазмасында глюкагон ешбір тасымалдаушы ақуызбен байланыспайды, оның жартылай ыдырау периоды 5 минут, бауырда протеиназалардың әсерінен жойылады, ал ыдырау Ser2 және Gln3 арасындағы байланыстың ыдырауынан және дипептидтің жойылуынан басталады. N-терминусынан.

Глюкагон секрециясы глюкозамен тежеледі, бірақ ақуызды тағамдармен ынталандырылады. GLP-1 глюкагон секрециясын тежейді және инсулин секрециясын ынталандырады.

Глюкагон плазмалық мембранада оған рецепторлары бар гепатоциттер мен май жасушаларына ғана әсер етеді. Гепатоциттерде плазмалық мембранадағы рецепторлармен байланысу арқылы глюкагон G-белоктың көмегімен цАМФ түзілуін катализдейтін аденилатциклазаны белсендіреді, бұл өз кезегінде гликогеннің ыдырауын жеделдететін фосфорилазаның белсендірілуіне әкеледі. , және гликоген синтазасының тежелуі және гликоген түзілуінің тежелуі. Глюкагон осы процеске қатысатын ферменттердің синтезін индукциялау арқылы глюконеогенезді ынталандырады: глюкоза-6-фосфатаза, фосфоэнолпируват карбоксикиназа, фруктоза-1,6-дифосфатаза. Бауырдағы глюкагонның таза әсері глюкоза өндірісін арттыру болып табылады.

Май жасушаларында гормон аденилатциклаза каскадын қолдана отырып, липолизді ынталандыратын гормонға сезімтал триацилглицерин липазасын белсендіреді. Глюкагон бүйрек үсті безі арқылы катехоламиндердің секрециясын арттырады. «Ұрыс немесе ұшу» сияқты реакцияларды жүзеге асыруға қатыса отырып, глюкагон қаңқа бұлшықеттері үшін энергетикалық субстраттардың (глюкоза, бос май қышқылдары) қолжетімділігін арттырады және жүрек жұмысын арттыру арқылы қаңқа бұлшықеттерінің қанмен қамтамасыз етілуін арттырады.

Глюкагон қаңқа бұлшықетінің гликогеніне әсер етпейді, өйткені оларда глюкагон рецепторлары толық дерлік жоқ. Гормон ұйқы безінің β-жасушаларынан инсулин секрециясының жоғарылауын және инсулиназа белсенділігін тежейді.

5.2.10. Гликоген алмасуының реттелуі.Ағзада глюкозаның гликоген түрінде жиналуы және оның ыдырауы организмнің энергия қажеттілігіне сәйкес келеді. Гликоген алмасу процестерінің бағыты гормондардың әсеріне байланысты механизмдермен реттеледі: бауырда, инсулинде, глюкагонда және адреналинде, бұлшықеттерде инсулинде және адреналинда. Гликоген синтезі немесе ыдырау процестерінің ауысуы абсорбциялық кезеңнен сіңірілуден кейінгі кезеңге өту кезінде немесе тыныштық күйі физикалық жұмысқа ауысқанда болады.

5.2.10.1. Гликоген фосфорилаза және гликоген синтаза белсенділігінің реттелуі.Қандағы глюкозаның концентрациясы өзгерген кезде инсулин мен глюкагонның синтезі мен секрециясы жүреді. Бұл гормондар осы процестердің негізгі ферменттерінің белсенділігіне әсер ету арқылы гликоген синтезі мен ыдырау процестерін реттейді: гликоген синтаза және гликоген фосфорилаза олардың фосфорлануы-дефосфорлануы арқылы.

Күріш. 5.24 Ser14 қалдығын гликогенфосфорилаза киназамен фосфорлау арқылы гликоген фосфорилазаны белсендіру және серин қалдығының фосфорсыздануын катализдейтін фосфатаза арқылы инактивациялау (сәйкес)

Екі фермент те екі түрде болады: фосфорланған (белсенді гликоген фосфорилазасы) ажәне белсенді емес гликоген синтаза) және дефосфорланған (белсенді емес фосфорилаза) бжәне белсенді гликоген синтаза) (5.24 және 5.25-суреттер). Фосфорлану фосфат қалдығының АТФ-дан серин қалдығына өтуін катализдейтін киназа арқылы жүзеге асады, ал дефосфорлану фосфопротеинфосфатаза арқылы катализденеді. Киназа және фосфатаза белсенділігі де фосфорлану-дефосфорлану арқылы реттеледі (5.25-суретті қараңыз).

Күріш. 5.25. Гликоген синтазасының белсенділігін реттеу. Фермент фосфопротеинфосфатазаның (РП1) әсерінен белсендіріледі, ол гликоген синтазасындағы С-терминусына жақын орналасқан үш фосфосерин қалдығын фосфорсыздандырады. Гликоген синтазасындағы үш серин қалдығының фосфорлануын катализдейтін гликоген синтаза киназа 3 (GSK3), гликоген синтезін тежейді және казеинкиназаның (CKII) фосфорлануымен белсендіріледі. Инсулин, глюкоза және глюкоза-6-фосфат фосфопротеинфосфатазаны белсендіреді, ал глюкагон мен эпинефрин (эпинефрин) оны тежейді. Инсулин гликоген синтаза киназа 3 әсерін тежейді (сәйкес)

cAMP-тәуелді протеинкиназа А (ПКА) фосфорилазакиназаны фосфорлайды, оны белсенді күйге айналдырады, бұл өз кезегінде гликоген фосфорилазасын фосфорлайды. cAMP синтезі адреналин және глюкагон арқылы ынталандырылады.

Рас протеинінің қатысуымен (Ras сигнал беру жолы) каскад арқылы инсулин протеинкиназа pp90S6 белсендіреді, ол фосфорлайды және осылайша фосфопротеинфосфатазаны белсендіреді. Белсенді фосфатаза фосфорилаза киназа мен гликоген фосфорилазаны дефосфорлайды және инактивтендіреді.

Гликоген синтазасының ПКА арқылы фосфорлануы оның инактивациялануына, ал фосфопротеинфосфатазаның фосфорлануы ферментті белсендіреді.

5.2.10.2. Бауырдағы гликоген алмасуының реттелуі.Қандағы глюкоза концентрациясының өзгеруі гормондардың салыстырмалы концентрациясын да өзгертеді: инсулин және глюкагон. Инсулин концентрациясының қандағы глюкагон концентрациясына қатынасы «инсулин-глюкагон индексі» деп аталады. Абсорбциядан кейінгі кезеңде индекс төмендейді және қандағы глюкоза концентрациясының реттелуіне глюкагон концентрациясы әсер етеді.

Глюкагон, жоғарыда айтылғандай, гликогеннің ыдырауы (гликогенфосфорилазаның белсендірілуі және гликоген синтазасының тежелуі) немесе басқа заттардан синтезделуі - глюконеогенез арқылы қанға глюкозаның бөлінуін белсендіреді. Гликогеннен глюкоза-6-фосфатқа изомерленетін глюкоза-1-фосфат түзіледі, ол глюкоза-6-фосфатазаның әсерінен гидролизденіп, жасушаны қанға қалдыра алатын бос глюкоза түзеді (5.26-сурет).

Адреналиннің гепатоциттерге әсері  2 рецепторларын қолданған жағдайда глюкагонның әрекетіне ұқсас және гликоген фосфорилазаның фосфорлануымен және активтенуімен байланысты. Адреналиннің плазмалық мембрананың  1 -рецепторларымен әрекеттесуі жағдайында гормоналды сигналдың трансмембраналық берілуі инозитолфосфат механизмі арқылы жүзеге асады. Екі жағдайда да гликогеннің ыдырау процесі белсендіріледі. Рецепторлардың бір немесе басқа түрін қолдану қандағы адреналин концентрациясына байланысты.

Күріш. 5.26. Гликоген фосфоролизінің схемасы

Ас қорыту кезінде инсулин-глюкагон индексі жоғарылайды және инсулиннің әсері басым болады. Инсулин қандағы глюкозаның концентрациясын төмендетеді, Ras жолы арқылы фосфорлану арқылы cAMP фосфодиэстеразаны белсендіреді, бұл екінші хабаршыны АМФ түзе отырып гидролиздейді. Инсулин сонымен қатар гликоген түйіршіктерінің фосфопротеинфосфатазасының Рас жолы арқылы белсендіріледі, ол гликоген синтазасын дефосфорлайды және белсендіреді және фосфорилаза киназасы мен гликоген фосфорилазаның өзін белсендіреді. Инсулин жасушадағы глюкозаның фосфорлануын және оның гликогенге қосылуын жеделдету үшін глюкокиназа синтезін индукциялайды. Осылайша, инсулин гликоген синтезі процесін белсендіреді және оның ыдырауын тежейді.

5.2.10.3. Бұлшықеттердегі гликоген алмасуының реттелуі.Қарқынды бұлшықет жұмысы кезінде гликогеннің ыдырауы адреналиннің әсерінен жеделдетіледі, ол  2 рецепторлармен байланысады және аденилатциклаза жүйесі арқылы фосфорилаза киназа мен гликоген фосфорилазаның фосфорлануына және белсендірілуіне және гликоген мен синтоздың тежелуіне әкеледі (Фи.27.5). 5.28). Гликогеннен түзілген глюкоза-6-фосфаттың одан әрі конверсиясы нәтижесінде бұлшықеттің қарқынды жұмысын жүзеге асыру үшін қажет АТФ синтезделеді.

Күріш. 5.27. Бұлшықеттердегі гликоген-фосфорилаза белсенділігін реттеу (сәйкес)

Тыныштық жағдайында бұлшықет гликоген фосфорилазасы белсенді емес, өйткені ол фосфорсызданған күйде болады, бірақ гликогеннің ыдырауы АМФ және АТФ гидролизі кезінде түзілетін ортофосфаттың көмегімен гликоген фосфорилаза b-ның аллостериялық активтенуінен болады.

Күріш. 5.28. Бұлшықеттердегі гликоген синтазасының белсенділігін реттеу (сәйкес)

Бұлшықеттің қалыпты жиырылуымен фосфорилаза киназа аллостериялық түрде (Ca 2+ иондарымен) белсендірілуі мүмкін. Ca 2+ концентрациясы қозғалтқыш жүйке сигналына жауап ретінде бұлшықет жиырылуымен артады. Сигнал әлсіреген кезде Ca 2+ концентрациясының төмендеуі бір мезгілде киназа белсенділігін «өшіреді», осылайша

Са 2+ иондары бұлшықеттің жиырылуына ғана емес, сонымен бірге осы жиырылуларды энергиямен қамтамасыз етуге де қатысады.

Са 2+ иондары кальмодулин ақуызымен байланысады, бұл жағдайда киназа суббірлігінің бірі ретінде әрекет етеді. Бұлшықет фосфорилаза киназасы  4  4  4  4 құрылымына ие. Тек -суббірлік каталитикалық қасиеттерге ие, - және -бөлімшелері реттеуші болғандықтан, ПКА көмегімен серин қалдықтарында фосфорланады, -субірлік кальмодулин протеинімен бірдей (2.22-бөлімде егжей-тегжейлі талқыланады ». Қозғалыс биохимиясы») төрт Са 2+ ионын байланыстырады, бұл конформациялық өзгерістерге, каталитикалық -суббірліктің активтенуіне әкеледі, дегенмен киназа фосфорсызданған күйде қалады.

Тыныштықтағы ас қорыту кезінде бұлшықет гликогенінің синтезі де жүреді. Глюкоза бұлшықет жасушаларына GLUT 4 тасымалдаушы белоктарының көмегімен түседі (олардың инсулиннің әсерінен жасуша мембранасына мобилизациясы 5.2.4.3-бөлімде және 5.21-суретте егжей-тегжейлі қарастырылған). Инсулиннің бұлшықеттердегі гликоген синтезіне әсері гликоген синтаза мен гликоген фосфорилазаның дефосфорлануы арқылы да жүзеге асады.

5.2.11. Белоктардың ферментативті емес гликозилденуі.Белоктардың посттрансляциялық модификациясының бір түрі – гликозилтрансферазалардың көмегімен серин, треонин, аспарагин және гидроксилизин қалдықтарын гликозилдеу. Ас қорыту кезінде қанда көмірсулардың жоғары концентрациясы (редукциялық қанттар) пайда болғандықтан, гликация деп аталатын белоктардың, липидтердің және нуклеин қышқылдарының ферментативті емес гликозилденуі мүмкін. Қанттардың ақуыздармен көп сатылы әрекеттесуі нәтижесінде пайда болатын өнімдер жетілдірілген гликацияның соңғы өнімдері (AGEs) деп аталады және көптеген адам ақуыздарында кездеседі. Бұл өнімдердің жартылай шығарылу кезеңі белоктарға қарағанда ұзағырақ (бірнеше айдан бірнеше жылға дейін) және олардың түзілу жылдамдығы қантты төмендететін әсер ету деңгейі мен ұзақтығына байланысты. Қант диабеті, Альцгеймер ауруы және катарактадан туындайтын көптеген асқынулар олардың пайда болуымен байланысты деп болжанады.

Гликация процесін екі кезеңге бөлуге болады: ерте және кеш. Гликацияның бірінші кезеңінде глюкозаның карбонил тобына лизиннің -амин тобының немесе аргининнің гуанидиний тобының нуклеофильді шабуылы орын алады, нәтижесінде лабильді Шифф негізі түзіледі - Н-гликозилимин (5.29-сурет).Шиф негізінің түзілуі салыстырмалы түрде жылдам және қайтымды процесс.

Содан кейін қайта реттеу келеді Н-гликозилимин Амадори өнімін түзетін - 1-амино-1-дезоксифруктоза. Бұл процестің жылдамдығы гликозилиминнің түзілу жылдамдығынан төмен, бірақ Шифф негізінің гидролиз жылдамдығынан айтарлықтай жоғары,

Күріш. 5.29. Белок гликациясының диаграммасы. Көмірсулардың ашық түрі (глюкоза) лизиннің -амин тобымен әрекеттесіп, Шифф негізін түзеді, ол Амадоридің эноламиннің аралық түзілуі арқылы кетоаминге қайта түзілуіне ұшырайды. Амадори қайта реттелуі аспартат пен аргинин қалдықтары лизин қалдығының жанында орналасса, жеделдетіледі. Кетоамин әрі қарай әртүрлі өнімдерді бере алады (гликацияның соңғы өнімдері - AGE). Диаграммада дикетоамин түзу үшін көмірсулардың екінші молекуласымен реакциясы көрсетілген (сәйкес)

сондықтан қанда құрамында 1-амин-1-дезоксифруктоза қалдықтары бар белоктар жиналады.Гликацияның ерте сатысында белоктардағы лизин қалдықтарының модификациясы, шамасы, жақын маңда гистидин, лизин немесе аргинин қалдықтарының болуымен ықпал етеді. қышқылды жүзеге асыратын әрекеттесетін амин тобы - процестің негізгі катализі, сондай-ақ қанттың екінші көміртегі атомынан протонды шығаратын аспартат қалдықтары. Кетоамин дикетоаминге айналатын қос гликирленген лизин түзу үшін имино тобындағы көмірсулардың басқа қалдығын байланыстыра алады (5.29-суретті қараңыз).

Гликацияның соңғы кезеңі, оның ішінде одан әрі трансформациялар Н‑гликозилимин және Амадори өнімі, тұрақты гликацияның соңғы өнімдерінің (АЖ) түзілуіне әкелетін баяу процесс. Жақында түзілетін α‑дикарбонилді қосылыстардың (глиоксал, метилглиоксал, 3‑дезоксиглюкозон) AGE түзілуіне тікелей қатысуы туралы мәліметтер пайда болды. жылы vivoглюкозаның ыдырауы кезінде де, глюкозамен белоктар құрамында лизиннің модификациясы кезінде Шифф негізінің трансформациясы нәтижесінде де (5.30-сурет). Спецификалық редуктазалар мен сульгидрильді қосылыстар (липой қышқылы, глутатион) реактивті дикарбонилді қосылыстарды белсенді емес метаболиттерге айналдыруға қабілетті, бұл гликацияның соңғы өнімдерінің түзілуінің төмендеуінен көрінеді.

α-дикарбонилді қосылыстардың лизин қалдықтарының ε-аминотоптарымен немесе белоктардағы аргинин қалдықтарының гуанидиний топтарымен әрекеттесуі қант диабеті және басқа да аурулар кезіндегі белок гликациясынан туындаған асқынуларға жауап беретін протеиннің айқаспалы байланыстарының пайда болуына әкеледі. Сонымен қатар, Амадори өнімінің С4 және С5-те дәйекті сусыздануы нәтижесінде 1-амино-4-дезокси-2,3-дион және -эндион түзіледі, олар сонымен қатар молекулаішілік және молекула аралық ақуыздық байланыстардың түзілуіне қатыса алады. .

AGE арасында сипатталады Н ε ‑карбоксиметиллизин (КМЛ) және Н ε -карбоксиэтиллизин (CEL), бис(лизил)имидазол қосындылары (GOLD - глиоксал-лизил-лизил-димер, МОЛД - метилглиоксал-лизил-лизил-димер, DOLD - дезоксиглюкозон-лизил-лизил-димер), имидазолондар (Г-НГ), H және 3DG‑H), пирралин, аргпиримидин, пентозидин, кросслин және весперлизин. 5.31 кейбірін көрсетеді

Күріш. 5.30. D-глюкозаның қатысуымен ақуыз гликациясының схемасы. Қорапта гликация нәтижесінде пайда болатын AGE өнімдерінің негізгі прекурсорлары көрсетілген (сәйкес)

гликацияның соңғы өнімдері. Мысалы, пентозидин және карбоксиметиллизин (КМЛ), тотығу жағдайында түзілетін гликацияның соңғы өнімдері ұзақ өмір сүретін белоктарда: тері коллагенінде және линза кристалында кездеседі. Карбоксиметиллизин ақуызға оң зарядталған амин тобының орнына теріс зарядты карбоксил тобын енгізеді, бұл белок бетіндегі зарядтың өзгеруіне, ақуыздың кеңістіктік құрылымының өзгеруіне әкелуі мүмкін. CML - антиденелермен танылған антиген. Бұл өнімнің мөлшері жасына қарай сызықты түрде артады. Пентосидин - Амадори өнімі мен белоктың кез келген позициясындағы аргинин қалдығы арасындағы айқаспалы байланыс (кросс-байланыс өнімі) Альцгеймер ауруы бар науқастардың ми тіндерінде кездесетін аскорбаттан, глюкозадан, фруктозадан, рибозадан түзіледі. ауру, диабеттік науқастардың тері және қан плазмасында.

Гликацияның соңғы өнімдері бос радикалды тотығуға, ақуыз бетіндегі зарядтардың өзгеруіне, әртүрлі ақуыз аймақтары арасындағы қайтымсыз айқас байланыстыруға ықпал ете алады.

олардың кеңістіктік құрылымы мен қызметін бұзады, ферментативті протеолизге төзімді етеді. Өз кезегінде бос радикалды тотығу ферменттік емес протеолизді немесе белоктардың фрагментациясын, липидтердің асқын тотығуын тудыруы мүмкін.

Базальды мембрана белоктарында (IV типті коллаген, ламинин, гепарансульфат протеогликан) гликацияның соңғы өнімдерінің түзілуі оның қалыңдауына, капилляр люменінің тарылуына және олардың қызметінің бұзылуына әкеледі. Жасушадан тыс матрицаның бұл бұзылыстары қан тамырларының құрылымы мен қызметін өзгертеді (тамыр қабырғасының икемділігінің төмендеуі, азот оксидінің вазодилатациялық әсеріне жауап ретінде өзгеруі), атеросклеротикалық процестің тезірек дамуына ықпал етеді.

Гликацияның соңғы өнімдері (АЖ) сонымен қатар фибробласттарда, Т-лимфоциттерде, бүйректе (мезангиальді жасушалар), тамыр қабырғасында (эндотелий және тегіс бұлшықет жасушаларында), мида локализацияланған белгілі бір AGE рецепторларымен байланысу арқылы кейбір гендердің экспрессиясына әсер етеді. , сондай-ақ олар ең көп таралған бауыр мен көкбауырда, яғни бос оттегі радикалдарының түзілуін жоғарылату арқылы осы сигналдың өтуіне делдалдық жасайтын макрофагтарға бай тіндерде. Соңғысы, өз кезегінде, әртүрлі зақымдарға жауап беретін көптеген гендердің экспрессиясын реттейтін NF-kB ядролық факторының транскрипциясын белсендіреді.

Ақуыздардың ферментативті емес гликозилденуінің жағымсыз салдарларының алдын алудың тиімді әдістерінің бірі қандағы глюкоза концентрациясының төмендеуімен және ферментативті емес қосылыстардың төмендеуімен көрінетін тағамның калориясын азайту болып табылады. глюкоза гемоглобин сияқты ұзақ өмір сүретін белоктарға дейін. Глюкоза концентрациясының төмендеуі ақуыздың гликозилденуінің де, липидтердің асқын тотығуының да төмендеуіне әкеледі. Гликозилденудің жағымсыз әсері глюкоза ұзақ өмір сүретін белоктармен байланысқан кездегі құрылымы мен функцияларының бұзылуына, сонымен қатар өтпелі металл иондарының қатысуымен қанттардың тотығуы кезінде түзілетін бос радикалдардың әсерінен белоктардың тотығу зақымдалуына байланысты. . Нуклеотидтер мен ДНҚ ферменттік емес гликозилденуден де өтеді, бұл ДНҚ-ның тікелей зақымдалуы және репарация жүйелерінің инактивациялануы нәтижесінде мутацияға алып келеді, хромосомалардың сынғыштығын арттырады. Қазіргі уақытта фармакологиялық және генетикалық интервенцияларды пайдалана отырып, гликацияның ұзақ өмір сүретін белоктарға әсерін болдырмау тәсілдері зерттелуде.

Сабақтың тақырыбы:Ауыз қуысында ас қорыту. жұту.

Сабақтың ұраны:«Кім жақсы шайнаса, ол ұзақ өмір сүреді».

Тапсырмалар:

• Тәрбиелік:
  • студенттерде қоректік заттар, ас қорыту, ас қорыту мүшелерінің құрылысы мен қызметі, ферменттер, ас қорыту бездері, сіңіру, қалыпты ас қорытудың гигиеналық жағдайлары туралы жаңа анатомиялық-физиологиялық түсініктерді қалыптастыру.
  • тәжірибе жасау, кітаппен жұмыс істеу, ас қорыту гигиенасы ережелерін негіздеу қабілеттерін дамыту.
• Тәрбиелік:
  • дене-гигиеналық тәрбие беру үшін, қалыпты тамақтанудың гигиеналық шарттарын түсіндіру, темекі шегу мен алкогольді ішудің зиянын, адам денсаулығы мен өнімділігінің асқазан-ішек ауруларының алдын алу және емдеуге тәуелділігін дәлелдеу.
• Тәрбиелік:
  • оқытудың белсенді, проблемалық-ізденіс әдістерін, рефлексияға және оқулықпен өз бетінше жұмыс істеуге арналған сұрақтарды пайдалана отырып, оқушылардың шығармашылық ойлауын, сөйлеуін, танымдық қабілеттерін дамыту.

Жабдық:қойындысы. «Ас қорыту мүшелерінің құрылысының схемасы», «Шартсыз сілекей рефлексі», таблица. «Шартты рефлекторлы сілекей ағу».

Тәжірибені көрсетуге арналған зертханалық жабдықтар: 2 дана крахмалданған дәке, сіріңке, мақта, йод қосылған Петри табақшасы (немесе кәдімгі табақша) және бір стақан таза су.

Сабақтың негізгі мазмұны:

1. Ауыз қуысында ас қорыту:
- тағамды механикалық өңдеудегі тістердің рөлін;
- сілекей бездері және олардың қызметі (жалпы сипаттамасы)
2. Тіс пен ауыз қуысын күтудің гигиеналық ережелері.
3. Ауыз қуысында тағамды химиялық өңдеу. Сілекей ферменттері және олардың әсер ету ерекшеліктері (зертханалық жұмыс).
4. Сілекей бөлудің рефлекторлық реттелуі (шартсыз сілекей рефлексінің схемасы; шартты рефлекстік сілекей шығару мысалдары).
5. Жұту.

Сабақтың негізгі кезеңдері:

1. Сабақтың басын жұмылдыру және белсендіру. «Денсаулық дегеніміз не? Адамдар неге сәлем береді?
2. Проблемалық мәселені шешу үшін фронтальды іздеу сұхбаты.
3. Білімді жаңарту. Өткен тақырып бойынша білімдерін тексеру.
4. Негізгі материалды түсіндіру. Мұғалімнің әңгімесі, кестені фронтальды толтыру. Дәптерге жазбалар.
5. Ішінара күшейту.
6. Зертханалық жұмыс. Эвристикалық (ішінара іздеу әдісі). Сілекей экспериментінің мақсатын түсіндіру (күтілетін нәтиже хабарланбаған).
7. Эксперимент қалай орындалатыны және бір уақытта не істеу керектігі туралы қысқаша брифинг.
8. Өзіндік жұмысты ұйымдастыру, тәжірибе нәтижелерін зерделеу, дәптер құрастыру (қысқаша есеп және қорытынды).
9. Жалпылау және бекіту.
10. Оқыту сапасының операциялық диагностикасы «мәлімдемелер шындыққа сәйкес келеді».
11. «Жақсы шайнағанның ғұмыры ұзақ» деген ұранға үндеумен сабақты қорытындылау.

САБАҚ КЕЗІНДЕ

1. Білімді жаңарту

A. Денсаулық дегеніміз не? Олар неге сәлем айтып жатыр? (Оқушылармен әңгімелесу)
B. Ас қорытудың маңызы қандай?
Оқушының жауабы: «Тамақ өнімдерін химиялық және механикалық өңдеуге арналған»

Бүгінгі сабағымыздың мақсаты:

1) ауыз қуысында тағамды механикалық және химиялық өңдеудің маңызын ашу;
2) ауыз қуысында сілекей заттарын қарапайым заттарға ыдырататын ферменттермен танысу.

Ферменттердің крахмалға әсерін зерттеу үшін ауыз қуысында тамақпен қалай және не болатынын білу керек.

2. Сауалнама

1. Тақтада жұмыс.

Сапқа келтіру.

Тақтаға жазу: ет, балық, сүт, нан, вермишель, майлар, көмірсулар, көкөністер, жемістер.

2. Асқорыту жолдарын магниттік тақтаға жинаңыз (оқулықтағы сурет).

3. Асқорыту жолының ретін жаз.

Студенттік жазба.

Ауыз--> жұтқыншақ--> өңеш--> асқазан--> аш ішек--> тоқ ішек--> тік ішек--> анус.

Сыныппен параллель жұмыс

Негізгі биологиялық ұғымдарды қайталау (тізбек бойынша) термин – анықтама.

Өнімдер, қоректену, ас қорыту, ферменттер, мүше, ұлпа, ағза, жасуша, өңеш, қоректік заттар, анатомия, биология, гигиена, физиология.

Балалар тақтадағы жұмыстарын аяқтады - дауыстап жауап береді.
Үй тапсырмасын қайталау және жаңа тақырыпқа өтуді қорытындылайды.
Талқылауға арналған мәселелер.
Өнім ағзаға сіңіп, әрбір жасушаға жетуі үшін қандай жолмен жүруі керек?
Қандай қоректік заттартағамға кіреді?
Белоктар, майлар, көмірсулар (оқушы жауабы).
Бұл заттардың ыдырауы қай жерде жүреді? (оқушылар жауап береді).
Бұл заттар қандай заттарға ыдырайды?
Белоктар – амин қышқылдары
Майлар - глицерин
Көмірсулар – крахмал.

Мұғалім:Бүгінгі күні көмірсулардың бөлінуін қарастыру қажет.

3. Жаңа тақырып

Сабақтың тақырыбын дәптерге жазу.

Материалды түсіндіру.

Талқылауға арналған мәселелер.

• Неліктен кесілген лимонды көргенде сілекей бөлінеді?
• Неліктен тамақтану кезінде сөйлесу ұсынылмайды?

(Жауаптар әртүрлі).

Мұғалім тақтада жұмыс істейді, оқушылар дәптерге жазады.
Ауыз қуысында не болады?

Кестені толтыру:

4. Бекіту

1. Ауыз қуысында не болады?

• Тағамдарды апробациялау (38 - 52 С).
• Тамақ өнімдерін механикалық өңдеу.
• Сілекеймен сулану.
• Дезинфекция.
• Тамақ өнімдерін химиялық өңдеу.
• Тағамдық болюстің қалыптасуы.
• Жұту.

2. Зертханалық жұмыс.

«Сілекейдің крахмалға әсері» сілекеймен түтіксіз сынаманы қолдану.
Сабақ басталар алдында оқушыларға парталар үстіне екі дана крахмалданған дәке, сіріңке, мақта, бір стақан таза су беріледі.
Оқушылар ас қорыту ферменттері, ауыздағы крахмалдың ыдырауы, жұтыну туралы қысқаша әңгімелейді.
Осы әңгіменің нәтижесінде оқушылар қайталау керек жалпы қасиеттеріферменттер:
1) Ферменттер катализатор болып табылады, сондықтан белгілі бір процестерді жылдамдата алады.
2) Ферменттер белгілі бір субстраттарға ғана әсер етеді.
3) Ферменттер тек белгілі бір температура жағдайында және белгілі бір ортада әрекет ете алады: қышқыл, сілтілі, бейтарап.

4) Ферменттер – белоктар, қайнатқанда жойылып, ферменттік қасиетін жоғалтады.

Асқорыту ферменттерінің қасиеттері:

1) Сілекей ферменттері сілекей көмірсуларына әсер етеді, олар крахмалды глюкозаға айналдырады. Крахмал ерімейді, ол қанға сіңбейді, бірақ глюкоза сіңіріледі.

2) Сілекей ферменттері крахмалға әсер етеді. Олар бұл заттарды қан мен лимфаға сіңетін өнімдерге бөледі.

Жаттығу.Сілекей ферменттерінің крахмалды ыдыратуға қабілетті екенін дәлелдеңіз.

Дәптердегі эксперимент нәтижелері.

Қорытынды(ескертулер жасаңыз).

3. Мәліметтер дұрыс па?

1) Ауыз қуысында тамақты тек механикалық өңдеу жүреді. (-)
2) Сілекей ауыз қуысына тамақ кезінде ғана бөлінеді. (-)
3) Сілекей ферменттері крахмалды глюкозаға дейін ыдыратады. (+)
4) Сілекейді үш жұп сілекей бездері шығарады. (+)
5) Ферменттер ас қорыту процесін баяулатады. (-)
6) Көмірсулардың ыдырауы ауыз қуысында басталады. (+)
7) Эпиглотта тамақтың ішке енуіне жол бермейді Әуе жолдары. (+)
8) Сілекей бездері көмірсуларды ыдырататын ферменттер шығарады. (+)
9) Лизоцим эмальды коррозияға ұшыратады. (-)
10) Әр жақтың 4 азу тістері болады. (+)

5. Сабақты қорытындылау

6. Үйге тапсырма

Ауыз қуысына вестибюль және ауыз қуысы кіреді. Вестибульді ерін, жақтың сыртқы жағы, тістер мен қызыл иектер құрайды. Ерін сыртынан жұқа эпителий қабатымен жабылған, ішінен жақтың ішкі жағының жалғасы болып табылатын шырышты қабықпен қапталған. Үстіңгі және астыңғы тістердің көмегімен қызыл иекке бекітілген тістерді мықтап жабыңыз.

Ауыз қуысын түзеді:

• ауыз қуысының шырышты қабаты;
• азу тістер, азу тістер, үлкен және кіші азу тістер;
• қызыл иек;
• тіл;
• жұмсақ және қатты таңдай.

Күріш. 1. Ауыз қуысының құрылысы.

Ауыз қуысының құрылымы туралы толығырақ кестеде келтірілген.

Күріш. 2. Ішкі құрылымтіс.

Функциялар

Ас қорыту процесінде ауыз қуысының негізгі қызметтері:

ТОП 1 мақалакім онымен бірге оқиды

• дәмді тану;
• қатты тағамды ұнтақтау;
• түсетін өнімдерге дене температурасын беру;
• тағамдық болюстің қалыптасуы;
• қанттардың ыдырауы;
• патогендік микроорганизмдердің енуінен қорғау.

Адамның ауыз қуысында ас қорытудың негізгі қызметін сілекей атқарады. Шырышты қабатта орналасқан сілекей бездері бөлінетін сілекей мен тілдің көмегімен тағамды ылғалдандырады, тамақ кесектерін құрайды.
Үш жұп үлкен бездер бар:

• паротит;
• субмандибулярлы;
• тіл асты.

Күріш. 3. Сілекей бездерінің орналасуы.

Сілекей 99% судан тұрады. Қалған пайызы биологиялық белсенді заттарәртүрлі қасиеттерін көрсетеді.
Сілекей құрамында:

• лизоцим - бактерияға қарсы фермент;
• муцин - тағам бөлшектерін бір түйіршікке байланыстыратын ақуыз тұтқыр зат;
• амилаза және мальтаза - крахмалды және басқа да күрделі қанттарды ыдырататын ферменттер.

Ферменттер - бұл жылдамдықты арттыратын ақуыздық қосылыстар химиялық реакциялар. Олар тағамның ыдырауында катализатор болып табылады.

Сілекейде аз мөлшерде басқа каталитикалық ферменттер, сондай-ақ органикалық тұздар мен микроэлементтер бар.

Ас қорыту

Ауыз қуысында ас қорытудың қалай жүретінін қысқаша сипаттаңыз:

• тағам бөлігі азу тістер арқылы қуысқа түседі;
• арқасында шайнау бұлшықеттеріиекті ұстау, шайнау процесі басталады;
• молярлар сілекеймен мол ылғалданған тағамды ұсақтайды;
• щек, тіл және қатты таңдай тамақ кесектерін айналдырады;
• Жұмсақ таңдай мен тіл дайын тағамды жұлдыруға итереді.

Ауыз қуысына түскен тағам сілекей, асқазан сөлін, өт шығарумен жауап беретін әртүрлі мақсаттағы рецепторларды (температура, тактильді, иіс сезу) тітіркендіреді.

Біз не үйрендік?

Ас қорыту процесінде ауыз қуысының маңызы зор. Бет, тіс, тіл арқылы келіп түскен тамақ ұсақталып, жұтқыншаққа қарай жылжиды. Сілекеймен суланған тағам жұмсартады және бір тағам кесегіне жабысады. Сілекейдегі ферменттер крахмалды және басқа қанттарды ыдырату арқылы ас қорытуды бастайды.

Тақырыптық викторина

Есепті бағалау

Орташа рейтинг: 4 . Алынған жалпы рейтингтер: 440.